| 150331-65-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• CAS: 150331-65-0
• 化学式: C₁₆H₂₀N₄O₃
• 分子量: 316.36
• InChiKey: FFAYGTJHRSUCEJ-AWEZNQCLSA-N

物化性质

• 沸点：
  549.5±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.318±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.94
• 重原子数：
  23.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.31
• 拓扑面积：
  117.34
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  反应 18.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  衍生，消旋和分析-对映选择性代谢组学的手性氨基酸标准品制备的简便方法。

  摘要：

  开发了一种简单，可控制和可重现的立体异构化方法（消旋和差向异构化），用于从立体异构纯标准品制备规模化α-氨基酸混合物。只需使用消旋标签衍生化您的氨基酸即可，该消旋标签在目标氨基酸的N-末端掺有尿素键，并在高达95°C的高温下孵育一段确定的时间，直至获得目标d-氨基酸水平。研究的外消旋标记是6-氨基喹啉基-N-羟基琥珀酰亚胺基氨基甲酸酯（AQC），氨基苯基-N-羟基琥珀酰亚胺基氨基甲酸酯（AC）和3-氨基吡啶基-N氨基甲酸-羟基琥珀酰亚胺基酯（APC）。采用这种方法，可以在数分钟内或在几分钟内，制备出可立即使用的，量身定制的，手性均匀的13 C和15 N标记的[U - 13 C 15 N]-氨基酸标准品，并具有所需的d-氨基酸百分比。小时不进行样品清理。在95°C下消旋30分钟的消旋时间将导致d-氨基酸水平为1-5％，而在95°C下6 h消旋时间将提供15-30％的d-氨基酸。外消旋化是由于

  DOI：

  10.1021/acs.analchem.9b00666
• 作为产物：
  描述：

  在 carboxypeptidase Y 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  增强的羧肽酶功效和肽差向异构体的分化

  摘要：

  羧肽酶酶促切割肽内C-末端氨基酸的肽键。在人类中，它参与蛋白质和肽的酶促合成和成熟。羧肽酶 A 和 Y 难以水解二肽的肽键和一些其他氨基酸序列。对不同 N 阻断基团的早期研究得出结论，较大的部分增加了底物对用羧肽酶水解肽键的敏感性。该研究最终证明 6-氨基喹啉-N-羟基琥珀酰亚胺氨基甲酸酯 (AQC) 作为 N 封闭基团极大地增强了羧肽酶的底物水解。在氨基酸和肽的 N 末端添加 AQC 还可以通过质谱检测改善色谱峰形和灵敏度。在现代蛋白质组学出现之前，这些酶已用于氨基酸序列测定。然而，大多数现代蛋白质组学方法假定所有肽都由l-氨基酸，因此无法区分肽序列中的 L-和d-氨基酸。允许手性分化的大多数现有方法要么需要合成标准，要么在该过程中引起外消旋化。该研究强调了肽内d-氨基酸对羧肽酶 Y 酶水解的抗性。这种立体选择性在筛选低丰度肽差向异构体时可能是有利的。

  DOI：

  10.1016/j.ab.2021.114451

文献信息

• Determination of isotopic labeling of proteins by precursor ion scanning liquid chromatography/tandem mass spectrometry of derivatized amino acids applied to nuclear magnetic resonance studies
  作者：André LeBlanc、Alexandre A. Arnold、Bertrand Genard、Jean-Bruno Nadalini、Marc-Olivier Séguin Heine、Isabelle Marcotte、Réjean Tremblay、Lekha Sleno

  DOI：10.1002/rcm.6204

  日期：2012.5.30

  A method has been developed for the quantitation of isotopic labeling of proteins using liquid chromatography/tandem mass spectrometry (LC/MS/MS) for the application of protein nuclear magnetic resonance (NMR) studies. NMR relies on specific isotopic nuclei, such as 13C and 15N, for detection and, therefore, isotopic labeling is an important sample preparation step prior to in‐depth structural characterization

  已经开发出一种使用液相色谱/串联质谱法（LC / MS / MS）定量蛋白质同位素标记的方法，用于蛋白质核磁共振（NMR）研究。NMR依靠特定的同位素核（例如13 C和15 N）进行检测，因此，同位素标记是蛋白质深入结构表征之前的重要样品制备步骤。这项研究的目的是开发一种鲁棒的定量测定方法，以评估蛋白质中的同位素标记，同时保留有关单个氨基酸标记程度的信息。