(2-methyl-oxazolidin-2-yl)-acetic acid ethyl ester

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: (2-methyl-oxazolidin-2-yl)-acetic acid ethyl ester
• 英文别名: (2-Methyl-oxazolidin-2-yl)-essigsaeure-aethylester；Ethyl 2-methyl-1,3-oxazolidine-2-acetate；ethyl 2-(2-methyl-1,3-oxazolidin-2-yl)acetate
• 化学式: C₈H₁₅NO₃
• 分子量: 173.212
• InChiKey: IXRBHMXOUWZJJO-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.88
• 拓扑面积：
  47.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  乙酰乙酸乙酯 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 生成 (2-methyl-oxazolidin-2-yl)-acetic acid ethyl ester
  参考文献：
  名称：

  时间分辨共振拉曼光谱探测的肌红蛋白的超快动力学。

  摘要：

  总结了在该实验室中对肌红蛋白（Mb）的超快动力学进行的最新实验工作，并着重强调了结构和振动能的松弛。对CO光解后Mb的结构弛豫的研究表明，由CO光解离引起的血红素本身的结构变化在所用时间分辨共振拉曼仪器的仪器响应时间内（约2 ps）完成。相反，发现反式配体解离时铁-组氨酸（Fe-His）拉伸模式的强度和频率的变化在皮秒状态下发生。Fe-His谱带不存在与CO结合的形式，并且与在血红素的振动模式中观察到的相反，其在光解离时的出现不是瞬时的。表明从血红素平面的Fe位移有明显的时间演化。Fe-His拉伸模式的条带位置以约100 ps的时间常数变化，这表明蛋白质的三级结构变化发生在100 ps的范围内。v4和v7波段的反斯托克斯拉曼强度的时间变化表明，受激种群的光解离和衰变会立即产生振动激发血红素，其时间常数分别为1.1 +/- 0.6和1.9 +/- 0.6 ps 。此外，还介绍了时间分辨共振拉

  DOI：

  10.1002/tcr.1012