Cbz-Val-Phe-NH2 | 96031-66-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Cbz-Val-Phe-NH2
• 英文别名: benzyl N-[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-3-methyl-1-oxobutan-2-yl]carbamate
• CAS: 96031-66-2
• 化学式: C₂₂H₂₇N₃O₄
• 分子量: 397.474
• InChiKey: WJKCQIHIQABPGS-OALUTQOASA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.1
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.32
• 拓扑面积：
  111
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  甲醇 、 Cbz-Val-Phe-NH2 在 alcalase cross-linked enzyme aggregates 作用下， 反应 72.0h， 以71%的产率得到Z-缬氨酰-苯丙氨酸甲酯
  参考文献：
  名称：

  使用C末端肽α-羧酰胺至酯互变的全酶N→C定向肽合成

  摘要：

  化学酶促肽合成可能是合成短和中型肽的最具成本效益的技术，具有一些重要的优势。例如，与化学肽合成相比，不需要化学计算量的昂贵的偶联剂，并且不发生外消旋化，从而使得纯化更容易。本文研究了肽C的新型互变反应将末端带有α-羧酰胺的α-羧酰胺与alcalase一起用于开发完全酶促的肽合成策略。对于每个延伸步骤，都使用了具有成本效益的氨基酸羧酰胺结构单元，然后将细长的肽羧酰胺相互转化为相应的伯烷基酯。这些肽酯是下一步酶促肽延伸步骤的原料。

  DOI：

  10.1002/adsc.201000943
• 作为产物：
  描述：

  在 Bacillus licheniformis serine endoprotease 、 氨 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 叔丁醇 为溶剂， 反应 16.0h， 生成 Cbz-Val-Phe-NH2
  参考文献：
  名称：

  氨基酸和多肽的酶促C末端酰胺化

  摘要：

  在本文中，我们描述了两种通用且高产的酶促方法，可将半保护的氨基酸和肽基C末端α-羧酸转化为它们相应的酰胺。在第一种方法中，分别使用脂肪酶南极假丝酵母脂肪酶-B（Cal-B），在第二种方法中，分别使用蛋白酶枯草杆菌蛋白酶A。我们发现，通过使用α-羧酸的铵盐代替单独的氨源，酶促酰胺化反应的进行速度大大加快，而没有副反应，并且使产物收率接近定量。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2012.05.039

文献信息

• Enzymatic C-terminal amidation of amino acids and peptides
  作者：Timo Nuijens、Elena Piva、John A.W. Kruijtzer、Dirk T.S. Rijkers、Rob M.J. Liskamp、Peter J.L.M. Quaedflieg

  DOI：10.1016/j.tetlet.2012.05.039

  日期：2012.7

  enzymatic approaches for the conversion of semi-protected amino acid and peptidyl C-terminal α-carboxylic acids into their corresponding amides. In the first approach, the lipase Candida antarctica lipase-B (Cal-B), and in the second approach, the protease Subtilisin A, are used, respectively. We found that by using the ammonium salt of the α-carboxylic acid instead of separate ammonia sources, the enzymatic

  在本文中，我们描述了两种通用且高产的酶促方法，可将半保护的氨基酸和肽基C末端α-羧酸转化为它们相应的酰胺。在第一种方法中，分别使用脂肪酶南极假丝酵母脂肪酶-B（Cal-B），在第二种方法中，分别使用蛋白酶枯草杆菌蛋白酶A。我们发现，通过使用α-羧酸的铵盐代替单独的氨源，酶促酰胺化反应的进行速度大大加快，而没有副反应，并且使产物收率接近定量。
• Fully Enzymatic N→C-Directed Peptide Synthesis Using C-Terminal Peptide α-Carboxamide to Ester Interconversion
  作者：Timo Nuijens、Elena Piva、John A. W. Kruijtzer、Dirk T. S. Rijkers、Rob M. J. Liskamp、Peter J. L. M. Quaedflieg

  DOI：10.1002/adsc.201000943

  日期：2011.5.9

  Chemoenzymatic peptide synthesis is potentially the most cost‐efficient technology for the synthesis of short and medium‐sized peptides with some important advantages. For instance, stoichiometric amounts of expensive coupling reagents are not required and racemisation does not occur rendering purification easier compared to chemical peptide synthesis. In this paper, a novel interconversion reaction

  化学酶促肽合成可能是合成短和中型肽的最具成本效益的技术，具有一些重要的优势。例如，与化学肽合成相比，不需要化学计算量的昂贵的偶联剂，并且不发生外消旋化，从而使得纯化更容易。本文研究了肽C的新型互变反应将末端带有α-羧酰胺的α-羧酰胺与alcalase一起用于开发完全酶促的肽合成策略。对于每个延伸步骤，都使用了具有成本效益的氨基酸羧酰胺结构单元，然后将细长的肽羧酰胺相互转化为相应的伯烷基酯。这些肽酯是下一步酶促肽延伸步骤的原料。