amyloid β(1-4) | 1070797-31-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: amyloid β(1-4)
• 英文别名: DAEF；DAEF-NH₂；H-Asp-Ala-Glu-Phe-NH2；(4S)-4-[[(2S)-2-[[(2S)-2-amino-3-carboxypropanoyl]amino]propanoyl]amino]-5-[[(2S)-1-amino-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid
• CAS: 1070797-31-7
• 化学式: C₂₁H₂₉N₅O₈
• 分子量: 479.49
• InChiKey: CZZXXTYWVDVURL-MXAVVETBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.5
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  14
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.43
• 拓扑面积：
  231
• 氢给体数：
  7
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  amyloid β(1-4) 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 D_isoAEF
  参考文献：
  名称：

  N末端天冬酰胺基和天冬氨酰残基自发形成异天冬氨酸的定量分析

  摘要：

  由天冬酰胺基或天冬氨酰残基形成异天冬氨酸（isoAsp）是肽和蛋白质的自发翻译后修饰。由于异肽键的形成，肽和蛋白质的结构以及可能的功能被改变。对于许多胞质蛋白，已经报道了肽链中的IsoAsp修饰。沉积在阿尔茨海默氏病中的淀粉样肽（Aβ）可能带有N端isoAsp修饰。在这里，我们描述了使用与AβN末端相似的模型肽对N末端Asn和Asp进行isoAsp形成的定量研究。该研究基于一种新开发的使用毛细管电泳（CE）的肽分离方法。1个用1 H NMR验证由Asp和Asn形成N端isoAsp的基本发现。因此，Asn在中性pH（0.6天-1，肽NGEF）的异构化速度大约是肽链（AANGEF）内的Asn的六倍。Asn和Asp异构化之间的速度差约为50倍。与N末端的Asn相比，Asp异构化在酸性pH下明显加快。动力学溶剂同位素（k D2O / k H2O2.46的效应表明isoAsp形成中的限速质子转移。质

  DOI：

  10.1007/s00726-012-1454-0
• 作为产物：
  描述：

  NAEF 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 D_isoAEF 、 amyloid β(1-4)
  参考文献：
  名称：

  N末端天冬酰胺基和天冬氨酰残基自发形成异天冬氨酸的定量分析

  摘要：

  由天冬酰胺基或天冬氨酰残基形成异天冬氨酸（isoAsp）是肽和蛋白质的自发翻译后修饰。由于异肽键的形成，肽和蛋白质的结构以及可能的功能被改变。对于许多胞质蛋白，已经报道了肽链中的IsoAsp修饰。沉积在阿尔茨海默氏病中的淀粉样肽（Aβ）可能带有N端isoAsp修饰。在这里，我们描述了使用与AβN末端相似的模型肽对N末端Asn和Asp进行isoAsp形成的定量研究。该研究基于一种新开发的使用毛细管电泳（CE）的肽分离方法。1个用1 H NMR验证由Asp和Asn形成N端isoAsp的基本发现。因此，Asn在中性pH（0.6天-1，肽NGEF）的异构化速度大约是肽链（AANGEF）内的Asn的六倍。Asn和Asp异构化之间的速度差约为50倍。与N末端的Asn相比，Asp异构化在酸性pH下明显加快。动力学溶剂同位素（k D2O / k H2O2.46的效应表明isoAsp形成中的限速质子转移。质

  DOI：

  10.1007/s00726-012-1454-0