1,2-噻唑烷1,1-二氧化物 | 34817-61-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苏丹
• 中文名称: 1,2-噻唑烷1,1-二氧化物
• 英文名称: 1,2-Thiazetidine 1,1-dioxide
• 英文别名: 1,2-thiazetidin-1,1-dioxide；thiazetidine 1,1-dioxide；ethane-β-sultam；ethane-1,2-sultam；β-Sultam；β-Sultan
• CAS: 34817-61-3
• 化学式: C₂H₅NO₂S
• mdl: MFCD02258342
• 分子量: 107.133
• InChiKey: GNPXXOFTVXIOLF-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  50-51 °C
• 沸点：
  212.4±23.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.455±0.06 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  二甲基亚砜（微溶）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.9
• 重原子数：
  6
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  54.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  1,2-噻唑烷1,1-二氧化物 在 sodium hydroxide 、 potassium chloride 作用下， 生成 牛磺酸
  参考文献：
  名称：

  β-甜菜碱与亲核试剂的反应性及其反应机理

  摘要：

  乙烷1,2-舒马坦在30°C下的ap K a为12.12±0.06，并且其碱水解速率显示出pH依赖性，反映了这一点，因此在高于p K a的pH值下观察到的拟一级反应速率常数为pH值无关。没有证据表明相邻的基团参与N -α-羧基苄基乙烷-1，2-亚马六胺或N-（羟氨基羰基甲基）-2-苄基乙烷-1，2-亚马六胺的水解。通过产物分析和动力学溶剂同位素效应确认，通过亲核开环反应，氧合阴离子而不是胺或硫醇与水中的N-苯甲酰基乙烷-1，2-磺酰胺反应。该反应的布朗斯台德图与β有两个明显的相关性 尽管经统计学校正的图可能指示单一相关性，但弱碱和强碱的nuc分别为0.52和0.65。

  DOI：

  10.1039/b200184e
• 作为产物：
  描述：

  alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 在 氨 作用下， 生成 1,2-噻唑烷1,1-二氧化物
  参考文献：
  名称：

  Tre Berre; Petit, Tetrahedron Letters, 1972, p. 213,215

  摘要：

  DOI：

文献信息

• [EN] 6,7-DIHYDRO-4H-PYRAZOLO[1,5-A]PYRAZINE AND 6,7-DIHYDRO-4H-TRIAZOLO[1,5-A]PYRAZINE COMPOUNDS FOR THE TREATMENT OF INFECTIOUS DISEASES<br/>[FR] COMPOSÉS 6,7-DIHYDRO-4H-PYRAZOLO[1,5-A]PYRAZINE AND 6,7-DIHYDRO-4H-TRIAZOLO[1,5-A]PYRAZINE POUR LE TRAITEMENT DES MALADIES INFECTIEUSES
  申请人：HOFFMANN LA ROCHE

  公开号：WO2018011163A1

  公开（公告）日：2018-01-18

  The present invention relates to compounds of the formula (I), or pharmaceutically acceptable salts, enantiomer or diastereomer thereof, wherein R1 to R4 and Q are as described above. The compounds may be useful for the treatment or prophylaxis of hepatitis B virus infection.

  本发明涉及公式（I）的化合物，或其药用可接受的盐、对映体或二对映体，其中R1至R4和Q如上所述。该化合物可能对乙型肝炎病毒感染的治疗或预防有用。
• β-Sultams exhibit discrete binding preferences for diverse bacterial enzymes with nucleophilic residues
  作者：Roman Kolb、Nina C. Bach、Stephan A. Sieber

  DOI：10.1039/c3cc46002a

  日期：——

  β-Sultams are potent electrophiles that modify nucleophilic residues in selected enzyme active sites. We here identify and characterize some of the specific bacterial targets and show a unique inhibition of the azoreductase family.

  β-苏尔塔姆是一种强电亲体，能够修饰特定酶活性位点中的亲核残基。我们在这里识别并表征了一些特定的细菌靶标，并展示了对偶氮还原酶家族的独特抑制作用。
• Disruption of Oligomerization and Dehydroalanine Formation as Mechanisms for ClpP Protease Inhibition
  作者：Malte Gersch、Roman Kolb、Ferdinand Alte、Michael Groll、Stephan A. Sieber

  DOI：10.1021/ja4082793

  日期：2014.1.29

  Over 100 protease inhibitors are currently used in the clinics, and most of them use blockage of the active site for their mode of inhibition. Among the protease drug targets are several enzymes for which the correct multimeric assembly is crucial to their activity, such as the proteasome and the HIV protease. Here, we present a novel mechanism of protease inhibition that relies on active-site-directed

  目前临床上使用的蛋白酶抑制剂超过 100 种，其中大多数使用阻断活性位点作为抑制方式。在蛋白酶药物靶标中有几种酶，正确的多聚体组装对其活性至关重要，例如蛋白酶体和 HIV 蛋白酶。在这里，我们提出了一种新的蛋白酶抑制机制，该机制依赖于分解蛋白酶复合物的活性位点定向小分子。我们展示了这种机制在 ClpP 蛋白酶家族中的适用性，其成员是十四聚体丝氨酸蛋白酶，可作为多种细胞过程的调节剂，包括稳态和毒力。以亚化学计量方式与 ClpP 结合的化合物触发完全无活性的七聚体的形成。而且，我们报告了选择性 β-舒坦诱导的活性位点丝氨酸的脱氢丙氨酸形成。该反应通过磺酰化和随后的消除进行，从而消除催化电荷中继系统。脱氢丙氨酸的身份通过质谱和晶体学确认。基于活性的蛋白质分析实验表明，在 β-舒坦处理后，金黄色葡萄球菌活细胞中会形成脱氢丙氨酸部分。总的来说，这些发现扩展了我们对多组分蛋白酶抑制的看法，到目前为止，
• Structure–reactivity relationships in the inactivation of elastase by β-sultams
  作者：Paul S. Hinchliffe、J. Matthew Wood、Andrew M. Davis、Rupert P. Austin、R. Paul Beckett、Michael I. Page

  DOI：10.1039/b208079f

  日期：——

  N-Acyl-β-sultams are time dependent irreversible active site directed inhibitors of elastase. The rate of inactivation is first order with respect to β-sultam concentration and the second order rate constants show a similar dependence on pH to that for the hydrolysis of a peptide substrate. Inactivation is due to the formation of a stable l ∶ l enzyme inhibitor complex as a result of the active site serine being sulfonylated by the β-sultam. Ring opening of the β-sultam occurs by S–N fission in contrast to the C–N fission observed in the acylation of elastase by N-acylsulfonamides. Structure–activity effects are compared between sulfonylation of the enzyme and alkaline hydrolysis. Variation in 4-alkyl and N-substituted β-sultams causes differences in the rates of inactivation by 4 orders of magnitude.

  N-Acyl-β-sultams 是一种时间依赖性不可逆的弹性蛋白酶活性位点定向抑制剂。失活速率与δ-²-舒坦浓度呈一阶关系，二阶速率常数与 pH 值的关系类似于肽底物的水解。失活是由于活性位点丝氨酸被δ-舒坦磺化，形成了稳定的lⶠl酶抑制剂复合物。与N-酰基磺酰胺酰化弹性蛋白酶时观察到的CâN裂变不同，δ-2-磺酰胺的开环是通过SâN裂变进行的。对酶的磺酰化和碱性水解的结构活性效应进行了比较。4-烷基和N-取代δ-磺酰胺的变化导致灭活速率相差4个数量级。
• NOVEL RAPAMYCIN DERIVATIVES
  申请人：NOVARTIS AG

  公开号：US20190092788A1

  公开（公告）日：2019-03-28

  The disclosure relates to compounds of formula (I) and pharmaceutically acceptable salts, and compositions thereof, wherein the substituents are as defined herein. Also provided are methods of making compounds of formula (I), and methods involving the compounds or compositions for treating disorders and diseases described herein.

  该披露涉及公式（I）的化合物及其药用盐和组合物，其中取代基如本文所定义。还提供了制备公式（I）化合物的方法，以及涉及这些化合物或组合物用于治疗所述疾病和疾病的方法。