3-Oxo-2-(triphenyl-λ5-phosphanylidene)-octadecanoic acid tert-butyl ester | 177601-14-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 3-Oxo-2-(triphenyl-λ5-phosphanylidene)-octadecanoic acid tert-butyl ester
• CAS: 177601-14-8
• 化学式: C₄₀H₅₅O₃P
• 分子量: 614.849
• InChiKey: JMKHYGFNZMQXRM-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  9.55
• 重原子数：
  44.0
• 可旋转键数：
  19.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  43.37
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-Oxo-2-(triphenyl-λ5-phosphanylidene)-octadecanoic acid tert-butyl ester 在 Oxone 、 水 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 2.0h， 以90%的产率得到2,3-dioxooctadecanoic acid tert-butyl ester
  参考文献：
  名称：

  作为细胞内 Ca2+ 依赖性和 Ca2+ 非依赖性磷脂酶 A2 抑制剂的活化酮

  摘要：

  研究报告了两种不同类型的活化酮作为两种重要的细胞内磷脂酶 A2 (PLA2) 的抑制剂：IV 组 85 kDa Ca2+ 依赖性磷脂酶 A2 (cPLA2) 和 P388D1 Ca2+ 非依赖性磷脂酶 A2 (iPLA2)。在混合胶束试验中，我们观察到 cPLA2 在三氟甲基酮 (TFMK) 存在下的反应进程曲线在 pH 7.4 时呈线性，而在 pH 9.0 时则呈非线性并随时间变慢。对这种差异的研究表明，TFMKs 在两个 pH 值下都是 cPLA2 的缓慢、紧密结合的抑制剂，酶-抑制剂复合物的解离速率在两个 pH 值下相同，但酶和抑制剂在 pH 7.4 下比在 pH 9.0 下更慢。已经合成了一组新的含有脂肪酰基三羰基的活化酮抑制剂。这些化合物还在混合胶束试验中抑制 cPLA2。三羰基化合物对 cPLA2 的抑制作用在稀释后很容易逆转...

  DOI：

  10.1021/ja953553w
• 作为产物：
  描述：

  (叔丁氧基羰基亚甲基)三苯基磷烷 、 棕榈酰氯 在 牛血清白蛋白 作用下， 以 苯 为溶剂， 反应 1.5h， 生成 3-Oxo-2-(triphenyl-λ5-phosphanylidene)-octadecanoic acid tert-butyl ester
  参考文献：
  名称：

  Inhibition of Oleamide Hydrolase Catalyzed Hydrolysis of the Endogenous Sleep-Inducing Lipid cis-9-Octadecenamide

  摘要：

  Oleamide (1, cis-9-octadecenamide) is a naturally occurring brain constituent that. has been shown to accumulate and disappear under conditions of sleep deprivation and sleep recovery, respectively. Synthetic 1 has been found to induce sleep in a structurally specific manner at nanomolar quantities. Hydrolysis of 1 by an enzyme (oleamide hydrolase) present in the cell membrane rapidly degrades oleamide to oleic acid (cis-9-octadecenoic acid). Such observations suggest 1 may constitute a prototypical member of a class of fatty acid primary amide biological signaling molecules in which the diversity and selectivity of function are derived from the length of the alkane chain as well as the position, stereochemistry, and degree of unsaturation. A series of inhibitors of oleamide hydrolase were designed and prepared which were expected to derive their properties through interactions with the putative active site cysteine residue within oleamide hydrolase. This approach yielded a series of rapid, selective, and highly potent inhibitors (K-i = 13 mu M to 1 nM) which in addition to their potential therapeutic value may serve as useful tools to define the biological role of oleamide.

  DOI：

  10.1021/ja954064z