| 1394822-23-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• CAS: 1394822-23-1
• 化学式: C₁₂H₁₀N₂O₅
• 分子量: 262.222
• InChiKey: RUDZQYNIWZDGMV-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.72
• 重原子数：
  19.0
• 可旋转键数：
  3.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.17
• 拓扑面积：
  96.27
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  在 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.17h， 生成
  参考文献：
  名称：

  使用氯肟对肽、蛋白质和噬菌体进行快速和半胱氨酸特异性修饰

  摘要：

  使用氯肟报告了超快和半胱氨酸特异性修饰。这种半胱氨酸缀合反应可以在生理条件下用单位数微摩尔浓度的标记试剂进行。该偶联物对酸、碱和外部硫醇亲核试剂表现出高稳定性。原位生成的氧化腈可能是关键中间体。这些方法适用于天然肽修饰、蛋白质修饰和化学修饰的噬菌体文库构建。

  DOI：

  10.1002/chem.202200058
• 作为产物：
  描述：

  对醛基苯甲酸 在 盐酸羟胺 、 sodium acetate 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 11.5h， 生成
  参考文献：
  名称：

  生物正交异腈-氯肟连接

  摘要：

  生物正交反应是对天然产物和蛋白质进行选择性标记和成像的宝贵工具。在这里，我们将异腈和氯肟之间的反应作为一种快速进行 (k ~ 1 M-1s-1) 并在水性环境中具有高化学选择性的连接。代谢标记的细胞表面聚糖的成像强调了连接对细胞系统中常见功能组的耐受性。活细胞双标记实验表明，异腈-氯肟连接与应变促进的叠氮化物-炔环加成 (SPAAC) 正交。

  DOI：

  10.1021/jacs.9b07632

文献信息

• Bisaryl Hydrazones as Exchangeable Biocompatible Linkers
  作者：Anouk Dirksen、Subramanian Yegneswaran、Philip E. Dawson

  DOI：10.1002/anie.200906756

  日期：2010.3.8

  Catch and release: Stable bisaryl hydrazones undergo rapid exchange under mild conditions in the presence of a catalyst (see schematic illustration; b=biotin). This highly efficient hydrazone exchange is useful for the affinity purification of biotinylated proteins on (strept)avidin beads. The method enables the mild elution of label‐exchanged or chemically functionalized proteins.

  捕获和释放：稳定的双芳基腙在催化剂存在下在温和条件下进行快速交换（参见示意图；b=生物素）。这种高效的腙交换可用于亲和纯化（链霉）亲和素珠上的生物素化蛋白质。该方法能够温和地洗脱标记交换或化学功能化的蛋白质。
• A Cysteine‐Directed Proximity‐Driven Crosslinking Method for Native Peptide Bicyclization
  作者：Fa‐Jie Chen、Nicole Pinnette、Fan Yang、Jianmin Gao

  DOI：10.1002/anie.202306813

  日期：2023.8

  Efficient and site‐specific modification of native peptides and proteins is desirable for synthesizing antibody‐drug conjugates as well as for constructing chemically modified peptide libraries using genetically encoded platforms such as phage display. In particular, there is much interest in efficient multicyclization of native peptides due to the appeals of multicyclic peptides as therapeutics. However, conventional approaches for multicyclic peptide synthesis require orthogonal protecting groups or non‐proteinogenic clickable handles. Herein, we report a cysteine‐directed proximity‐driven strategy for the constructing bicyclic peptides from simple natural peptide precursors. This linear to bicycle transformation initiates with rapid cysteine labeling, which then triggers proximity‐driven amine‐selective cyclization. This bicyclization proceeds rapidly under physiologic conditions, yielding bicyclic peptides with a Cys‐Lys‐Cys, Lys‐Cys‐Lys or N‐terminus‐Cys‐Cys stapling pattern. We demonstrate the utility and power of this strategy by constructing bicyclic peptides fused to proteins as well as to the M13 phage, paving the way to phage display of novel bicyclic peptide libraries.

  摘要 对原生肽和蛋白质进行高效和位点特异性修饰是合成抗体-药物共轭物以及利用噬菌体展示等基因编码平台构建化学修饰肽库所需要的。特别是，由于多环肽作为治疗药物的吸引力，人们对原生肽的高效多环化非常感兴趣。然而，多环肽合成的传统方法需要正交保护基团或非蛋白源可点击处理。在此，我们报告了一种半胱氨酸引导的接近驱动策略，用于从简单的天然肽前体构建双环肽。这种从线性到双环的转变始于快速的半胱氨酸标记，然后引发近似驱动的胺选择性环化。这种双环化作用在生理条件下迅速进行，产生具有 Cys-Lys-Cys、Lys-Cys-Lys 或 N-terminus-Cys-Cys 缝合模式的双环肽。我们通过构建与蛋白质和 M13 噬菌体融合的双环肽，证明了这一策略的实用性和强大功能，为噬菌体展示新型双环肽库铺平了道路。