prolyl‐serine | 71835-80-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: prolyl‐serine
• 英文别名: Pro-Ser；PS；N-L-prolyl-L-serine；N-L-Prolyl-L-serin；(2S)-3-hydroxy-2-[[(2S)-pyrrolidine-2-carbonyl]amino]propanoic acid
• CAS: 71835-80-8
• 化学式: C₈H₁₄N₂O₄
• 分子量: 202.21
• InChiKey: AFWBWPCXSWUCLB-WDSKDSINSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.1
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  106
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

制备方法与用途

脯氨酸丝氨酸是一种二肽，在Mel-Ab细胞中能够抑制黑色素生成，其机制包括降低小眼相关转录因子(MITF)和酪氨酸酶的表达，并诱导ERK的磷酸化，但不会引起cAMP反应元件结合蛋白(CREB)的磷酸化。

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  prolyl‐serine 在 d-(5′-CCGCCATGGAGTTGAAACAAGGAAC-3*5′-TTAAAAGCTTTTTTTGATTAAAGCTGCCA-3′) 、 水 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成 L-丝氨酸 、 L-脯氨酸
  参考文献：
  名称：

  植物乳杆菌WCFS1的两个推定的脯氨酸酶（PepR1和PepR2）的特征：出现两种具有结构相似性和不同催化特性的同工酶。

  摘要：

  植物乳杆菌WCSF1的两个推定的脯氨酸蛋白酶（PepR1和PepR2）具有48.5％的氨基酸序列同一性（在DNA水平上为55.5％）；然而，PepR1在蛋白质水平上与其他乳酸杆菌脯氨酸酶的同一性超过80％，而PepR2仅在51％或更少的同一性。在这项研究中，推定的基因在大肠杆菌中过表达，纯化至凝胶电泳均质，然后进行表征。纯化的PepR1和PepR2以相似的速率水解Pro-Xaa二肽底物，证明了它们作为脯氨酸酶的性质。使用圆二色性，动态光散射，凝胶过滤和分子模型进行的结构分析显示，两种蛋白酶均具有相似的结构特征：高β-折叠含量，同四聚体结构以及与PepI / PepL / PepR肽酶家族相似的折叠。然而，PepR1和PepR2的动力学和热力学分析表明，在许多方面存在差异：最佳温度（分别为25和30°C），最佳pH（分别为pH7.5和8.0），底物特异性（PepR2的高严格性），动力学参数，

  DOI：

  10.1016/j.bbapap.2014.11.003
• 作为产物：
  描述：

  N-(1-benzyloxycarbonyl-L-prolyl)-L-serine 在 乙醇 、 钯 作用下， 生成 prolyl‐serine
  参考文献：
  名称：

  Abderhalden; Merkel, Fermentforschung, 1938, vol. 15, p. 1,18

  摘要：

  DOI：
• 作为试剂：
  描述：

  脯氨酰谷氨酸 在 prolyl‐serine 、 d-(5′-CCGCCATGGAGTTGAAACAAGGAAC-3*5′-TTAAAAGCTTTTTTTGATTAAAGCTGCCA-3′) 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成 L-精氨酸 、 L-脯氨酸
  参考文献：
  名称：

  植物乳杆菌WCFS1的两个推定的脯氨酸酶（PepR1和PepR2）的特征：出现两种具有结构相似性和不同催化特性的同工酶。

  摘要：

  植物乳杆菌WCSF1的两个推定的脯氨酸蛋白酶（PepR1和PepR2）具有48.5％的氨基酸序列同一性（在DNA水平上为55.5％）；然而，PepR1在蛋白质水平上与其他乳酸杆菌脯氨酸酶的同一性超过80％，而PepR2仅在51％或更少的同一性。在这项研究中，推定的基因在大肠杆菌中过表达，纯化至凝胶电泳均质，然后进行表征。纯化的PepR1和PepR2以相似的速率水解Pro-Xaa二肽底物，证明了它们作为脯氨酸酶的性质。使用圆二色性，动态光散射，凝胶过滤和分子模型进行的结构分析显示，两种蛋白酶均具有相似的结构特征：高β-折叠含量，同四聚体结构以及与PepI / PepL / PepR肽酶家族相似的折叠。然而，PepR1和PepR2的动力学和热力学分析表明，在许多方面存在差异：最佳温度（分别为25和30°C），最佳pH（分别为pH7.5和8.0），底物特异性（PepR2的高严格性），动力学参数，

  DOI：

  10.1016/j.bbapap.2014.11.003

文献信息

• Characterization of two putative prolinases (PepR1 and PepR2) from Lactobacillus plantarum WCFS1: Occurrence of two isozymes with structural similarity and different catalytic properties
  作者：Yanyu Huang、Takuji Tanaka

  DOI：10.1016/j.bbapap.2014.11.003

  日期：2015.2

  amino acid sequence identity (55.5% at the DNA level); however, PepR1 exhibits over 80% identity at the protein level with other lactobacilli prolinases while PepR2 exhibits only 51% or less identity. In this study, the putative genes were overexpressed in Escherichia coli, purified to gel electrophoretic homogeneity, and then characterized. Purified PepR1 and PepR2 hydrolysed Pro-Xaa dipeptide substrates

  植物乳杆菌WCSF1的两个推定的脯氨酸蛋白酶（PepR1和PepR2）具有48.5％的氨基酸序列同一性（在DNA水平上为55.5％）；然而，PepR1在蛋白质水平上与其他乳酸杆菌脯氨酸酶的同一性超过80％，而PepR2仅在51％或更少的同一性。在这项研究中，推定的基因在大肠杆菌中过表达，纯化至凝胶电泳均质，然后进行表征。纯化的PepR1和PepR2以相似的速率水解Pro-Xaa二肽底物，证明了它们作为脯氨酸酶的性质。使用圆二色性，动态光散射，凝胶过滤和分子模型进行的结构分析显示，两种蛋白酶均具有相似的结构特征：高β-折叠含量，同四聚体结构以及与PepI / PepL / PepR肽酶家族相似的折叠。然而，PepR1和PepR2的动力学和热力学分析表明，在许多方面存在差异：最佳温度（分别为25和30°C），最佳pH（分别为pH7.5和8.0），底物特异性（PepR2的高严格性），动力学参数，
• Abderhalden; Merkel, Fermentforschung, 1938, vol. 15, p. 1,18
  作者：Abderhalden、Merkel

  DOI：——

  日期：——