S-(3-methoxybenzyl)-D-cysteine methyl ester | 1208308-97-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: S-(3-methoxybenzyl)-D-cysteine methyl ester
• 英文别名: methyl (2S)-2-amino-3-[(3-methoxyphenyl)methylsulfanyl]propanoate
• CAS: 1208308-97-7
• 化学式: C₁₂H₁₇NO₃S
• 分子量: 255.338
• InChiKey: GYSLIFIUBQBNTB-LLVKDONJSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.4
• 重原子数：
  17
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.42
• 拓扑面积：
  86.8
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  甲基戊酰氯 、 S-(3-methoxybenzyl)-D-cysteine methyl ester 在 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以36%的产率得到N-(methyloxalyl)-S-(3-methoxybenzyl)-D-cysteine methyl ester
  参考文献：
  名称：

  JMJD2 组蛋白脱甲基酶的选择性抑制剂：结合非变性质谱筛选和晶体学方法

  摘要：

  亚铁离子和 2-氧戊二酸 (2OG) 加氧酶催化组蛋白中N ε甲基化赖氨酸残基的去甲基化。在这里，我们报告了对组蛋白去甲基化酶 JMJD2 亚家族抑制作用的研究，通过非变性质谱 (MS)、动态组合化学与 MS、周转分析和晶体学进行结合分析。初始结合和抑制测定法的结果涉及的一组的生产和分析Ñ -oxalyl- d -酪氨酸衍生物，以探索 JMJD2 活性位点亚袋的范围。与缺氧诱导因子脯氨酰羟化酶 PHD2 相比，一些抑制剂显示出对 JMJD2 的选择性。获得了与其中一种有效抑制剂复合的 JMJD2A 的晶体结构；基于此结构对其他抑制剂进行建模预测相互作用，从而能够改善对某些化合物的抑制。

  DOI：

  10.1021/jm901680b
• 作为产物：
  描述：

  D-半胱氨酸甲酯盐酸盐 、 3-甲氧基溴苄 在 氨 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 以80%的产率得到S-(3-methoxybenzyl)-D-cysteine methyl ester
  参考文献：
  名称：

  JMJD2 组蛋白脱甲基酶的选择性抑制剂：结合非变性质谱筛选和晶体学方法

  摘要：

  亚铁离子和 2-氧戊二酸 (2OG) 加氧酶催化组蛋白中N ε甲基化赖氨酸残基的去甲基化。在这里，我们报告了对组蛋白去甲基化酶 JMJD2 亚家族抑制作用的研究，通过非变性质谱 (MS)、动态组合化学与 MS、周转分析和晶体学进行结合分析。初始结合和抑制测定法的结果涉及的一组的生产和分析Ñ -oxalyl- d -酪氨酸衍生物，以探索 JMJD2 活性位点亚袋的范围。与缺氧诱导因子脯氨酰羟化酶 PHD2 相比，一些抑制剂显示出对 JMJD2 的选择性。获得了与其中一种有效抑制剂复合的 JMJD2A 的晶体结构；基于此结构对其他抑制剂进行建模预测相互作用，从而能够改善对某些化合物的抑制。

  DOI：

  10.1021/jm901680b

文献信息

• Selective Inhibitors of the JMJD2 Histone Demethylases: Combined Nondenaturing Mass Spectrometric Screening and Crystallographic Approaches
  作者：Nathan R. Rose、Esther C. Y. Woon、Guy L. Kingham、Oliver N. F. King、Jasmin Mecinović、Ian J. Clifton、Stanley S. Ng、Jobina Talib-Hardy、Udo Oppermann、Michael A. McDonough、Christopher J. Schofield

  DOI：10.1021/jm901680b

  日期：2010.2.25

  Ferrous ion and 2-oxoglutarate (2OG) oxygenases catalyze the demethylation of Nε-methylated lysine residues in histones. Here we report studies on the inhibition of the JMJD2 subfamily of histone demethylases, employing binding analyses by nondenaturing mass spectrometry (MS), dynamic combinatorial chemistry coupled to MS, turnover assays, and crystallography. The results of initial binding and inhibition

  亚铁离子和 2-氧戊二酸 (2OG) 加氧酶催化组蛋白中N ε甲基化赖氨酸残基的去甲基化。在这里，我们报告了对组蛋白去甲基化酶 JMJD2 亚家族抑制作用的研究，通过非变性质谱 (MS)、动态组合化学与 MS、周转分析和晶体学进行结合分析。初始结合和抑制测定法的结果涉及的一组的生产和分析Ñ -oxalyl- d -酪氨酸衍生物，以探索 JMJD2 活性位点亚袋的范围。与缺氧诱导因子脯氨酰羟化酶 PHD2 相比，一些抑制剂显示出对 JMJD2 的选择性。获得了与其中一种有效抑制剂复合的 JMJD2A 的晶体结构；基于此结构对其他抑制剂进行建模预测相互作用，从而能够改善对某些化合物的抑制。