2-(tert-butyldimethylsilyl)-4-isopropyl-1,2-thiazetidine 1,1-dioxide | 553663-93-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苏丹
• 英文名称: 2-(tert-butyldimethylsilyl)-4-isopropyl-1,2-thiazetidine 1,1-dioxide
• 英文别名: Tert-butyl-(1,1-dioxo-4-propan-2-ylthiazetidin-2-yl)-dimethylsilane
• CAS: 553663-93-7
• 化学式: C₁₁H₂₅NO₂SSi
• 分子量: 263.476
• InChiKey: VCVKNLZLQXHVSI-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.66
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  45.8
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-(tert-butyldimethylsilyl)-4-isopropyl-1,2-thiazetidine 1,1-dioxide 在 四丁基氟化铵 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 0.06h， 以77%的产率得到4-isopropyl-1,2-thiazetidine 1,1-dioxide
  参考文献：
  名称：

  Structure–reactivity relationships in the inactivation of elastase by β-sultams

  摘要：

  N-Acyl-β-sultams 是一种时间依赖性不可逆的弹性蛋白酶活性位点定向抑制剂。失活速率与δ-²-舒坦浓度呈一阶关系，二阶速率常数与 pH 值的关系类似于肽底物的水解。失活是由于活性位点丝氨酸被δ-舒坦磺化，形成了稳定的lⶠl酶抑制剂复合物。与N-酰基磺酰胺酰化弹性蛋白酶时观察到的CâN裂变不同，δ-2-磺酰胺的开环是通过SâN裂变进行的。对酶的磺酰化和碱性水解的结构活性效应进行了比较。4-烷基和N-取代δ-磺酰胺的变化导致灭活速率相差4个数量级。

  DOI：

  10.1039/b208079f
• 作为产物：
  描述：

  1,4-Bis(tert-butyldimethylsilyl)-1,2-thiazetidine 1,1-dioxide 在 10percent Pd/C 氢气 、 lithium diisopropyl amide 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醇 、 乙酸乙酯 为溶剂， -78.0 ℃ 、689.49 kPa 条件下， 反应 25.0h， 生成 2-(tert-butyldimethylsilyl)-4-isopropyl-1,2-thiazetidine 1,1-dioxide
  参考文献：
  名称：

  Structure–reactivity relationships in the inactivation of elastase by β-sultams

  摘要：

  N-Acyl-β-sultams 是一种时间依赖性不可逆的弹性蛋白酶活性位点定向抑制剂。失活速率与δ-²-舒坦浓度呈一阶关系，二阶速率常数与 pH 值的关系类似于肽底物的水解。失活是由于活性位点丝氨酸被δ-舒坦磺化，形成了稳定的lⶠl酶抑制剂复合物。与N-酰基磺酰胺酰化弹性蛋白酶时观察到的CâN裂变不同，δ-2-磺酰胺的开环是通过SâN裂变进行的。对酶的磺酰化和碱性水解的结构活性效应进行了比较。4-烷基和N-取代δ-磺酰胺的变化导致灭活速率相差4个数量级。

  DOI：

  10.1039/b208079f

文献信息

• Structure–reactivity relationships in the inactivation of elastase by β-sultams
  作者：Paul S. Hinchliffe、J. Matthew Wood、Andrew M. Davis、Rupert P. Austin、R. Paul Beckett、Michael I. Page

  DOI：10.1039/b208079f

  日期：——

  N-Acyl-β-sultams are time dependent irreversible active site directed inhibitors of elastase. The rate of inactivation is first order with respect to β-sultam concentration and the second order rate constants show a similar dependence on pH to that for the hydrolysis of a peptide substrate. Inactivation is due to the formation of a stable l ∶ l enzyme inhibitor complex as a result of the active site serine being sulfonylated by the β-sultam. Ring opening of the β-sultam occurs by S–N fission in contrast to the C–N fission observed in the acylation of elastase by N-acylsulfonamides. Structure–activity effects are compared between sulfonylation of the enzyme and alkaline hydrolysis. Variation in 4-alkyl and N-substituted β-sultams causes differences in the rates of inactivation by 4 orders of magnitude.

  N-Acyl-β-sultams 是一种时间依赖性不可逆的弹性蛋白酶活性位点定向抑制剂。失活速率与δ-²-舒坦浓度呈一阶关系，二阶速率常数与 pH 值的关系类似于肽底物的水解。失活是由于活性位点丝氨酸被δ-舒坦磺化，形成了稳定的lⶠl酶抑制剂复合物。与N-酰基磺酰胺酰化弹性蛋白酶时观察到的CâN裂变不同，δ-2-磺酰胺的开环是通过SâN裂变进行的。对酶的磺酰化和碱性水解的结构活性效应进行了比较。4-烷基和N-取代δ-磺酰胺的变化导致灭活速率相差4个数量级。