YSKFR | 1356409-17-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: YSKFR
• 英文别名: H-Tyr-Ser-Lys-Phe-Arg-OH；(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-6-amino-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-amino-3-(4-hydroxyphenyl)propanoyl]amino]-3-hydroxypropanoyl]amino]hexanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-5-(diaminomethylideneamino)pentanoic acid
• CAS: 1356409-17-0
• 化学式: C₃₃H₄₉N₉O₈
• 分子量: 699.808
• InChiKey: JGIDUCBJYFISRH-IRGGMKSGSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.7
• 重原子数：
  50
• 可旋转键数：
  22
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.45
• 拓扑面积：
  311
• 氢给体数：
  11
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  YSKFR 在 Oxone 、 碳酸氢钠 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 HO-N=YSKFR
  参考文献：
  名称：

  N-terminal α-amino group modification of peptides by an oxime formation–exchange reaction sequence

  摘要：

  已开发出一种针对特定位点且高效的方法，利用过氧单硫酸盐（Oxone）选择性氧化肽的N末端α-氨基基团生成肟，随后通过与O-取代的羟基胺进行转肟化反应，实现对肽的N末端修饰。

  DOI：

  10.1039/c3cc42261e

文献信息

• Modification of N-Terminal α-Amino Groups of Peptides and Proteins Using Ketenes
  作者：Anna On-Yee Chan、Chi-Ming Ho、Hiu-Chi Chong、Yun-Chung Leung、Jie-Sheng Huang、Man-Kin Wong、Chi-Ming Che

  DOI：10.1021/ja208009r

  日期：2012.2.8

  of highly selective N-terminal modification of proteins as well as peptides by an isolated ketene was developed. Modification of a library of unprotected peptides XSKFR (X varies over 20 natural amino acids) by an alkyne-functionalized ketene (1) at room temperature at pH 6.3 resulted in excellent N-terminal selectivity (modified α-amino group/modified ε-amino group = >99:1) for 13 out of the 20 peptides

  开发了一种通过分离的乙烯酮对蛋白质和肽进行高选择性 N 端修饰的方法。在室温和 pH 6.3 条件下，通过炔烃官能化的乙烯酮 (1) 对未受保护的肽 XSKFR（X 变化超过 20 个天然氨基酸）库进行修饰，产生了出色的 N 端选择性（修饰的 α-氨基/修饰的 ε-氨基group = >99:1) 对于 20 种肽中的 13 种，对 7 种剩余肽中的 6 种具有中到高的 N 端选择性（4:1 到 48:1）。使用炔烃官能化的 N-羟基琥珀酰亚胺 (NHS) 酯 (2) 代替 1，肽 XSKFR 的修饰为 20 种肽中的 5 种提供了内部赖氨酸修饰的肽和中到低的 N 端选择性 (5: 1 到 1:4) 用于 20 种肽中的 13 种。蛋白质包括胰岛素、溶菌酶、RNaseA、
• N-terminal α-amino group modification of peptides by an oxime formation–exchange reaction sequence
  作者：Karen Ka-Yan Kung、Kong-Fan Wong、King-Chi Leung、Man-Kin Wong

  DOI：10.1039/c3cc42261e

  日期：——

  A site-specific and efficient method for N-terminal modification of peptides using oxone for selective oxidation of N-terminal α-amino groups of peptides to oximes followed by transoximation with O-substituted hydroxylamines has been developed.

  已开发出一种针对特定位点且高效的方法，利用过氧单硫酸盐（Oxone）选择性氧化肽的N末端α-氨基基团生成肟，随后通过与O-取代的羟基胺进行转肟化反应，实现对肽的N末端修饰。