3-{Bis-[3-(1,3-dioxo-1,3-dihydro-isoindol-2-yl)-propyl]-amino}-propionic acid methyl ester | 364352-26-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡啶及其衍生物
• 英文名称: 3-{Bis-[3-(1,3-dioxo-1,3-dihydro-isoindol-2-yl)-propyl]-amino}-propionic acid methyl ester
• 英文别名: Methyl 3-(bis(3-(1,3-dioxoisoindolin-2-yl)propyl)amino)propanoate；methyl 3-[bis[3-(1,3-dioxoisoindol-2-yl)propyl]amino]propanoate
• CAS: 364352-26-1
• 化学式: C₂₆H₂₇N₃O₆
• 分子量: 477.517
• InChiKey: VEBRSQGDHSLMDT-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  634.2±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.320±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.22
• 重原子数：
  35.0
• 可旋转键数：
  11.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.35
• 拓扑面积：
  104.3
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-{Bis-[3-(1,3-dioxo-1,3-dihydro-isoindol-2-yl)-propyl]-amino}-propionic acid methyl ester 在 盐酸 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 3-N,N-di(3-aminopropyl)aminopropanoic acid trihydrochloride
  参考文献：
  名称：

  包含胺化2'-氨基-LNA核苷酸的寡核苷酸：合成和对互补DNA和RNA的强结合。

  摘要：

  合成了单和二氨基化的2'-氨基-LNA单体，并将其引入寡核苷酸中。每个修饰赋予核酸双链体和三链体显着的稳定性，出色的序列选择性和显着的核酸酶抗性。分子建模表明结构稳定是通过胺化的2'-氨基-LNA单体的质子化氨基与宿主寡核苷酸主链之间的链内静电吸引而发生的。

  DOI：

  10.1021/acs.bioconjchem.7b00061
• 作为产物：
  描述：

  苯酐 在 溶剂黄146 作用下， 反应 10.0h， 生成 3-{Bis-[3-(1,3-dioxo-1,3-dihydro-isoindol-2-yl)-propyl]-amino}-propionic acid methyl ester
  参考文献：
  名称：

  包含胺化2'-氨基-LNA核苷酸的寡核苷酸：合成和对互补DNA和RNA的强结合。

  摘要：

  合成了单和二氨基化的2'-氨基-LNA单体，并将其引入寡核苷酸中。每个修饰赋予核酸双链体和三链体显着的稳定性，出色的序列选择性和显着的核酸酶抗性。分子建模表明结构稳定是通过胺化的2'-氨基-LNA单体的质子化氨基与宿主寡核苷酸主链之间的链内静电吸引而发生的。

  DOI：

  10.1021/acs.bioconjchem.7b00061

文献信息

• Synthesis and antimicrobial activity of the symmetric dimeric form of temporin A based on 3-N,N-di(3-aminopropyl)amino propanoic acid as the branching unit
  作者：Helena Hujakka、Jari Ratilainen、Timo Korjamo、Hilkka Lankinen、Pentti Kuusela、Harri Santa、Reino Laatikainen、Ale Närvänen

  DOI：10.1016/s0968-0896(01)00047-5

  日期：2001.6

  Dimeric derivative of antimicrobial peptide amide Temporin A (TA) was synthesized by using a new branching unit 3-N,N-di(3-aminopropyl)amino propanoic acid (DAPPA), which allows building of the parallelly symmetric alpha -helical structures. Antimicrobial effect of the original peptide amide, its monomeric carboxy (TAc) and novel dimeric (TAd) analogues were tested against Staphylococus aureus (Gram-positive) and Escherichia coli (Gram-negative). Both TA and TAd completely inhibited the growth of S, aureus at the concentrations of 5 and 10 muM, respectively, whereas TAc did not show any inhibitory activity. The activities of TAc, TA and TAd correlate directly with the net charges of the molecules, + 1, + 2 and + 4, respectively. Interestingly, TAd displayed antibacterial effect against E, coli at a concentration of 10 muM, where as monomeric TA did not show any activity at concentration as high as 20 muM The results indicate that the novel structural modification improves the antibacterial properties of Temporin A especially towards Gram-negative bacteria. (C) 2001 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.