Boc-Aib-SNAC | 1147755-94-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Aib-SNAC
• CAS: 1147755-94-9
• 化学式: C₁₃H₂₄N₂O₄S
• 分子量: 304.411
• InChiKey: JTMZMJGXEXCZLM-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  474.1±30.0 °C(predicted)
• 密度：
  1.116±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.69
• 重原子数：
  20.0
• 可旋转键数：
  5.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.77
• 拓扑面积：
  84.5
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Aib-SNAC 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  Polyketide Synthase‐Mediated O‐Methyloxime Formation in the Biosynthesis of the Oximidine Anticancer Agents

  摘要：

  摘要细菌反式乙酰转移酶多酮合成酶（trans-AT PKSs）是一种模块化的巨型酶，利用不寻常的催化结构域组装出多种具有生物活性的天然产物。其中一种 PKS 负责肟类抗癌剂的生物合成，即抑制液泡 H+-ATP 酶的肟取代苯内酯酰胺。在这里，我们描述了对贝氏假单胞菌（Pseudomonas baetica）中肟基因簇的鉴定以及四种新型肟变体的特征描述，其中包括一种结构更简单但仍具有强效抗癌活性的中间体。我们综合利用体内、体外和计算方法，通过实验阐明了肟的生物合成途径，并揭示了一种前所未有的 O-甲基肟形成机制。我们发现这一过程涉及一个专门的单加氧酶和甲基转移酶结构域，并深入了解了它们的活性、机制和特异性。我们的发现拓展了反式AT PKS 的催化能力，并确定了生产新型肟类似物的潜在策略。

  DOI：

  10.1002/anie.202304476
• 作为产物：
  描述：

  N-乙酰基半胱胺 、 N-叔丁氧羰基-2-甲基丙氨酸 在 benzotriazol-1-yloxyl-tris-(pyrrolidino)-phosphonium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成 Boc-Aib-SNAC
  参考文献：
  名称：

  Polyketide Synthase‐Mediated O‐Methyloxime Formation in the Biosynthesis of the Oximidine Anticancer Agents

  摘要：

  摘要细菌反式乙酰转移酶多酮合成酶（trans-AT PKSs）是一种模块化的巨型酶，利用不寻常的催化结构域组装出多种具有生物活性的天然产物。其中一种 PKS 负责肟类抗癌剂的生物合成，即抑制液泡 H+-ATP 酶的肟取代苯内酯酰胺。在这里，我们描述了对贝氏假单胞菌（Pseudomonas baetica）中肟基因簇的鉴定以及四种新型肟变体的特征描述，其中包括一种结构更简单但仍具有强效抗癌活性的中间体。我们综合利用体内、体外和计算方法，通过实验阐明了肟的生物合成途径，并揭示了一种前所未有的 O-甲基肟形成机制。我们发现这一过程涉及一个专门的单加氧酶和甲基转移酶结构域，并深入了解了它们的活性、机制和特异性。我们的发现拓展了反式AT PKS 的催化能力，并确定了生产新型肟类似物的潜在策略。

  DOI：

  10.1002/anie.202304476

文献信息

• Polyketide synthase thioesterases catalyze rapid hydrolysis of peptidyl thioesters
  作者：Meng Wang、Peter Opare、Christopher N. Boddy

  DOI：10.1016/j.bmcl.2009.01.040

  日期：2009.3

  Polyketide synthase (PKS) thioesterases (TEs) catalyze the macrocyclization of linear acyl chains into macrolactones. Herein we show that peptide based substrates are processed by PKS TEs with greater catalytic efficiency than more native like acyl substrates. This result strengths the link between PKS and non-ribosomal peptide synthetase systems and provides a new tool for studying PKS TEs. (C) 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.