m-nitrophenyl butanoate | 14617-97-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯酚酯
• 英文名称: m-nitrophenyl butanoate
• 英文别名: m-Nitrophenylbutyrat；(3-Nitrophenyl) butanoate
• CAS: 14617-97-1
• 化学式: C₁₀H₁₁NO₄
• mdl: MFCD25969974
• 分子量: 209.202
• InChiKey: RANXQNXWSFGIES-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.6
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  72.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  m-nitrophenyl butanoate 在 carboxyl esterase 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 间硝基苯酚
  参考文献：
  名称：

  新型热稳定酯酶EstDZ2的活性和特异性研究。

  摘要：

  在本文中，我们研究了功能未知的新型热稳定羧基酯酶EstDZ2的活性和特异性，该酶是从俄罗斯温泉的一个基因组库中分离出来的。采用EstDZ2生物催化反应被证明是芳基的水解的有效方法p - ，Ö -或米取代丁酸的酯和仲醇的酯。对接研究揭示了导致不同底物活性差异的酶的结构特征。

  DOI：

  10.1016/j.bioorg.2020.104214
• 作为产物：
  描述：

  间硝基苯酚 、 丁酸 在 4-二甲氨基吡啶 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 6.5h， 以64%的产率得到m-nitrophenyl butanoate
  参考文献：
  名称：

  新型热稳定酯酶EstDZ2的活性和特异性研究。

  摘要：

  在本文中，我们研究了功能未知的新型热稳定羧基酯酶EstDZ2的活性和特异性，该酶是从俄罗斯温泉的一个基因组库中分离出来的。采用EstDZ2生物催化反应被证明是芳基的水解的有效方法p - ，Ö -或米取代丁酸的酯和仲醇的酯。对接研究揭示了导致不同底物活性差异的酶的结构特征。

  DOI：

  10.1016/j.bioorg.2020.104214

文献信息

• Heterocyclic retinoid compounds
  申请人：Syntex (U.S.A.) LLC

  公开号：US20030158178A1

  公开（公告）日：2003-08-21

  The current invention provide novel heterocyclic retinoid compounds, methods of treating or preventing chronic obstructive pulmonary disease, cancer and dermatological disorders, pharmaceutical compositions suitable for the treatment or prevention of these disorders and methods for delivering formulations of these retinoids to a mammal having these disorders.

  当前的发明提供了新颖的杂环维甲酸类化合物，用于治疗或预防慢性阻塞性肺疾病、癌症和皮肤病，适用于治疗或预防这些疾病的药物组合物以及将这些维甲酸类化合物的制剂递送给患有这些疾病的哺乳动物的方法。
• 固相反应体系制备间硝基苯酚酯的方法
  申请人：浙江大学

  公开号：CN108358790A

  公开（公告）日：2018-08-03

  本发明公开了一种固相反应体系制备间硝基苯酚酯的方法，以间二硝基苯和羧酸盐为原料，包括以下步骤：1)、将间二硝基苯和羧酸盐混合后于10～80℃进行研磨，研磨时间为20～180min；所述间二硝基苯与羧酸盐的摩尔比为1:1～1:5；2)、将研磨所得物用无水甲醇洗涤后过滤，所得滤液蒸除甲醇后，经柱层析分离，用乙酸乙酯/石油醚作为洗脱剂过柱分离，减压蒸除洗脱剂后，得到间硝基苯酚酯。采用本发明的方法制备间硝基苯酚酯，具有工艺简洁、无需溶剂、反应时间较短、条件温和、收率高、选择性好等技术优势。
• Tee, Oswald S.; Gadosy, Timothy A., Journal of the Chemical Society. Perkin transactions II, 1994, # 10, p. 2191 - 2198
  作者：Tee, Oswald S.、Gadosy, Timothy A.

  DOI：——

  日期：——
• Ester Cleavage by Cyclodextrins in Aqueous Dimethyl Sulfoxide Mixtures. Substrate Binding versus Transition State Binding
  作者：Oswald S. Tee、Charles Mazza、Rafael Lozano-Hemmer、Javier B. Giorgi

  DOI：10.1021/jo00104a014

  日期：1994.12

  The effects of DMSO on the kinetics of cleavage of m- and p-nitrophenyl alkanoates (mNPAlk and pNPAlk) by alpha- and beta-cyclodextrin (alpha-CD and beta-CD) in basic aqueous solution have been studied. For the two acetates addition of up to 60% (v/v) of DMSO increases rates but overall it has little effect on substrate binding, transition state binding, or the acceleration due to complexation. By contrast, in 50% (v/v) aqueous DMF these characteristics are greatly affected such that the normal difference in reactivity of the isomers is almost removed. The cleavage of mNPAlk and pNPAlk (C2 to C10) by the CDs in 60% (v/v) aqueous DMSO have very different chain length dependences for substrate binding and transition state binding, and there are significant changes from their behavior in water. Even though hydrophobic effects seem to be largely removed in 60% aqueous DMSO, and the difference between the reactivities of the isomers is reduced, reaction of mNPAlk proceeds through aryl group inclusion and that of pNPAlk through acyl group inclusion, as in water. The cleavage of m-tert-butylphenyl acetate is accelerated more in 60% (v/v) aqueous DMSO than in water because the solvent change weakens substrate binding more than transition state binding.
• Gadosy, Timothy A.; Tee, Oswald S., Journal of the Chemical Society. Perkin transactions II, 1994, # 4, p. 715 - 722
  作者：Gadosy, Timothy A.、Tee, Oswald S.

  DOI：——

  日期：——