β-thiocyanylated antimicrobial peptide CM15 I8C mutant | 1214286-47-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: β-thiocyanylated antimicrobial peptide CM15 I8C mutant
• 英文别名: β-thiocyanylated cecropin (AA 1-7) - mellitin (AA 2 - 9) sequence hybrid peptide I8C mutant
• CAS: 1214286-47-1
• 化学式: C₈₉H₁₄₇N₂₃O₁₆S
• 分子量: 1827.36
• InChiKey: XXDFWXLXLBMYLN-NZMBOFGLSA-N

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  sodium cyanide 、 antimicrobial peptide CM15 I8C mutant 在 5,5'-二硫双(2-硝基苯甲酸) 作用下， 反应 0.33h， 生成 β-thiocyanylated antimicrobial peptide CM15 I8C mutant
  参考文献：
  名称：

  使用氰基化半胱氨酸的红外光谱绘制杂交抗菌肽 CM15 的膜结合结构和方向

  摘要：

  合成抗菌肽 CM15 是来自天蚕素和蜂毒肽的 N 端序列的杂交体，已被证明是非常有效的。其作用机制被认为涉及基于先前定点自旋标记研究的孔形成。本研究检查了 CM15 的四个单位点 β-硫氰酸基丙氨酸变体，其中人工氨基酸侧链通过红外光谱中独特的 CN 伸缩带的频率和线形充当其局部环境的振动报告器。圆二色性实验表明，人工侧链的位置对 CM15 肽的膜结合二级结构只有很小的扰动影响。将所有变体肽置于缓冲溶液中，与十二烷基磷脂酰胆碱胶束接触，大肠杆菌极性脂质提取物。在每个站点，CN 伸缩带报告不同的行为。还收集了每个变体的时间相关衰减全反射红外光谱，因为它可以重塑大肠杆菌脂质囊泡。这些实验的结果与先前提出的环形孔的形成一致，其中每个肽都发现自己处于越来越均匀和弯曲的局部环境中，而没有明显的肽-肽相互作用。这项工作还证明了 SCN 伸缩振动对肽-脂质界面结构的微小变化具有极好的敏感性。

  DOI：

  10.1021/bi200903p