H-SNNFGAVLSS-NH2 | 1357379-09-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: H-SNNFGAVLSS-NH2
• CAS: 1357379-09-9
• 化学式: C₄₂H₆₇N₁₃O₁₅
• 分子量: 994.072
• InChiKey: XAXLRPQMKNCXFS-VIZGXHJBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -8.51
• 重原子数：
  70.0
• 可旋转键数：
  31.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  477.88
• 氢给体数：
  16.0
• 氢受体数：
  16.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-甘氨酸 、 Fmoc-L-缬氨酸 、 Fmoc-L-亮氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 Fmoc-L-苯丙氨酸 、 Fmoc-L-天冬酰胺 、 Fmoc-L-丝氨酸 在 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 哌啶 作用下， 以 N-甲基吡咯烷酮 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.08h， 以34.5 mg的产率得到H-SNNFGAVLSS-NH2
  参考文献：
  名称：

  通过化学修饰肽骨架来调节hIAPP核心片段的原纤维化。

  摘要：

  通过许多不同的侧链相互作用（包括疏水性相互作用，静电荷和形成β-折叠结构的内在倾向），可以稳定淀粉状蛋白聚集体中排列良好的β-链交叉结构。除侧链外，由于规则的氢键连接方式，骨架相互作用也很重要。破坏β-Sheet的肽类似物（例如通过N-甲基化形成的类似物）会干扰肽链的重复氢键键合模式。在这里，我们使用人胰岛淀粉样蛋白多肽（一个参与II型糖尿病发病机制的37个氨基酸的多肽）的6-10个残基的原纤维核心类似物，测试骨干对原纤维稳定性的贡献。Phe-Gly肽键已被羟乙基或酮亚甲基取代，并且氮原子已被甲基化。此外，我们还制备了类肽，其中侧链转移到了氮原子上。骨架对取代极其敏感，因为只有受到最小干扰的酮亚甲基类似物（其中-NH-基团中只有一个被-CH（2）-取代）才能使野生型原纤维伸长，但不能自行原纤化。所得的原纤维在二级结构和总体形态上均显示出差异。没有类似物可以抑制母体肽的原纤维形成，表明不能结

  DOI：

  10.1016/j.bbapap.2011.10.014