| 851476-59-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• CAS: 851476-59-0
• 化学式: C₆H₇N
• 分子量: 100.065
• InChiKey: PAYRUJLWNCNPSJ-NAFUIKHVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.27
• 重原子数：
  7.0
• 可旋转键数：
  0.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  26.02
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  1.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  在 次氯酸叔丁酯 、 三乙胺 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  Alternative SAIL-Trp for robust aromatic signal assignment and determination of the χ2 conformation by intra-residue NOEs

  摘要：

  色氨酸（Trp）残基经常出现在蛋白质的疏水核心部位，因此其侧链构象，尤其是笨重的吲哚环的精确位置，对于通过 NMR 确定结构至关重要。然而，在分析[U-13C,15N]-蛋白质时，环信号的观察和分配往往受到过度重叠和紧密自旋耦合的影响。使用立体阵列同位素标记（SAIL）蛋白质大大缓解了这些困难，这种蛋白质由同位素标记的氨基酸组成，经过优化，可完全通过 13C-13C 和 13C-1H 自旋耦合网络进行明确的侧链 NMR 分配（Kainosho 等人，发表于《自然》440:52-57, 2006 年）。在本文中，我们提出了另一种 SAIL-Trp 类型，即[ζ2,ζ3-2H2; δ1,ε3,η2-13C3; ε1-15N]-吲哚环（[12C γ, 12 Cε2] SAIL-Trp），它提供了一种更稳健的方法，通过残基内 NOE 将 1Hβ、1Hα 和 1HN 与 1Hδ1 和 1Hε3 相关联。因此，1Hδ1/13Cδ1 和 1Hε3/13Cε3 信号的分配可以转移到 1Hε1/15Nε1 和 1Hη2/13Cη2 信号上，这与前一种 SAIL-Trp 相同，后者在环的 Cγ 上多了一个 13C。通过利用其中一个手性 β-亚甲基质子（在本实验中为 1Hβ2）的立体特异性氘化，我们可以确定 Trp 残基的侧链构象，包括 χ2 角，这对 Trp 残基尤为重要，因为它们可以采用三种优选构象。我们证明了[12Cγ,12Cε2] SAIL-Trp对小鼠 c-Myb 蛋白（Myb-R2R3）12 kDa DNA 结合结构域的有用性，该结构域含有六个 Trp 残基。

  DOI：

  10.1007/s10858-011-9568-3
• 作为产物：
  描述：

  在 重水 、 sodium hydroxide 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 48.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  AROMATIC AMINO ACID LABELED WITH STABLE ISOTOPE, METHOD FOR INCORPORATING THE SAME INTO TARGET PROTEIN AND METHOD FOR ANALYZING PROTEIN STRUCTURE USING NMR

  摘要：

  公开号：

  EP1679302B1