bis(2,3-dibenzoyloxybenzoyl-2-aminoethyl)-2-aminoethylamine | 287971-25-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: bis(2,3-dibenzoyloxybenzoyl-2-aminoethyl)-2-aminoethylamine
• 英文别名: N-[2-[2-aminoethyl-[2-[[2,3-bis(phenylmethoxy)benzoyl]amino]ethyl]amino]ethyl]-2,3-bis(phenylmethoxy)benzamide
• CAS: 287971-25-9
• 化学式: C₄₈H₅₀N₄O₆
• 分子量: 778.948
• InChiKey: IWOMGPPWSNXINM-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  7.42
• 重原子数：
  58.0
• 可旋转键数：
  22.0
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.21
• 拓扑面积：
  124.38
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  8.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  bis(2,3-dibenzoyloxybenzoyl-2-aminoethyl)-2-aminoethylamine 在 盐酸 、 溶剂黄146 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 98.0h， 生成 (2,3-dihydroxy-5-methylbenzoyl-2-aminoethyl)-bis(2,3-dihydroxybenzoyl-2-aminoethyl)amine
  参考文献：
  名称：

  Microbial Evasion of the Immune System:  Structural Modifications of Enterobactin Impair Siderocalin Recognition

  摘要：

  The mammalian protein siderocalin binds and inactivates the ferric complex of the bacterial siderophore enterobactin with a Kd value similar to that of the bacterial receptor FepA. However, microorganisms can evade this immune response by structural modifications of the siderophore. The binding of siderophores by siderocalin relies in part on electrostatic interactions and does not depend greatly on what metal is in the complex. It is also sterically limited by the rigid conformation of the protein calyx; methylation of the three catecholate rings of enterobactin hinders siderocalin recognition. The siderocalin binding has been probed for a series of enterobactin analogues in order to investigate in detail the specificity of siderocalin recognition.

  DOI：

  10.1021/ja062476+
• 作为产物：
  描述：

  三(2-氨基乙基)胺 、 2,3-bis(benzyloxy)-1-((2-thioxothiazolidin-1-yl)carbonyl)benzene 以 氯仿 为溶剂， 反应 96.0h， 生成 bis(2,3-dibenzoyloxybenzoyl-2-aminoethyl)-2-aminoethylamine
  参考文献：
  名称：

  静电在免疫蛋白 Siderocalin1 识别铁载体中的作用

  摘要：

  大多数细菌病原体的毒力都需要铁，其中许多病原体依赖铁载体、小分子螯合剂来清除哺乳动物宿主中的铁。作为一种免疫反应，人类蛋白质 Siderocalin 结合载脂蛋白和三价铁载体，以拦截铁向细菌的输送，从而阻止毒力。将空间冲突引入铁载体结构是逃避螯合的重要机制。然而，在不存在空间不相容性的情况下，静电相互作用决定了铁钙素结合铁载体的强度。通过使用一系列等排肠杆菌素类似物，静电相互作用（包括电荷-电荷和阳离子-pi）对 2,3-儿茶酚酸铁载体的识别的贡献已被解卷积。研究中使用的类似物在三（2-氨基乙基）胺（tren）骨架上结合了 2,3-儿茶酚酰胺（CAM）和 N-羟基吡啶（1,2-HOPO）结合单元的系统组合，[tren(CAM) )(m)(1,2-HOPO)(n)，其中 m = 0、1、2 或 3 且 n = 3 - m]。通过小分子晶体学确定合成类似物系列的形状互补性，并通过基于荧光的结合

  DOI：

  10.1021/ja8074665