(9R,10E,12Z)-9-hydroperoxy-10,12-octadecadienoic acid | 67597-24-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: (9R,10E,12Z)-9-hydroperoxy-10,12-octadecadienoic acid
• 英文别名: 9R-hydroperoxy-10(E),12(Z)-octadecadienoic acid；9R-hydroperoxy-10E,12Z-octadecadienoic acid；(9R)-peroxyoctadecadienoic acid；9(R)-HpODE；(9R,10E,12Z)-9-hydroperoxyoctadeca-10,12-dienoic acid
• CAS: 67597-24-4
• 化学式: C₁₈H₃₂O₄
• 分子量: 312.45
• InChiKey: JGUNZIWGNMQSBM-WXUVIADPSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.4
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  15
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.72
• 拓扑面积：
  66.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (9R,10E,12Z)-9-hydroperoxy-10,12-octadecadienoic acid 在 recombinant Aspergillus niger 9R-fatty acid dioxygenase-allene oxide synthase 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 以75%的产率得到(9S,12Z)-9-hydroxy-10-oxo-12-octadecenoic acid
  参考文献：
  名称：

  黑曲霉的9R-二加氧酶-丙二烯氧化合酶的两个氨基酸的替换颠倒了氢过氧化物和丙二烯的手性。

  摘要：

  黑曲霉的基因组编码一个融合蛋白（EHA25900），该序列可以与尖孢镰刀菌的9S-双加氧酶（DOX）-氧化烯合酶（AOS），镰刀菌和炭疽菌复合物的同系物和与曲霉菌的同源物具有超过62％的序列同一性，包括曲霉菌的（DOX）-9R-AOS。目的是表征EHA25900的酶促活性，并鉴定立体特异性的关键氨基酸。重组EHA25900依次将18：2n-6氧化为9R-氢过氧-10（E），12（Z）-十八碳二烯酸（9R-HPODE）和9R（10）-丙二烯氧化物。9S-和9R-DOX-AOS催化C-11上pro-R氢的提取，但是氧的插入方向不同。比较9S-和9R-DOX-AOS的12个9-DOX域，可以发现保守的氨基酸差异，这可能有助于产品的手性。9R-DOX-AOS（黑曲霉）的Gly616Ile替代增加了9S-HPODE和9S（10）-丙二烯氧化物的生物合成，而Phe627Leu替代导致9S-HPODE和

  DOI：

  10.1016/j.bbalip.2015.11.009
• 作为产物：
  描述：

  (Z,Z)-9,12-十八烷二烯酸二聚物 在 dioxygenase cytochrome P₄₅₀ from Colletotrichum graminicola 作用下， 生成 (9R,10E,12Z)-9-hydroperoxy-10,12-octadecadienoic acid
  参考文献：
  名称：

  发现了一种新型的尖孢镰刀菌的亚油酸双加氧酶和graletotrichum graminicola的亚油酸二醇合酶。

  摘要：

  真菌病原体对许多生命形式构成严重威胁。致病性真菌镰刀菌和炭疽菌及其特有的形态（f。spp。）感染许多类型的农作物，造成严重后果，而尖孢镰刀菌也可诱发人的角膜炎和过敏性疾病。这些真菌编码动物血红素过氧化物酶（环加氧酶）超家族的双加氧酶-细胞色素P450（DOX-CYP）融合蛋白的同源物。目的是表征格拉米炭疽菌的DOX-CYP同系物（EFQ34869）和尖孢镰刀菌的DOX同系物（EGU79548）的酶活性。前者氧化油酸和亚油酸类似于7,8-亚油酸二醇合酶（LDSs），但另外还合成了8,11-二羟基亚油酸。后者将脂肪酸代谢为具有广泛底物特异性的氢过氧化物。它以相同的方式将20：4n-6和18：2n-6氧化为在（n-10）位具有R构型的氢过氧化物和其他n-6脂肪酸。[11S-2H] 18：2n-6被保留而被氧化，[11R-2H] 18：2n-6被失去氘而被氧化，表明表面上有氢的吸收和氧的插入。n-

  DOI：

  10.1007/s11745-015-4078-9
• 作为试剂：
  描述：

  在 (9R,10E,12Z)-9-hydroperoxy-10,12-octadecadienoic acid 、 recombinant Aspergillus niger 9R-fatty acid dioxygenase-allene oxide synthase Gly₆₁₆Ile mutant 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 [¹³C₁₈]-9-hydroxy-10-oxo-12(Z)-octadecenoic acid 、 [¹³C₁₈]-9-hydroxy-10-oxo-12(Z)-octadecenoic acid
  参考文献：
  名称：

  黑曲霉的9R-二加氧酶-丙二烯氧化合酶的两个氨基酸的替换颠倒了氢过氧化物和丙二烯的手性。

  摘要：

  黑曲霉的基因组编码一个融合蛋白（EHA25900），该序列可以与尖孢镰刀菌的9S-双加氧酶（DOX）-氧化烯合酶（AOS），镰刀菌和炭疽菌复合物的同系物和与曲霉菌的同源物具有超过62％的序列同一性，包括曲霉菌的（DOX）-9R-AOS。目的是表征EHA25900的酶促活性，并鉴定立体特异性的关键氨基酸。重组EHA25900依次将18：2n-6氧化为9R-氢过氧-10（E），12（Z）-十八碳二烯酸（9R-HPODE）和9R（10）-丙二烯氧化物。9S-和9R-DOX-AOS催化C-11上pro-R氢的提取，但是氧的插入方向不同。比较9S-和9R-DOX-AOS的12个9-DOX域，可以发现保守的氨基酸差异，这可能有助于产品的手性。9R-DOX-AOS（黑曲霉）的Gly616Ile替代增加了9S-HPODE和9S（10）-丙二烯氧化物的生物合成，而Phe627Leu替代导致9S-HPODE和

  DOI：

  10.1016/j.bbalip.2015.11.009

文献信息

• Steric analysis of epoxyalcohol and trihydroxy derivatives of 9-hydroperoxy-linoleic acid from hematin and enzymatic synthesis
  作者：Christopher P. Thomas、William E. Boeglin、Yoel Garcia-Diaz、Valerie B. O’Donnell、Alan R. Brash

  DOI：10.1016/j.chemphyslip.2013.01.002

  日期：2013.2

  analysis of dimethoxypropane derivatives. Four trihydroxy isomers were identified upon mild acid hydrolysis of 9S,10S-trans-epoxy-11E-13S-hydroxyoctadecenoate: 9S,10R,13S, 9S,12R,13S, 9S,10S,13S and 9S,12S,13S-trihydroxy-octadecenoic acids, in the ratio 40:26:22:12. We also identified a prominent δ-ketol rearrangement product from the hydrolysis as mainly the 9-hydroxy-10E-13-oxo isomer. Short incubation

  我们表征从9产生的烯丙基环氧醇以及它们的三羟基的水解产物- [R -和9 š非酶促条件下-hydroperoxy十八碳烯酸（HPODE）中，用羟高铁血红素和随后的酸水解反应和酶的条件下，温育与甜菜含有氢过氧化物异构酶和环氧化物水解酶。产物通过 HPLC 解析，转化的区域和立体化学通过1 H NMR 和 GC-MS 分析二甲氧基丙烷衍生物的组合来确定。9 S ,10 S - trans -epoxy-11 E -13 的弱酸水解鉴定出四种三羟基异构体S-羟基十八烯酸：9 S ,10 R ,13 S , 9 S ,12 R ,13 S , 9 S ,10 S ,13 S和 9 S ,12 S ,13 S-三羟基-十八碳烯酸，比例为 40: 26:22:12。我们还从水解中确定了一个突出的 δ-酮醇重排产物，主要是 9-羟基-10 E -13-氧代异构体。9 R-和 9 S -HPODE 与B.
• Identification of an amino acid determinant of pH regiospecificity in a seed lipoxygenase from Momordica charantia
  作者：Ellen Hornung、Susan Kunze、Alena Liavonchanka、Grit Zimmermann、Diana Kühn、Kathrin Fritsche、Andreas Renz、Hartmut Kühn、Ivo Feussner

  DOI：10.1016/j.phytochem.2008.09.006

  日期：2008.11

  Lipoxygenases (LOX) form a heterogeneous family of lipid peroxidizing enzymes, which catalyze specific dioxygenation of polyunsaturated fatty acids. According to their positional specificity of linoleic acid oxygenation plant LOX have been classified into linoleate 9- and linoleate 13-LOX and recent reports identified a critical valine at the active site of 9-LOX. In contrast, more bulky phenylalanine or histidine residues were found at this position in 13-LOX. We have recently cloned a LOX-isoform from Momordica charantia and multiple amino acid alignments indicated the existence of a glutamine (Gln599) at the position were 13-LOX usually carry histidine or phenylalanine residues. Analyzing the pH-dependence of the positional specificity of linoleic acid oxygenation we observed that at pH-values higher than 7.5 this enzyme constitutes a linoleate 13-LOX whereas at lower pH, 9-H(P)ODE was the major reaction product. Site-directed mutagenesis of glutamine 599 to histidine (Gln599His) converted the enzyme to a pure 13-LOX. These data confirm previous observation suggesting that reaction specificity of certain LOX-isoforms is not an absolute enzyme property but may be impacted by reaction conditions such as pH of the reaction mixture. We extended this concept by identifying glutamine 599 as sequence determinant for such pH-dependence of the reaction specificity. Although the biological relevance for this alteration switch remains to be investigated it is of particular interest that it occurs at near physiological conditions in the pH-range between 7 and 8. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• Discovery of a Novel Linoleate Dioxygenase of Fusarium oxysporum and Linoleate Diol Synthase of Colletotrichum graminicola
  作者：Linda Sooman、Ernst H. Oliw

  DOI：10.1007/s11745-015-4078-9

  日期：2015.12

  (cyclooxygenase) superfamily. The objective was to characterize the enzymatic activities of the DOX-CYP homologue of Colletotrichum graminicola (EFQ34869) and the DOX homologue of F. oxysporum (EGU79548). The former oxidized oleic and linoleic acids in analogy with 7,8-linoleate diol synthases (LDSs), but with the additional biosynthesis of 8,11-dihydroxylinoleic acid. The latter metabolized fatty acids

  真菌病原体对许多生命形式构成严重威胁。致病性真菌镰刀菌和炭疽菌及其特有的形态（f。spp。）感染许多类型的农作物，造成严重后果，而尖孢镰刀菌也可诱发人的角膜炎和过敏性疾病。这些真菌编码动物血红素过氧化物酶（环加氧酶）超家族的双加氧酶-细胞色素P450（DOX-CYP）融合蛋白的同源物。目的是表征格拉米炭疽菌的DOX-CYP同系物（EFQ34869）和尖孢镰刀菌的DOX同系物（EGU79548）的酶活性。前者氧化油酸和亚油酸类似于7,8-亚油酸二醇合酶（LDSs），但另外还合成了8,11-二羟基亚油酸。后者将脂肪酸代谢为具有广泛底物特异性的氢过氧化物。它以相同的方式将20：4n-6和18：2n-6氧化为在（n-10）位具有R构型的氢过氧化物和其他n-6脂肪酸。[11S-2H] 18：2n-6被保留而被氧化，[11R-2H] 18：2n-6被失去氘而被氧化，表明表面上有氢的吸收和氧的插入。n-
• Replacement of two amino acids of 9 R -dioxygenase-allene oxide synthase of Aspergillus niger inverts the chirality of the hydroperoxide and the allene oxide
  作者：Linda Sooman、Anneli Wennman、Mats Hamberg、Inga Hoffmann、Ernst H. Oliw

  DOI：10.1016/j.bbalip.2015.11.009

  日期：2016.2

  amino acids for the stereospecificity. Recombinant EHA25900 oxidized 18:2n-6 sequentially to 9R-hydroperoxy-10(E),12(Z)-octadecadienoic acid (9R-HPODE) and to a 9R(10)-allene oxide. 9S- and 9R-DOX-AOS catalyze abstraction of the pro-R hydrogen at C-11, but the direction of oxygen insertion differs. A comparison between twelve 9-DOX domains of 9S- and 9R-DOX-AOS revealed conserved amino acid differences

  黑曲霉的基因组编码一个融合蛋白（EHA25900），该序列可以与尖孢镰刀菌的9S-双加氧酶（DOX）-氧化烯合酶（AOS），镰刀菌和炭疽菌复合物的同系物和与曲霉菌的同源物具有超过62％的序列同一性，包括曲霉菌的（DOX）-9R-AOS。目的是表征EHA25900的酶促活性，并鉴定立体特异性的关键氨基酸。重组EHA25900依次将18：2n-6氧化为9R-氢过氧-10（E），12（Z）-十八碳二烯酸（9R-HPODE）和9R（10）-丙二烯氧化物。9S-和9R-DOX-AOS催化C-11上pro-R氢的提取，但是氧的插入方向不同。比较9S-和9R-DOX-AOS的12个9-DOX域，可以发现保守的氨基酸差异，这可能有助于产品的手性。9R-DOX-AOS（黑曲霉）的Gly616Ile替代增加了9S-HPODE和9S（10）-丙二烯氧化物的生物合成，而Phe627Leu替代导致9S-HPODE和