腺苷 5'-三磷酸酯 2',3',-二醛 | 54970-91-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 咪唑并嘧啶类
• 中文名称: 腺苷 5'-三磷酸酯 2',3',-二醛
• 中文别名: 腺苷5'-三磷酸酯2',3',-二醛
• 英文名称: 2',3'-Dialdehyde ATP
• 英文别名: adenosine 5'-triphosphate-2',3'-dialdehyde；periodate oxidized ATP；oxidized ATP；oATP；oxidized adenosine triphosphate；[[(2R)-2-[(1R)-1-(6-aminopurin-9-yl)-2-oxoethoxy]-3-oxopropoxy]-hydroxyphosphoryl] phosphono hydrogen phosphate
• CAS: 54970-91-1
• 化学式: C₁₀H₁₄N₅O₁₃P₃
• 分子量: 505.168
• InChiKey: ZOSTZYMLOPBGQI-NKWVEPMBSA-N

物化性质

• 沸点：
  827.4±75.0 °C(Predicted)
• 密度：
  2.28±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.1
• 重原子数：
  31
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  273
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  17

安全信息

• 海关编码：
  2933990090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  腺苷 5'-三磷酸酯 2',3',-二醛 、 (+)-生物素胺己酰肼 在 sodium cyanoborohydride 作用下， 以 水 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 0.17h， 生成
  参考文献：
  名称：

  生物素-c10-AppCH 2 ppA是一种有效的新型化学蛋白质组学探针，用于多磷酸腺苷磷酸结合蛋白

  摘要：

  在这里，我们报告了涉及不寻常的Cannizzaro反应步骤的合成，稳定的生物素-c10-AppCH 2 ppA共轭物的合成。该缀合物用于结合来自大肠杆菌细菌细胞裂解物的预期的Ap 4 A结合蛋白。结合后，然后通过磁性生物淘选和电喷雾质谱分析法平稳地确定这些蛋白质的身份。蛋白质命中似乎是应激蛋白质相关靶标的确定组。尽管此命中列表可能不是唯一的，并且可能会因采样条件和生物体状态的不同而有所差异，但是，这些命中确实确实与真正的Ap 4相符。A结合蛋白。因此，这些命中为建立有关Ap 4 A对细菌细胞的细胞重要性以及Ap 4 A-蛋白结合相互作用的潜在生物学意义的新假设奠定了坚实的基础。

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2014.04.076
• 作为产物：
  描述：

  5’-三磷酸腺苷 在 sodium periodate 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 0.08h， 生成 腺苷 5'-三磷酸酯 2',3',-二醛
  参考文献：
  名称：

  生物素-c10-AppCH 2 ppA是一种有效的新型化学蛋白质组学探针，用于多磷酸腺苷磷酸结合蛋白

  摘要：

  在这里，我们报告了涉及不寻常的Cannizzaro反应步骤的合成，稳定的生物素-c10-AppCH 2 ppA共轭物的合成。该缀合物用于结合来自大肠杆菌细菌细胞裂解物的预期的Ap 4 A结合蛋白。结合后，然后通过磁性生物淘选和电喷雾质谱分析法平稳地确定这些蛋白质的身份。蛋白质命中似乎是应激蛋白质相关靶标的确定组。尽管此命中列表可能不是唯一的，并且可能会因采样条件和生物体状态的不同而有所差异，但是，这些命中确实确实与真正的Ap 4相符。A结合蛋白。因此，这些命中为建立有关Ap 4 A对细菌细胞的细胞重要性以及Ap 4 A-蛋白结合相互作用的潜在生物学意义的新假设奠定了坚实的基础。

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2014.04.076

文献信息

• Isolation and identification of diadenosine 5′,5‴-P1,P4-tetraphosphate binding proteins using magnetic bio-panning
  作者：Wei Guo、M. Ameruddin Azhar、Yuhong Xu、Michael Wright、Ahmed Kamal、Andrew D. Miller

  DOI：10.1016/j.bmcl.2011.09.070

  日期：2011.12

  We report the development of a synthetic, biotin-conjugated diadenosine tetraphosphate (Ap(4)A)-'molecular hook' attached to magnetic beads enabling the isolation of Ap(4)A-binding proteins from bacterial cells or mammalian tissue lysates. Characterisation and identification of isolated binding proteins is performed sequentially by mass spectrometry. The observation of positive controls suggests that these newly observed proteins are putative Ap(4)A-binding partners, and we have expectations that others can be found with further technical improvements in our methods. (C) 2011 Elsevier Ltd. All rights reserved.