[N-(2-[(2-mercapto-2-methylpropyl)amino]ethyl)-1-methylimidazole-2-carboxamido]nickel(II) | 1191076-05-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡咯
• 英文名称: [N-(2-[(2-mercapto-2-methylpropyl)amino]ethyl)-1-methylimidazole-2-carboxamido]nickel(II)
• CAS: 1191076-05-7
• 化学式: C₁₁H₁₈N₄NiOS
• 分子量: 313.046
• InChiKey: MOCDFTGQBHQHQF-UHFFFAOYSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  None
• 重原子数：
  None
• 可旋转键数：
  None
• 环数：
  None
• sp3杂化的碳原子比例：
  None
• 拓扑面积：
  None
• 氢给体数：
  None
• 氢受体数：
  None

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  [N-(2-[(2-mercapto-2-methylpropyl)amino]ethyl)-1-methylimidazole-2-carboxamido]nickel(II) 、 双氧水 以 not given 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  与含镍超氧化物歧化酶有关的（N 3 S）Ni配合物的合成和硫氧合

  摘要：

  合成并表征了掺入三种N-给体类型（氨基，酰胺基和咪唑）的硫醇镍（II）配合物。（N 3 S）Ni络合物[ N- {2-[（2-巯基-2-甲基丙基）氨基]乙基} -1-甲基咪唑-2-羧酰胺基]镍（II）（1）在该化合物中稳定。的O存在2但容易形成的亚磺酸基（RSO 2 - ）衍生物2在所述添加H 2 ö 2。对1的电化学研究表明，+ 0.17 V相对于Fc + / Fc（200 mV / s）发生不可逆的基于硫的氧化，氧化为2时转变为+0.81 V。密度泛函理论研究1发现，占据最高的分子轨道主要是基于硫的，与观察到的基于硫的氧化和O 2稳定性相符。

  DOI：

  10.1021/ic901246w
• 作为产物：
  描述：

  bis(acetylacetonate)nickel(II) 、 N-(2-[(2-mercapto-2-methylpropyl)amino]ethyl)-1-methylimidazole-2-carboxamide 以 not given 为溶剂， 生成 [N-(2-[(2-mercapto-2-methylpropyl)amino]ethyl)-1-methylimidazole-2-carboxamido]nickel(II)
  参考文献：
  名称：

  与含镍超氧化物歧化酶有关的（N 3 S）Ni配合物的合成和硫氧合

  摘要：

  合成并表征了掺入三种N-给体类型（氨基，酰胺基和咪唑）的硫醇镍（II）配合物。（N 3 S）Ni络合物[ N- {2-[（2-巯基-2-甲基丙基）氨基]乙基} -1-甲基咪唑-2-羧酰胺基]镍（II）（1）在该化合物中稳定。的O存在2但容易形成的亚磺酸基（RSO 2 - ）衍生物2在所述添加H 2 ö 2。对1的电化学研究表明，+ 0.17 V相对于Fc + / Fc（200 mV / s）发生不可逆的基于硫的氧化，氧化为2时转变为+0.81 V。密度泛函理论研究1发现，占据最高的分子轨道主要是基于硫的，与观察到的基于硫的氧化和O 2稳定性相符。

  DOI：

  10.1021/ic901246w

文献信息

• Kinetic study of nickel-thiolate oxygenation by hydrogen peroxide. Implications for nickel-containing superoxide dismutase
  作者：Donald R. Herdt、Craig A. Grapperhaus

  DOI：10.1039/c1dt11300c

  日期：——

  The rate of metal-thiolate oxygenation by hydrogen peroxide has been measured for a model complex of nickel-containing superoxide dismutase (NiSOD) as 0.47 ± 0.03 M−1 s−1 at 303 K. Under typical synthetic conditions the reaction proceeds within seconds yielding S-oxygenate products. At biologically relevant H2O2 concentrations, half-life times extend to several hours or days. The results suggest H2O2 oxidation of NiSOD is not kinetically competent on the SOD timescale accounting for the lack of S-oxygenation byproducts.

  含镍超氧化物歧化酶（NiSOD）的模型复合物在 303 K 条件下的过氧化氢金属硫酸盐氧合速率为 0.47 ± 0.03 M-1 s-1。在生物相关的 H2O2 浓度下，半衰期延长至数小时或数天。结果表明，NiSOD 的 氧化作用在 SOD 时间尺度上不具有动力学能力，这也是缺乏 S-氧合副产物的原因。