4-(1-羟乙基)-3-硝基苯甲酸 | 1039151-70-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 中文名称: 4-(1-羟乙基)-3-硝基苯甲酸
• 英文名称: 4-(1-hydroxyethyl)-3-nitrobenzoic acid
• CAS: 1039151-70-6
• 化学式: C₉H₉NO₅
• 分子量: 211.174
• InChiKey: HNCSYWDVJQQBNE-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  440.5±40.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.457±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.35
• 重原子数：
  15.0
• 可旋转键数：
  3.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.22
• 拓扑面积：
  100.67
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-(1-羟乙基)-3-硝基苯甲酸 在 四氮唑 、 叔丁基过氧化氢 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 反应 4.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过选择性磷蛋白衍生化进行焦磷酸化†

  摘要：

  阐明蛋白质翻译后修饰 (PTM) 功能的一个重要步骤是获得位点特异性修饰的均质样品以进行生化表征。蛋白质焦磷酸化是一种尚不清楚的 PTM，本文报道了一种获得焦磷酸蛋白的化学方法。开发了光不稳定的磷咪唑试剂，用于焦磷酸蛋白的选择性焦磷酸化、亲和捕获和释放。反应动力学分析揭示了9.2 × 10 -3至0.58 M -1 s -1之间的速率常数，以及与其他亲核侧链相比，磷咪唑化物优先与磷酸单酯反应的显着倾向。除了能够表征焦磷酸化对蛋白质功能的影响外，这项工作还强调了磷酰基作为选择性蛋白质修饰手柄的实用性，适用于各种应用，例如磷蛋白生物共轭和富集。

  DOI：

  10.1039/c8sc01233d
• 作为产物：
  描述：

  methyl 4-(1-hydroxyethyl)-3-nitrobenzoate 在 水 、 sodium hydroxide 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 0.33h， 以78%的产率得到4-(1-羟乙基)-3-硝基苯甲酸
  参考文献：
  名称：

  通过选择性磷蛋白衍生化进行焦磷酸化†

  摘要：

  阐明蛋白质翻译后修饰 (PTM) 功能的一个重要步骤是获得位点特异性修饰的均质样品以进行生化表征。蛋白质焦磷酸化是一种尚不清楚的 PTM，本文报道了一种获得焦磷酸蛋白的化学方法。开发了光不稳定的磷咪唑试剂，用于焦磷酸蛋白的选择性焦磷酸化、亲和捕获和释放。反应动力学分析揭示了9.2 × 10 -3至0.58 M -1 s -1之间的速率常数，以及与其他亲核侧链相比，磷咪唑化物优先与磷酸单酯反应的显着倾向。除了能够表征焦磷酸化对蛋白质功能的影响外，这项工作还强调了磷酰基作为选择性蛋白质修饰手柄的实用性，适用于各种应用，例如磷蛋白生物共轭和富集。

  DOI：

  10.1039/c8sc01233d

文献信息

• Photo-Cleavable Surfactants
  申请人：Wisconsin Alumni Research Foundation

  公开号：US20210253519A1

  公开（公告）日：2021-08-19

  The present invention provides photo-cleavable anionic surfactants, particularly 4-hexylphenylazosulfonate (Azo) and sodium 4-hexylphenylazosulfonate derivatives, which can be rapidly degraded upon UV irradiation, for top-down and bottom-up proteomics. These surfactants can effectively solubilize proteins and peptide fragments with performance comparable to sodium dodecyl sulfate (SDS) and are compatible with mass spectrometry analysis of the solubilized proteins and peptide fragments. Top-down proteomic studies using the present photo-cleavable anionic surfactants has allowed the detection of 100-fold more unique proteoforms as compared to controls and has enabled the solubilization of membrane proteins for comprehensive characterization of protein post-trans-modifications. In addition, the present photo-cleavable anionic surfactants are also suitable for dissolving polypeptides in bottom-up proteomic experiments including extracellular matrix proteomics, and are suitable as a substitute for SDS in gel electrophoresis.

  本发明提供了光解离的阴离子表面活性剂，特别是4-己基苯基偶氮磺酸盐（Azo）和钠4-己基苯基偶氮磺酸盐衍生物，可以在紫外辐射下迅速降解，用于自顶向下和自底向上的蛋白质组学研究。这些表面活性剂可以有效溶解蛋白质和肽段，性能可与十二烷基硫酸钠（SDS）相媲美，并且与质谱分析兼容，可对溶解的蛋白质和肽段进行分析。利用本发明的光解离的阴离子表面活性剂进行自顶向下蛋白质组学研究，相比对照组，已实现了检测100倍更多独特的蛋白质形式，并实现了膜蛋白的溶解，以全面表征蛋白质后转录修饰。此外，本发明的光解离的阴离子表面活性剂还适用于溶解多肽在自底向上的蛋白质组学实验中，包括细胞外基质蛋白质组学，并可作为凝胶电泳中SDS的替代品。
• Water-Soluble Sulfo-Fluorous Affinity (SOFA) Tag-Assisted Enzymatic Synthesis of Oligosaccharides
  作者：Kai-Ling Hou、Pei-Yun Chiang、Chien-Hung Lin、Ben-Yuan Li、Wei-Ting Chien、Yu-Ting Huang、Ching-Ching Yu、Chun-Cheng Lin

  DOI：10.1002/adsc.201800085

  日期：2018.6.15

  Herein, we report a bifunctional sulfo‐fluorous affinity (SOFA) tag‐assisted enzymatic synthesis and purification strategy for the facile preparation of bioactive glycans using fluorous solid‐phase extraction (FSPE). The incorporation of a sulfonate moiety onto the heavy fluorous tag significantly increases its water solubility, which allows the broad use of the inherently hydrophobic fluorous tag

  本文中，我们报告了一种双功能磺基-氟亲和力（SOFA）标签辅助的酶法合成和纯化策略，用于使用氟固相萃取（FSPE）轻松制备生物活性聚糖。将磺酸盐部分结合到重的氟标签上显着增加了其水溶性，这允许在水性缓冲液中广泛使用固有疏水性的氟标签。此外，SOFA标签还包含可光裂解的接头，可通过紫外线辐射轻松释放氨基官能化的寡糖。SOFA标签用于带负电荷的聚糖和中性聚糖的合成，以证明其广泛用作六种不同糖基转移酶的受体，从而显着提高了使用FSPE制备复杂聚糖的可行性。所有反应均在水性缓冲液中进行，使用最少量的甲醇纯化产物，光辐照后很容易回收SOFA标签。因此，整个合成过程对环境无害。
• Photocleavable Initiator Nucleotide Substrates for an Aldolase Ribozyme
  作者：Stefan Fusz、Seergazhi G. Srivatsan、Damian Ackermann、Michael Famulok

  DOI：10.1021/jo800639p

  日期：2008.7.1

  We have previously reported the in vitro selection of a ribozyme that catalyzes an aldol reaction between a levulinic amide aldol donor and a benzaldehyde substrate. The selection scheme involved the priming of the RNA library with a levulinic amide aldol donor group that was introduced via transcription priming in the presence of a modified guanosine mononucleotide derivative. Here we provide a detailed description of the synthesis of the ribozyme substrates and the substrate oligonucleotides used for its isolation and characterization. The aldol donor group was attached to the phosphate moiety of guanosine monophosphate via a photocleavable linker molecule. This initiator nucleotide was efficiently incorporated into RNA molecules of differing sizes and composition by transcription priming with T7 RNA polymerase. With this method modified RNA oligonucleotides as small as a 6-mer sequence can be generated. A temperature profile of the intermolecular reaction indicates that the modified RNA hexamer binds the ribozyme largely by Watson-Crick pairing and only to a minor extent via the non-RNA moiety, whereas the ribozyme appears to have evolved a specific binding site for the aldehyde substrate.