摘要:
13,17-Bis(2-carboxylatoethyl)-3,8-diethyl-2-fluoro-7,12,18-trimethylporphyrinatoiron (III) 用抹香鲸脱辅酶进行重构,以研究血红素活性物质的分子和电子结构位点由 19F NMR 光谱测定。重构肌红蛋白中血红素侧链的取代氟原子和氨基酸侧链质子之间核 Overhauser 效应的检测明确确定了血红素相对于蛋白质基质的方向。发现蛋白质中这种氟化血红素的取向与血红素平面围绕其 C2 轴旋转 180° 不同,这与肌红蛋白活性位点中结构类似的间血红素的取向不同。因此,作为卟啉2-位外围侧链的甲基和氟原子之间的差异是血红素取向异构体热力学稳定性的关键决定因素。血红素取向对肌红蛋白活性位点电子结构的影响