(E)-4-((4-(4,7,10,13,16-pentaoxanonadeca-1,18-diynyl)phenyl)diazenyl)benzoic acid | 1001073-66-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (E)-4-((4-(4,7,10,13,16-pentaoxanonadeca-1,18-diynyl)phenyl)diazenyl)benzoic acid
• CAS: 1001073-66-0
• 化学式: C₂₇H₃₀N₂O₇
• 分子量: 494.544
• InChiKey: BVPJLRVVKMIHCR-ZQHSETAFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.87
• 重原子数：
  36.0
• 可旋转键数：
  17.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.37
• 拓扑面积：
  108.17
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  8.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (E)-4-((4-(4,7,10,13,16-pentaoxanonadeca-1,18-diynyl)phenyl)diazenyl)benzoic acid 、 (3S,2R)-3-氨基-2-羟基-4-苯基丁酸甲酯 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 16.0h， 以58%的产率得到(2R,3S,E)-methyl 3-(4-((4-(4,7,10,13,16-pentaoxanonadeca-1,18-diynyl)phenyl)diazenyl)benzamido)-2-hydroxy-4-phenylbutanoate
  参考文献：
  名称：

  α-胰凝乳蛋白酶表面附着的光开关配体的结构优化及其表面结合的调控

  摘要：

  以前已经报道过修饰的金表面可以光调节结合α-胰凝乳蛋白酶。通过合成一系列包含偶氮苯基和表面附着基团作为α-胰凝乳蛋白酶的光开关抑制剂的三氟甲基酮和α-酮酯，报道了该表面的发展。所有这些化合物都是酶的抑制剂，其活性可以通过光异构化来调节。最佳的光开关显示光异构化时，IC 50抑制常数的可逆变化> 5.3倍。三氟甲基酮1表现出出色的光开关性能，并通过涉及叠氮化物-炔烃环加成的两步过程将其附着在金表面上。修饰后的表面结合α-胰凝乳蛋白酶的程度可以通过UV / Vis辐射调节，显示出“缓紧”的酶结合，如溶液中的抑制剂所观察到的。

  DOI：

  10.1002/chem.200903369
• 作为产物：
  描述：

  (E)-methyl 4-((4-(2,2-dimethyl-6,9,12,15,18-pentaoxa-2-silahenicosa-3,20-diyn-21-yl)phenyl)diazenyl)benzoate 在 水 、 sodium hydroxide 、 盐酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 水 为溶剂， 反应 14.0h， 以64%的产率得到(E)-4-((4-(4,7,10,13,16-pentaoxanonadeca-1,18-diynyl)phenyl)diazenyl)benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  α-胰凝乳蛋白酶表面附着的光开关配体的结构优化及其表面结合的调控

  摘要：

  以前已经报道过修饰的金表面可以光调节结合α-胰凝乳蛋白酶。通过合成一系列包含偶氮苯基和表面附着基团作为α-胰凝乳蛋白酶的光开关抑制剂的三氟甲基酮和α-酮酯，报道了该表面的发展。所有这些化合物都是酶的抑制剂，其活性可以通过光异构化来调节。最佳的光开关显示光异构化时，IC 50抑制常数的可逆变化> 5.3倍。三氟甲基酮1表现出出色的光开关性能，并通过涉及叠氮化物-炔烃环加成的两步过程将其附着在金表面上。修饰后的表面结合α-胰凝乳蛋白酶的程度可以通过UV / Vis辐射调节，显示出“缓紧”的酶结合，如溶液中的抑制剂所观察到的。

  DOI：

  10.1002/chem.200903369

文献信息

• Reversible Photoregulation of Binding of α-Chymotrypsin to a Gold Surface
  作者：David Pearson、Alison J. Downard、Andrew Muscroft-Taylor、Andrew D. Abell

  DOI：10.1021/ja0766674

  日期：2007.12.1

  An ability to optically modulate the interactions of surfaces with functional biomolecules provides an important basis for generating new technologies including reversible biosensors, advanced medical implants, and biomolecular computers. Here we report the first example of reversible photoregulation of binding of a protease to a functional surface. A modular approach is presented with a surface-bound inhibitor containing a photoisomerizable azobenzene core to which is attached (i) appropriate protease binding functionality and (ii) a tether for surface attachment. The principle is demonstrated for M-chymotrypsin using a phenylalanine-based trifluoromethyl ketone inhibitor containing an azobenzene core and an alkyne-functionalized ethylene glycol tether, which is attached to the surface using click chemistry, UV/vis irradiation of the functional surface leads to a significant, reversible change in the amount of alpha-chymotrypsin that attaches to the surface, as measured by surface plasmon resonance.