H-Phe-Ala-Ala-OMe | 68355-40-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H-Phe-Ala-Ala-OMe
• 英文别名: H-Phe-Ala-Ala-OCH3；methyl (2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]propanoyl]amino]propanoate
• CAS: 68355-40-8
• 化学式: C₁₆H₂₃N₃O₄
• 分子量: 321.376
• InChiKey: JDTNMBLVPNGIEF-GVXVVHGQSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.5
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.44
• 拓扑面积：
  111
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  H-Phe-Ala-Ala-OMe 、 Z-Ala-Ala-Trp-OH 在 pepsin on Celite 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 24.0h， 以50%的产率得到Z-Ala-Ala-Trp-Phe-Ala-Ala-OMe
  参考文献：
  名称：

  有机介质中肽合成中的修饰蛋白酶

  摘要：

  我们表明，修饰的蛋白酶可以在有机溶剂中的溶液和固相上催化各种长度和结构各异的肽的合成。研究了以下修饰的蛋白酶，作为在极性有机溶剂（乙腈，二甲基甲酰胺和乙醇）中酶促肽合成的催化剂：吸附在硅藻土上的胃蛋白酶，枯草杆菌蛋白酶与十二烷基硫酸钠的非共价复合物，以及枯草杆菌蛋白酶或嗜热菌蛋白酶共价固定在聚乙烯基冷冻凝胶上醇。枯草杆菌蛋白酶与十二烷基硫酸钠和固定的枯草杆菌蛋白酶的非共价复合物的使用对于多肽片段的片段缩合特别有希望，该片段包含侧链中带有未保护离子源基团的三官能氨基酸残基，例如Lys，Arg，His，Glu和Asp 。

  DOI：

  10.1023/a:1026061828077
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-L-丙氨酸 、 L-丙氨酸甲酯盐酸盐 、 Fmoc-L-苯丙氨酸 生成 H-Phe-Ala-Ala-OMe
  参考文献：
  名称：

  使用芳基肼支持物基于Fmoc的肽α-硫代酸酯的合成†

  摘要：

  C-末端肽硫酯是通过天然化学连接在蛋白质和环状肽的合成/半合成中的关键中间体。它们是通过固相肽合成（SPPS）或生物合成通过蛋白质剪接技术制备的。直到最近，C末端的化学合成α -硫酯的肽通过SPPS在很大程度上局限于使用的Boc /苄基的化学由于硫酯键的稳定性差，为的脱保护所需的基本条件Ñ α -Fmoc团体。在目前的工作中，我们描述了一种使用Fmoc / t的C末端硫代酯SPPS的新方法-Bu化学。该方法基于芳基肼连接基的使用，该连接基对Fmoc-SPPS所需的条件完全稳定。当肽合成完成后，通过轻度氧化即可实现接头的活化。该步骤将酰基肼基团转化为高反应性的酰基二氮烯中间体，其与α-氨基酸烷基硫代酯（H-AA-SR）反应，以高收率得到相应的肽α-硫代酯。此方法已成功用于制备各种肽硫酯，环状肽和功能齐全的Src同源性3（SH3）蛋白结构域。

  DOI：

  10.1021/jo040140h

文献信息

• Anisimova, V. V.; Lysogorskaya, E. N.; Filippova, I. Yu., Russian Journal of Bioorganic Chemistry, 1994, vol. 20, # 3, p. 172 - 177
  作者：Anisimova, V. V.、Lysogorskaya, E. N.、Filippova, I. Yu.、Oksenoit, E. S.、Stepanov, V. M.

  DOI：——

  日期：——
• Fmoc-Based Synthesis of Peptide α-Thioesters Using an Aryl Hydrazine Support
  作者：Julio A. Camarero、Benjamin J. Hackel、James J. de Yoreo、Alexander R. Mitchell

  DOI：10.1021/jo040140h

  日期：2004.6.1

  C-Terminal peptide thioesters are key intermediates in the synthesis/semisynthesis of proteins and of cyclic peptides by native chemical ligation. They are prepared by solid-phase peptide synthesis (SPPS) or biosynthetically by protein splicing techniques. Until recently, the chemical synthesis of C-terminal α-thioester peptides by SPPS was largely restricted to the use of Boc/Benzyl chemistry due

  C-末端肽硫酯是通过天然化学连接在蛋白质和环状肽的合成/半合成中的关键中间体。它们是通过固相肽合成（SPPS）或生物合成通过蛋白质剪接技术制备的。直到最近，C末端的化学合成α -硫酯的肽通过SPPS在很大程度上局限于使用的Boc /苄基的化学由于硫酯键的稳定性差，为的脱保护所需的基本条件Ñ α -Fmoc团体。在目前的工作中，我们描述了一种使用Fmoc / t的C末端硫代酯SPPS的新方法-Bu化学。该方法基于芳基肼连接基的使用，该连接基对Fmoc-SPPS所需的条件完全稳定。当肽合成完成后，通过轻度氧化即可实现接头的活化。该步骤将酰基肼基团转化为高反应性的酰基二氮烯中间体，其与α-氨基酸烷基硫代酯（H-AA-SR）反应，以高收率得到相应的肽α-硫代酯。此方法已成功用于制备各种肽硫酯，环状肽和功能齐全的Src同源性3（SH3）蛋白结构域。
• ——
  作者：I. Yu. Filippova、E. N. Lysogorskaya

  DOI：10.1023/a:1026061828077

  日期：——

  proteases could catalyze synthesis of a wide variety of peptides of various lengths and structures both in solution and on solid phase in organic solvents. The following modified proteases were studied as catalysts for enzymatic peptide synthesis in polar organic solvents (acetonitrile, dimethylformamide, and ethanol): pepsin sorbed on celite, a noncovalent complex of subtilisin with sodium dodecylsulfate

  我们表明，修饰的蛋白酶可以在有机溶剂中的溶液和固相上催化各种长度和结构各异的肽的合成。研究了以下修饰的蛋白酶，作为在极性有机溶剂（乙腈，二甲基甲酰胺和乙醇）中酶促肽合成的催化剂：吸附在硅藻土上的胃蛋白酶，枯草杆菌蛋白酶与十二烷基硫酸钠的非共价复合物，以及枯草杆菌蛋白酶或嗜热菌蛋白酶共价固定在聚乙烯基冷冻凝胶上醇。枯草杆菌蛋白酶与十二烷基硫酸钠和固定的枯草杆菌蛋白酶的非共价复合物的使用对于多肽片段的片段缩合特别有希望，该片段包含侧链中带有未保护离子源基团的三官能氨基酸残基，例如Lys，Arg，His，Glu和Asp 。