5β-dihydroaldosterone | 7305-52-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 类固醇和类固醇衍生物
• 英文名称: 5β-dihydroaldosterone
• 英文别名: 11β,21-dihydroxy-3,20-dioxo-5β-pregnan-18-al；5beta-Dihydroaldosterone；(5R,8S,9S,10S,11S,13R,14S,17S)-11-hydroxy-17-(2-hydroxyacetyl)-10-methyl-3-oxo-1,2,4,5,6,7,8,9,11,12,14,15,16,17-tetradecahydrocyclopenta[a]phenanthrene-13-carbaldehyde
• CAS: 7305-52-4
• 化学式: C₂₁H₃₀O₅
• 分子量: 362.466
• InChiKey: IIBOWSHDTFRYKU-HLQMJBJHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.86
• 拓扑面积：
  91.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  5β-dihydroaldosterone 在 咪唑 、 四丁基氟化铵 、 potassium tri-sec-butyl-borohydride 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 5.75h， 生成 3α,5β-tetrahydroaldosterone
  参考文献：
  名称：

  Kirk, David N.; Rajagopalan, Maruthiandan S., Journal of the Chemical Society. Perkin transactions I, 1987, p. 1343 - 1346

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  醛固酮 、 氢(+1)阳离子 、 NADPH(4-) 生成 5β-dihydroaldosterone 、 NADP⁺
  参考文献：
  名称：

  人类固醇 5β-还原酶 (AKR1D1) 的底物特异性和抑制剂分析

  摘要：

  人类类固醇 5β-还原酶（醛酮还原酶 1D1）催化 Δ(4)-酮类固醇的 C4-C5 双键的立体特异性 NADPH 依赖性还原，以产生 A/B 顺式环连接。这种顺式构型对于胆汁酸生物合成至关重要，并且在类固醇代谢中起着重要作用。该酶的生化特性尚未得到彻底研究，并且报告了相互矛盾的数据，部分原因是缺乏高度均一的蛋白质。在本研究中，我们使用 C18、C19、C21 和 C27 Δ(4)-酮类固醇系统地确定了同源人重组 AKR1D1 的底物特异性，并评估了酶的 pH 速率依赖性。我们的结果表明 AKR1D1 能有效减少在生理 pH 值下测试的所有类固醇，这表明 AKR1D1 是人类存在的所有 5β-类固醇代谢物所必需的唯一酶。如果 C11 位置未被取代，则使用 C18 至 C21 类固醇观察到底物抑制。这种结构活性关系可以通过 AKR1D1 晶体结构揭示的一个小的替代底物结合口袋的存在来解释。作为相关

  DOI：

  10.1016/j.steroids.2011.01.003

文献信息

• The effects of adrenal and gonadal steroids and K+-canrenoate on the metabolism of aldosterone by rat liver microsomes
  作者：Syed A. Latif、Martin J. McDermott、David J. Morris

  DOI：10.1016/0039-128x(83)90040-5

  日期：1983.9

  The synthesis of polar aldosterone metabolites by rat liver microsomes at physiological concentrations of aldosterone (21.5 nM), was markedly inhibited by progesterone, testosterone, corticosterone, K+-canrenoate and estradiol-17 beta. In contrast, corticosterone and estradiol-17 beta significantly increased the synthesis of reduced aldosterone metabolites by 8- and 15-fold respectively, the majority of which were 5 alpha-reduced products of aldosterone. In experiments at higher substrate (aldosterone) concentrations (20-200 microM) the synthesis of ring A-reduced aldosterone metabolites by liver microsomes followed Michaelis-Menten kinetics with a Km[app] for aldosterone of 160 microM and Vmax[app] of 12.2 nmoles/mg protein/5 min. In these experiments progesterone, testosterone and K+-canrenoate all competitively inhibited the synthesis of reduced metabolites with inhibition constants (Ki [app]) of 70, 85 and 55 microM respectively; however, corticosterone did not. In contrast, estradiol-17 beta increased the rate of synthesis of reduced products by 40%, lowering the Km[app] to 83 microM.