ACTH(1-10) | 2791-05-1

• 物质功能分类: 生物 - 蛋白与多肽 - 多肽激素
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: ACTH(1-10)
• 英文别名: (4S)-4-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-amino-3-hydroxypropanoyl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)propanoyl]amino]-3-hydroxypropanoyl]amino]-4-methylsulfanylbutanoyl]amino]-5-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-(carboxymethylamino)-3-(1H-indol-3-yl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-5-(diaminomethylideneamino)-1-oxopentan-2-yl]amino]-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-3-(1H-imidazol-5-yl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid
• CAS: 2791-05-1
• 化学式: C₅₉H₇₈N₁₆O₁₆S
• 分子量: 1299.43
• InChiKey: DIBOMWBTHPDGOJ-YIXJHFLWSA-N

物化性质

• 密度：
  1.51±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.5
• 重原子数：
  92
• 可旋转键数：
  39
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.41
• 拓扑面积：
  557
• 氢给体数：
  19
• 氢受体数：
  20

安全信息

• WGK Germany：
  3

SDS

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模块 1. 化学品
1.1 产品标识符
: Adrenocorticotropic Hormone Fragment 1-10
产品名称
human, rat
1.2 鉴别的其他方法
无数据资料
1.3 有关的确定了的物质或混合物的用途和建议不适合的用途
仅用于研发。不作为药品、家庭或其它用途。

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模块 2. 危险性概述
2.1 GHS-分类
根据全球协调系统(GHS)的规定，不是危险物质或混合物。
2.3 其它危害物 - 无

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模块 3. 成分/组成信息
3.1 物 质
: C59H78N16O16S
分子式
: 1,299.41 g/mol
分子量
无

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模块 4. 急救措施
4.1 必要的急救措施描述
吸入
如果吸入,请将患者移到新鲜空气处。 如呼吸停止,进行人工呼吸。
皮肤接触
用肥皂和大量的水冲洗。
眼睛接触
用水冲洗眼睛作为预防措施。
食入
切勿给失去知觉者通过口喂任何东西。 用水漱口。
4.2 主要症状和影响，急性和迟发效应
肾上腺皮质激素
4.3 及时的医疗处理和所需的特殊处理的说明和指示
无数据资料

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模块 5. 消防措施
5.1 灭火介质
灭火方法及灭火剂
用水雾,抗乙醇泡沫,干粉或二氧化碳灭火。
5.2 源于此物质或混合物的特别的危害
碳氧化物, 氮氧化物, 硫氧化物
5.3 给消防员的建议
如必要的话,戴自给式呼吸器去救火。
5.4 进一步信息
无数据资料

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模块 6. 泄露应急处理
6.1 作业人员防护措施、防护装备和应急处置程序
避免粉尘生成。 避免吸入蒸气、烟雾或气体。
6.2 环境保护措施
不要让产品进入下水道。
6.3 泄漏化学品的收容、清除方法及所使用的处置材料
扫掉和铲掉。 放入合适的封闭的容器中待处理。
6.4 参考其他部分
丢弃处理请参阅第13节。

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模块 7. 操作处置与储存
7.1 安全操作的注意事项
在有粉尘生成的地方,提供合适的排风设备。一般性的防火保护措施。
7.2 安全储存的条件,包括任何不兼容性
贮存在阴凉处。 使容器保持密闭，储存在干燥通风处。
建议的贮存温度： -20 °C
7.3 特定用途
无数据资料

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模块 8. 接触控制和个体防护
8.1 容许浓度
最高容许浓度
没有已知的国家规定的暴露极限。
8.2 暴露控制
适当的技术控制
常规的工业卫生操作。
个体防护设备
眼/面保护
请使用经官方标准如NIOSH (美国) 或 EN 166(欧盟) 检测与批准的设备防护眼部。
皮肤保护
戴手套取 手套在使用前必须受检查。
请使用合适的方法脱除手套(不要接触手套外部表面),避免任何皮肤部位接触此产品.
使用后请将被污染过的手套根据相关法律法规和有效的实验室规章程序谨慎处理. 请清洗并吹干双手
所选择的保护手套必须符合EU的89/686/EEC规定和从它衍生出来的EN 376标准。
完全接触
物料: 丁腈橡胶
最小的层厚度 0.11 mm
溶剂渗透时间: 480 min
测试过的物质Dermatril® (KCL 740 / Z677272, 规格 M)
飞溅保护
物料: 丁腈橡胶
最小的层厚度 0.11 mm
溶剂渗透时间: 480 min
测试过的物质Dermatril® (KCL 740 / Z677272, 规格 M)
, 测试方法 EN374
如果以溶剂形式应用或与其它物质混合应用，或在不同于EN
374规定的条件下应用，请与EC批准的手套的供应商联系。
这个推荐只是建议性的,并且务必让熟悉我们客户计划使用的特定情况的工业卫生学专家评估确认才可.
这不应该解释为在提供对任何特定使用情况方法的批准.
身体保护
根据危险物质的类型，浓度和量，以及特定的工作场所选择身体保护措施。,
防护设备的类型必须根据特定工作场所中的危险物的浓度和数量来选择。
呼吸系统防护
不需要保护呼吸。如需防护粉尘损害，请使用N95型（US）或P1型（EN 143)防尘面具。
呼吸器使用经过测试并通过政府标准如NIOSH（US）或CEN（EU）的呼吸器和零件。

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模块 9. 理化特性
9.1 基本的理化特性的信息
a) 外观与性状
形状: 固体
b) 气味
无数据资料
c) 气味阈值
无数据资料
d) pH值
无数据资料
e) 熔点/凝固点
无数据资料
f) 沸点、初沸点和沸程
无数据资料
g) 闪点
无数据资料
h) 蒸发速率
无数据资料
i) 易燃性(固体,气体)
无数据资料
j) 高的/低的燃烧性或爆炸性限度 无数据资料
k) 蒸气压
无数据资料
l) 蒸汽密度
无数据资料
m) 密度/相对密度
无数据资料
n) 水溶性
无数据资料
o) n-辛醇/水分配系数
无数据资料
p) 自燃温度
无数据资料
q) 分解温度
无数据资料
r) 粘度
无数据资料

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模块 10. 稳定性和反应活性
10.1 反应性
无数据资料
10.2 稳定性
无数据资料
10.3 危险反应
无数据资料
10.4 应避免的条件
无数据资料
10.5 不相容的物质
强酸, 强碱
10.6 危险的分解产物
其它分解产物 - 无数据资料

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模块 11. 毒理学资料
11.1 毒理学影响的信息
急性毒性
无数据资料
皮肤刺激或腐蚀
无数据资料
眼睛刺激或腐蚀
无数据资料
呼吸道或皮肤过敏
无数据资料
生殖细胞致突变性
无数据资料
致癌性
IARC:
此产品中没有大于或等于 0。1%含量的组分被 IARC鉴别为可能的或肯定的人类致癌物。
生殖毒性
孕期接触高浓度能导致轻微畸胎效应。
特异性靶器官系统毒性（一次接触）
无数据资料
特异性靶器官系统毒性（反复接触）
无数据资料
吸入危险
无数据资料
潜在的健康影响
吸入 吸入可能有害。 可能引起呼吸道刺激。
摄入 如服入是有害的。
皮肤 通过皮肤吸收可能有害。 可能引起皮肤刺激。
眼睛 可能引起眼睛刺激。
接触后的征兆和症状
肾上腺皮质激素
附加说明
化学物质毒性作用登记: 无数据资料

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模块 12. 生态学资料
12.1 生态毒性
无数据资料
12.2 持久性和降解性
无数据资料
12.3 潜在的生物累积性
无数据资料
12.4 土壤中的迁移性
无数据资料
12.5 PBT 和 vPvB的结果评价
无数据资料
12.6 其它不良影响
无数据资料

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模块 13. 废弃处置
13.1 废物处理方法
产品
将剩余的和不可回收的溶液交给有许可证的公司处理。
受污染的容器和包装
按未用产品处置。

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模块 14. 运输信息
14.1 联合国危险货物编号
欧洲陆运危规: - 国际海运危规: - 国际空运危规: -
14.2 联合国运输名称
欧洲陆运危规: 非危险货物
国际海运危规: 非危险货物
国际空运危规: 非危险货物
14.3 运输危险类别
欧洲陆运危规: - 国际海运危规: - 国际空运危规: -
14.4 包裹组
欧洲陆运危规: - 国际海运危规: - 国际空运危规: -
14.5 环境危险
欧洲陆运危规: 否 国际海运危规 国际空运危规: 否
海洋污染物（是/否）: 否
14.6 对使用者的特别提醒
无数据资料

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模块 15 - 法规信息
N/A

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模块16 - 其他信息
N/A

制备方法与用途

应用

ACTH(1-10)human（人促肾上腺皮质激素，1-10）是ACTH的残基，其氨基酸序列为H-Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-OH。促肾上腺皮质激素（ACTH），又称促肾上腺皮质激素，是一种多肽，由下丘脑产生并通过垂体前叶分泌。它不仅用作药物和诊断剂，也是下丘脑-垂体-肾上腺轴的重要组成部分，在生物应激反应中会产生这种激素。

结构特点

ACTH由39个氨基酸组成，其中前13个（从N端计数）可以被切割形成α-黑素细胞刺激激素（α-MSH）。这一结构特性导致艾迪生病患者的皮肤过度晒黑。在短时间内，ACTH会被切割成α-黑素细胞刺激素（α-MSH）和CLIP，后者是一种人体活性未知的肽。人ACTH的分子量为4,540原子质量单位（Da）。ACTH能促进肾上腺皮质细胞分泌糖皮质激素类固醇激素，特别是在束状带。

生物活性

Adrenocorticotropic Hormone (ACTH) (1-10), human 是一种促肾上腺皮质激素片段，在高浓度(100 和 1000 nM)时才表现出弱的α-黑素细胞刺激激素(α-MSH)效力。

体外研究

α-黑素细胞刺激激素（α-melanocyte stimulating hormone，MSH）能够诱导小鼠表皮黑素细胞在体内和体外分化。促肾上腺皮质激素 (ACTH) 具有与MSH相同的氨基酸序列。

参考质量标准

外观：白色粉末
纯度(HPLC) ≥98.0%
醋酸根含量 ≤12.0%
水分含量 ≤8.0%
肽含量 ≥80.0%
内毒素 ≤50EU/mg
氨基酸组成分析 ≤±10%

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  邻氨基对甲苯酚 、 ACTH(1-10) 在 potassium hexacyanoferrate(III) 作用下， 以 aq. phosphate buffer 、 乙腈 为溶剂， 反应 0.5h， 生成
  参考文献：
  名称：

  N-Terminal Modification of Proteins with o-Aminophenols

  摘要：

  The synthetic modification of proteins plays an important role in chemical biology and biomaterials science. These fields provide a constant need for chemical tools that can introduce new functionality in specific locations on protein surfaces. In this work, an oxidative strategy is demonstrated for the efficient modification of N-terminal residues on peptides and N-terminal proline residues on proteins. The strategy uses o-aminophenols or o-catechols that are oxidized to active coupling species in situ using potassium ferricyanide. Peptide screening results have revealed that many N-terminal amino acids can participate in this reaction, and that proline residues are particularly reactive. When applied to protein substrates, the reaction shows a stronger requirement for the proline group. Key advantages of the reaction include its fast second-order kinetics and ability to achieve site-selective modification in a single step using low concentrations of reagent. Although free cysteines are also modified by the coupling reaction, they can be protected through disulfide formation and then liberated after N-terminal coupling is complete. This allows access to doubly functionalized bioconjugates that can be difficult to access using other methods.

  DOI：

  10.1021/ja500728c
• 作为产物：
  描述：

  NΑ-FMOC-NΩ-(2,2,5,7,8-五甲基苯并二氢吡喃-6-磺酰基)-L-精氨酸 生成 ACTH(1-10)
  参考文献：
  名称：

  FMOC-精氨酸的NG-（2,2,5,7,8-五甲基苯并吡喃-6-磺酰基）衍生物在肽合成中的应用

  摘要：

  精氨酸的胍基基团的三氟乙酸不稳定的五甲基五甲基苯并磺酰基保护基团与碱不稳定的FmocNα保护基团一起用于合成含精氨酸的肽。

  DOI：

  10.1016/s0040-4039(00)80492-x

文献信息

• Electron Capture Dissociation of Hydrogen-Deficient Peptide Radical Cations
  作者：Anastasia Kalli、Sonja Hess

  DOI：10.1007/s13361-012-0433-8

  日期：2012.10.1

  peptide radical cations exhibit fascinating gas phase chemistry, which is governed by radical driven dissociation and, in many cases, by a combination of radical and charge driven fragmentation. Here we examine electron capture dissociation (ECD) of doubly, [M + H]2+•, and triply, [M + 2H]3+•, charged hydrogen-deficient species, aiming to investigate the effect of a hydrogen-deficient radical site on

  缺氢肽自由基阳离子表现出迷人的气相化学，它由自由基驱动的解离控制，在许多情况下，由自由基和电荷驱动的断裂的组合控制。在这里，我们检查了双重 [M + H] 2+•和三重 [M + 2H] 3+•带电缺氢物种的电子捕获解离 (ECD) ，旨在研究缺氢自由基的影响ECD 结果的位置，并表征 ECD 中缺氢物质的解离途径。[M + H] 2+•和[M + 2H] 3+•母离子的ECD导致缺氢物质有效地捕获电子。然而，c-和z-的强度与观察到的偶电子物种相比，类型产物离子减少，表明 N-C α主链键断裂受到抑制。我们假设自由基复合发生在初始电子捕获事件之后，导致稳定的偶电子中间体，这不会触发 N-C α键解离。尽管c 型和z型产物离子的强度降低，但在偶数电子和缺氢物种的 ECD 光谱之间，主链键断裂的数量在很大程度上不受影响。我们假设一个小的离子群以双自由基形式存在，它可以触发 N-C α键断裂。或者，自由基重组和
• GREEN, J.;OGUNJOBI, O. M.;RAMAGE, R.;STEWART, A. S. J.;MCCURDY, S.;NOBLE,+, TETRAHEDRON LETT., 29,(1988) N 34, C. 4341-4344
  作者：GREEN, J.、OGUNJOBI, O. M.、RAMAGE, R.、STEWART, A. S. J.、MCCURDY, S.、NOBLE,+

  DOI：——

  日期：——
• Modification of tryptophan residues during acidolysis of 4-methoxy-2,3,6-trimethylbenzenesulfonyl groups. Effects of scavengers
  作者：Peter Sieber

  DOI：10.1016/s0040-4039(00)95379-6

  日期：1987.1
• Kalashnikov, V. V.; Polyakova, I. M., Russian Journal of General Chemistry, 1993, vol. 63, # 6.2, p. 971 - 974
  作者：Kalashnikov, V. V.、Polyakova, I. M.

  DOI：——

  日期：——
• N-Terminal Modification of Proteins with <i>o</i>-Aminophenols
  作者：Allie C. Obermeyer、John B. Jarman、Matthew B. Francis

  DOI：10.1021/ja500728c

  日期：2014.7.9

  The synthetic modification of proteins plays an important role in chemical biology and biomaterials science. These fields provide a constant need for chemical tools that can introduce new functionality in specific locations on protein surfaces. In this work, an oxidative strategy is demonstrated for the efficient modification of N-terminal residues on peptides and N-terminal proline residues on proteins. The strategy uses o-aminophenols or o-catechols that are oxidized to active coupling species in situ using potassium ferricyanide. Peptide screening results have revealed that many N-terminal amino acids can participate in this reaction, and that proline residues are particularly reactive. When applied to protein substrates, the reaction shows a stronger requirement for the proline group. Key advantages of the reaction include its fast second-order kinetics and ability to achieve site-selective modification in a single step using low concentrations of reagent. Although free cysteines are also modified by the coupling reaction, they can be protected through disulfide formation and then liberated after N-terminal coupling is complete. This allows access to doubly functionalized bioconjugates that can be difficult to access using other methods.