2,6-bis<4',8',11'-tris(p-toluenesulfonyl)-1',4',8',11'-tetraazacyclotetradecan-1'-ylmethyl>naphthalene | 147025-66-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2,6-bis<4',8',11'-tris(p-toluenesulfonyl)-1',4',8',11'-tetraazacyclotetradecan-1'-ylmethyl>naphthalene
• 英文别名: 2,6-bis[4',8',11'-tris(p-toluenesulfonyl)-1',4',8',11'-tetraazacyclotetradecan-1'-ylmethyl]naphthalene
• CAS: 147025-66-9
• 化学式: C₇₄H₉₂N₈O₁₂S₆
• 分子量: 1477.99
• InChiKey: JHBXVPXBAJRNFW-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  10.03
• 重原子数：
  100.0
• 可旋转键数：
  16.0
• 环数：
  10.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  230.76
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  14.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,6-bis<4',8',11'-tris(p-toluenesulfonyl)-1',4',8',11'-tetraazacyclotetradecan-1'-ylmethyl>naphthalene 在 氢溴酸 、 苯酚 作用下， 以 溶剂黄146 为溶剂， 以86%的产率得到2,6-bis(1',4',8',11'-tetraazacyclotetradecan-1'-ylmethyl)naphthalene
  参考文献：
  名称：

  互补双金属离子络合物选择性识别双咪唑

  摘要：

  在暴露的配位体处结合蛋白质表面的金属离子复合物可用于选择性蛋白质识别。例如，固定化金属亲和层析 (IMAC) 是一种广泛用于蛋白质纯化的技术，它根据暴露在表面的配体（通常是组氨酸的咪唑部分）的性质和多样性来区分蛋白质。为了设计能够选择性识别单个蛋白质或其他目标分子的复合物，金属离子的空间分布可以与目标分子上配位配体的分布相匹配。一个类似的提议，当用作目标分子存在下模板聚合的基础时，产生了固体，含 Cu^(2+) 的聚合物，可以区分双咪唑“蛋白质类似物” 如此相似以至于它们无法通过反相 HPLC 进行分离。此处报道的“合理设计”模型系统表明，包含少至两个正确定位的金属离子的受体复合物可以选择性地识别具有金属配位配体互补空间分布的目标分子。诸如此类的复合物可用作生物分子的受体，其特征在于表面配位配体的独特模式。

  DOI：

  10.1021/ja00059a063
• 作为产物：
  描述：

  1,4,8,11-四氮杂环十四烷 在 potassium carbonate 、 三乙胺 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 生成 2,6-bis<4',8',11'-tris(p-toluenesulfonyl)-1',4',8',11'-tetraazacyclotetradecan-1'-ylmethyl>naphthalene
  参考文献：
  名称：

  互补双金属离子络合物选择性识别双咪唑

  摘要：

  在暴露的配位体处结合蛋白质表面的金属离子复合物可用于选择性蛋白质识别。例如，固定化金属亲和层析 (IMAC) 是一种广泛用于蛋白质纯化的技术，它根据暴露在表面的配体（通常是组氨酸的咪唑部分）的性质和多样性来区分蛋白质。为了设计能够选择性识别单个蛋白质或其他目标分子的复合物，金属离子的空间分布可以与目标分子上配位配体的分布相匹配。一个类似的提议，当用作目标分子存在下模板聚合的基础时，产生了固体，含 Cu^(2+) 的聚合物，可以区分双咪唑“蛋白质类似物” 如此相似以至于它们无法通过反相 HPLC 进行分离。此处报道的“合理设计”模型系统表明，包含少至两个正确定位的金属离子的受体复合物可以选择性地识别具有金属配位配体互补空间分布的目标分子。诸如此类的复合物可用作生物分子的受体，其特征在于表面配位配体的独特模式。

  DOI：

  10.1021/ja00059a063

文献信息

• Synthetic Bis-Metal Ion Receptors for Bis-Imidazole "Protein Analogs"
  作者：Sanku Mallik、Robert D. Johnson、Frances H. Arnold

  DOI：10.1021/ja00099a007

  日期：1994.10

  We are investigating an approach to protein recognition that is based on matching a pattern of metal ions in a synthetic receptor to a complementary pattern of metal-coordinating functional groups (histidine) on a protein's surface. In this model study, target ''protein analogs'' were constructed by linking two imidazoles via organic spacers of varying lengths. By computer modeling the individual targets and receptors, bis-Hg2+ receptors were designed to position two metal ions to match the available nitrogen ligands of their target bis-imidazoles. While H-1 NMR studies in DMSO-d(6) show that the receptors can bind 2 equiv of 1-benzylimidazole (K-1 similar to 10(4) M(-1)), a bis-imidazole is bound in a 1:1 complex with association constants as high as 3 x 10(6) M(-1). Bis-metal ion receptors are indeed selective for their target bis-imidazoles in competitive binding experiments, preferring the target over others that are both longer and shorter by similar to 4 Angstrom (maximum selectivity = 11.5). A maximum selectivity of 140 was observed for the competition between a target bis-imidazole and 1-benzylimidazole. Increasing the available coordination sites on the metal ion significantly reduces selectivity, presumably by allowing the receptor to take on multiple bound conformations. Attempts to improve binding selectivity by restricting the receptors' conformational mobility reduced selectivity, primarily by introducing unanticipated unfavorable interactions with the target bis-imidazoles.