Ac-(γ-Glu-Cys)2-Gly-NH2 | 581798-72-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Ac-(γ-Glu-Cys)2-Gly-NH2
• 英文别名: Ac-gGlu-Cys-gGlu-Cys-Gly-NH2；(2S)-2-acetamido-5-[[(2R)-1-[[(1S)-4-[[(2R)-1-[(2-amino-2-oxoethyl)amino]-1-oxo-3-sulfanylpropan-2-yl]amino]-1-carboxy-4-oxobutyl]amino]-1-oxo-3-sulfanylpropan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid
• CAS: 581798-72-3
• 化学式: C₂₀H₃₂N₆O₁₀S₂
• 分子量: 580.64
• InChiKey: IFRKPHHDPLGYFY-CYDGBPFRSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.7
• 重原子数：
  38
• 可旋转键数：
  18
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  265
• 氢给体数：
  10
• 氢受体数：
  12

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Ac-(γ-Glu-Cys)2-Gly-NH2 在 phosphate buffer 、 谷胱甘肽 、 GSSG redox buffer 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 (4R,9S,12R)-12-((S)-4-Acetylamino-4-carboxy-butyrylamino)-4-(carbamoylmethyl-carbamoyl)-6,11-dioxo-1,2-dithia-5,10-diaza-cyclotridecane-9-carboxylic acid
  参考文献：
  名称：

  Characterization of the Acid/Base and Redox Chemistry of Phytochelatin Analogue Peptides

  摘要：

  植物螯合素是一类多分散、富含硫醇的肽，由植物在接触重金属时合成。植物螯合肽的氨基酸序列为 (γ-谷氨酰-半胱氨酰)n-甘氨酸，其中 n 通常范围为 2 至 5。在表征植物螯合肽与重金属的配位化学的计划的第一阶段，植物螯合肽类似肽乙酰(γ-谷氨酰-半胱氨酰)n-甘氨酸酰胺 (Ac-(γ-Glu-Cys)n-NH2, n = 2−6) 已通过固相肽合成方法合成并通过 1 H NMR 光谱进行表征。通过使用谱带选择性同核解耦 (BAHD) 二维 NMR 实验来完全分配类似肽的 1H NMR 谱，以实现谱分辨率。每个肽中每个半胱氨酸残基的酸解离常数是根据半胱氨酸残基的 CαH 质子的化学位移-pH 滴定数据确定的。 CαH 质子的共振在 BASHD 总相关光谱中得到解析，并作为 pH 的函数进行测量。给定硫醇基团的 pKA 值取决于序列中半胱氨酸残基的位置，连接到 C 末端甘氨酸的半胱氨酸残基的硫醇基团酸性最强。 pKA 值还取决于肽的大小，随着肽的大小以及负电荷的增加而增加。 Ac(γ-Glu-Cys)2-NH2 的两个硫醇基团氧化形成分子内二硫键的氧化还原电位也通过测量其与谷胱甘肽的硫醇/二硫键交换反应的平衡常数来确定。

  DOI：

  10.1021/ac0207426
• 作为产物：
  描述：

  (4R,9S,12R)-12-((S)-4-Acetylamino-4-carboxy-butyrylamino)-4-(carbamoylmethyl-carbamoyl)-6,11-dioxo-1,2-dithia-5,10-diaza-cyclotridecane-9-carboxylic acid 在 phosphate buffer 、 谷胱甘肽 、 GSSG redox buffer 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 Ac-(γ-Glu-Cys)2-Gly-NH2
  参考文献：
  名称：

  Characterization of the Acid/Base and Redox Chemistry of Phytochelatin Analogue Peptides

  摘要：

  植物螯合素是一类多分散、富含硫醇的肽，由植物在接触重金属时合成。植物螯合肽的氨基酸序列为 (γ-谷氨酰-半胱氨酰)n-甘氨酸，其中 n 通常范围为 2 至 5。在表征植物螯合肽与重金属的配位化学的计划的第一阶段，植物螯合肽类似肽乙酰(γ-谷氨酰-半胱氨酰)n-甘氨酸酰胺 (Ac-(γ-Glu-Cys)n-NH2, n = 2−6) 已通过固相肽合成方法合成并通过 1 H NMR 光谱进行表征。通过使用谱带选择性同核解耦 (BAHD) 二维 NMR 实验来完全分配类似肽的 1H NMR 谱，以实现谱分辨率。每个肽中每个半胱氨酸残基的酸解离常数是根据半胱氨酸残基的 CαH 质子的化学位移-pH 滴定数据确定的。 CαH 质子的共振在 BASHD 总相关光谱中得到解析，并作为 pH 的函数进行测量。给定硫醇基团的 pKA 值取决于序列中半胱氨酸残基的位置，连接到 C 末端甘氨酸的半胱氨酸残基的硫醇基团酸性最强。 pKA 值还取决于肽的大小，随着肽的大小以及负电荷的增加而增加。 Ac(γ-Glu-Cys)2-NH2 的两个硫醇基团氧化形成分子内二硫键的氧化还原电位也通过测量其与谷胱甘肽的硫醇/二硫键交换反应的平衡常数来确定。

  DOI：

  10.1021/ac0207426