p-HSC6H4CONHC(CH2O(CH2)2CN)3 | 325957-04-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: p-HSC6H4CONHC(CH2O(CH2)2CN)3
• 英文别名: N-[1,3-bis(2-cyanoethoxy)-2-(2-cyanoethoxymethyl)propan-2-yl]-4-sulfanylbenzamide
• CAS: 325957-04-8
• 化学式: C₂₀H₂₄N₄O₄S
• 分子量: 416.501
• InChiKey: OZCBSQKMVQMZIH-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  740.5±60.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.225±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.1
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  14
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  129
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  [PPh₄][Mo(V)O(SPh)4] 、 p-HSC6H4CONHC(CH2O(CH2)2CN)3 在 (C₂H₅)3N 作用下， 以 not given 为溶剂， 生成 [PPh4][MoO(p-SC6H4CONHC(CH2O(CH2)2CN)3)4]
  参考文献：
  名称：

  封装的氧-Mo（V）中心的合成，光谱学和氧化还原化学：对含吡喃蝶呤的钼酶的影响。

  摘要：

  已发现至少四个硫供体与嵌入式钼中心的配位是许多单核钼酶晶体结构的共同特征。为了模拟嵌入的钼中心，我们合成了包含[Mo（V）OS（4）]（-）核的树状硫醇盐配体及其氧钼钼配合物。这些化合物已以蓝色固体或胶状物质的纯净形式分离出来，并且这些化合物的分子性质已通过电喷雾电离质谱，红外，电子顺磁共振和紫外可见光谱法得到证实。树状复合物在其宽的S-> Mo电荷转移带中表现出很小的变化（λ（max）约600 nm;ε约6000 M（-）（1）cm（-）（1）），Mo = O振动能（941-943厘米（-）（1）），和EPR g值（g（平行）约为2.02； g（垂直）约为1.98； g（av）约为1.99）。光谱数据证实了方形金字塔形[Mo（V）OS（4）]（-）核的完整性，几何变形很小，这表明配体体系结构不会干扰金属中心的电子结构。通过密度泛函理论计算得出的这些络合物的电子结构证明了HOMO的相似组成

  DOI：

  10.1021/ic034821r
• 作为产物：
  描述：

  N-[1,3-bis(2-cyanoethoxy)-2-(2-cyanoethoxymethyl)propan-2-yl]-4-[[4-[[1,3-bis(2-cyanoethoxy)-2-(2-cyanoethoxymethyl)propan-2-yl]carbamoyl]phenyl]disulfanyl]benzamide 在 sodium tetrahydroborate 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醇 为溶剂， 反应 4.0h， 以90%的产率得到p-HSC6H4CONHC(CH2O(CH2)2CN)3
  参考文献：
  名称：

  13 C NMR光谱和从头算的对位取代硫酚和二硫化物的电子性质：与哈米特参数和原子电荷的关系

  摘要：

  大量的对位取代苯硫醇和相应的 二硫化物 被合成和表征 1 H NMR， 13 C NMR和红外光谱。全部十六个的几何硫醇 和十四 二硫化物在B3LYP / 6-31G（d）水平上对化合物进行了优化，而电子结构和13 C各向同性位移是通过从头算Hartree-Fock方法，不依赖于规规的原子轨道（GIAO）算法和6- 31 + G（d，p）基集。计算出的13 C NMR各向同性位移与实验数据表现出令人钦佩的一致性（δrmsd〜4.6 ppm）。对位取代碳的化学位移与Hammett常数（σp和σp +）呈线性关系。使用这种方法，树突的σp +常数配体对于2（n）和2（o）分别估计为0.25和0.24 。此外，硫原子上的NBO电荷在σp +参数下表现出潜在的响应。硫代酚基硫上的原子电荷随取代基的吸电子能力而变化，但是，电荷随吸电子能力的增加而增加。

  DOI：

  10.1039/b300048f

文献信息

• Dendrimer Encapsulation of [Mo^VOS₄] Cores:  Implications for the DMSO Reductase Family of Enzymes
  作者：Sujit Mondal、Partha Basu

  DOI：10.1021/ic0011866

  日期：2001.1.1

  Recent crystal structures of DMSO reductases show that the active site is deeply buried inside the protein matrix. We have evaluated the effect of encapsulation on the reduction potential of the oxo-Mo(V) center by designing new thiol-containing ligands. The molybdenum complexes exhibit little variation in the S --> Mo charge transfer transition and in the EPR g values; however, they exhibit a variation in the Mo(V/IV) reduction potential. Taken together, the results strongly indicate that, in these molecules, solvent modulates the reduction potential. The results led us to suggest that the difference in the Mo(V/IV) reduction potential for different DMSO reductases may be modulated by solvent.