2,3-dihydroxybenzoate | 1006-14-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2,3-dihydroxybenzoate
• 英文别名: 2-carboxy-6-hydroxyphenolate
• CAS: 1006-14-0
• 化学式: C₇H₅O₄
• 分子量: 153.114
• InChiKey: GLDQAMYCGOIJDV-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.8
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  80.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,3-dihydroxybenzoate 在 γ-resorcylate decarboxylase 作用下， 生成 邻苯二酚
  参考文献：
  名称：

  γ-间苯二酸酯脱羧酶的机理与结构

  摘要：

  γ-间苯二酸酯脱羧酶（γ-RSD）已进化为以非氧化方式催化2,6-二羟基苯甲酸酯可逆脱羧为间苯二酚。由于该酶在环境可持续的条件下具有生产γ-间苯二酸酯和其他苯甲酸衍生物的潜力，因此备受关注。极地孢子菌γ-RSD催化2,6-二羟基苯甲酸酯脱羧的动力学常数。报道了JS666，并且显示该酶与2，3-二羟基苯甲酸酯，2，4，6-三羟基苯甲酸酯和2，6-二羟基-4-甲基苯甲酸酯具有活性。报道了在活性位点结合有抑制剂2-硝基间苯二酚（2-NR）的γ-RSD的三维结构。2-NR直接连接到Mn 2+结合在活性位点上，抑制剂的硝基取代基从苯环平面明显倾斜。该抑制剂表现出的结合模式不同于在先前确定的根瘤菌属（Rhizobium sp）的γ-RSD结构中结合的底物的结合模式。MTP-10005。基于极地酵母酶的晶体结构sp。进行了JS666互补密度泛函计算，以研究反应机理。在提出的反应机理中，γ-RSD通过活性

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.7b01213
• 作为产物：
  描述：

  (2S,3S)-2,3-dihydroxy-2,3-dihydrobenzoate 、 nicotinamide adenine dinucleotide 生成 2,3-dihydroxybenzoate 、 氢(+1)阳离子 、 NADH
  参考文献：
  名称：

  反式-2,3-二氢-2,3-二羟基苯甲酸酯脱氢酶（Ent A）在铁螯合剂肠杆菌素生物合成中的机理研究。

  摘要：

  肠杆菌素生物合成基因entA的产物酶2,3-二氢-2,3-二羟基苯甲酸酯脱氢酶（2,3-diDHB脱氢酶，以下称为Ent A）催化二氢芳族底物2的NAD（+）依赖性氧化。 1,3-二氢-2,3-二羟基苯甲酸酯（2,3-diDHB）生成芳族产物2,3-二羟基苯甲酸酯（2,3-DHB）。儿茶酚2,3-DHB是Enterobactin的关键铁载体之一，enterobactin是大肠杆菌分泌的强铁螯合剂。为了探测这种氧化的反应机理，合成了各种2,3-diDHB类似物并作为底物进行了测试。具体而言，我们着手阐明酒精氧化的区域特异性和立体特异性以及NAD +还原的立体化学。在那些经过测试的类似物中，只有那些具有C3-羟基基团（但没有C2-羟基基团）的化合物被氧化为相应的酮产物。Ent A催化反应的可逆性通过相应的NADH依赖的3-酮环己烷-和环己烯-1-羧酸酯的还原而得到了证实，而2-酮化合物则没有。这些结果表明，Ent

  DOI：

  10.1021/bi00481a006

文献信息

• Kinetic and Inhibition Studies of Dihydroxybenzoate-AMP Ligase from <i>Escherichia coli</i>
  作者：Alison L. Sikora、Daniel J. Wilson、Courtney C. Aldrich、John S. Blanchard

  DOI：10.1021/bi100350c

  日期：2010.5.4

  biosynthetic pathways in pathogenic bacteria represents a promising strategy for antibacterial drug development. Escherichia coli synthesize and secrete the small molecule iron chelator siderophore, enterobactin, in response to intracellular iron depletion. Here we describe a detailed kinetic analysis of EntE, one of six enzymes in the enterobactin synthetase gene cluster. EntE catalyzes the ATP-dependent

  抑制病原菌中的铁载体生物合成途径是抗菌药物开发的一种有前景的策略。大肠杆菌合成并分泌小分子铁螯合铁载体肠杆菌素，以响应细胞内铁耗竭。在这里，我们描述了肠杆菌素合成酶基因簇中六种酶之一 EntE 的详细动力学分析。EntE 催化 2,3-二羟基苯甲酸 (DHB) 和磷酸泛酰巯基乙胺化 EntB (holo-EntB) 的 ATP 依赖性缩合形成共价芳基化 EntB，该产物对肠杆菌素的最终组装至关重要。初始速度研究表明，EntE 是通过 bi-uni-uni-bi 乒乓动力学机制进行的，k cat等于 2.8 s -1和DHB、ATP 和全息-EntB-ArCP 的K m值分别为 2.5、430 和 2.9 μM。抑制和直接结合实验表明，在第一个半反应（腺苷酸化）期间，DHB 首先与游离酶结合，然后是 ATP 和焦磷酸盐的释放，形成腺苷酸中间体。在第二个半反应（连接）期间，磷酸泛酰巯基乙胺化 EntB
• Anthranilate hydroxylase from Aspergillus niger: new type of NADPH-linked nonheme iron monooxygenase
  作者：V Subramanian、C S Vaidyanathan

  DOI：10.1128/jb.160.2.651-655.1984

  日期：1984.11

  Anthranilate hydroxylase from Aspergillus niger catalyzes the oxidative deamination and dihydroxylation of anthranilic acid to 2,3-dihydroxybenzoic acid. This enzyme has been purified to homogeneity and has a molecular weight of 89,000. The enzyme is composed of two subunits of 42,000 with 2 gram-atoms of nonheme iron per mol. Fe2+-chelators like alpha,alpha'-dipyridyl and o-phenanthroline are potent inhibitors of the enzyme activity. Absorption and fluorescence spectra of the enzyme offer no evidence for the presence of other cofactors like flavin. Flavins and flavin-specific inhibitors like atebrin have no effect on the activity of the enzyme. The enzyme incorporates one atom of oxygen each from 18O2 and H218O into the product 2,3-dihydroxybenzoic acid. Based on these studies, it is concluded that anthranilate hydroxylase from A. niger is a new type of NADPH-linked nonheme iron monooxygenase.

  黑曲霉中的蒽酸羟化酶催化蒽酸的氧化脱氨基和双羟基化反应，生成2,3-双羟基苯甲酸。这种酶已经被纯化到同质性并具有分子量为89,000。该酶由两个分子量为42,000的亚基组成，每摩尔含有2克原子的非血红素铁。类似α,α'-二吡啶和邻菲啰啉的Fe2+螯合剂是该酶活性的有效抑制剂。酶的吸收和荧光光谱没有其他辅因子如黄酮的存在证据。黄酮和黄酮特异性抑制剂如阿特布林对酶的活性没有影响。该酶将18O2和H218O中的每个氧原子都转化为产物2,3-双羟基苯甲酸。基于这些研究，得出结论：黑曲霉中的蒽酸羟化酶是一种新型的NADPH-连接的非血红素铁单加氧酶。
• Identification of the active-site peptide of 2,3-dihydroxybenzoic acid decarboxylase from Aspergillus oryzae
  作者：R. Santha、N. Appaji Rao、C.S. Vaidyanathan

  DOI：10.1016/0167-4838(95)00242-1

  日期：1996.4

  The non-oxidative decarboxylation of aromatic acids is a poorly understood reaction. The transformation of 2,3-dihydroxybenzoic acid to catechol in the fungal metabolism of indole is a prototype of such a reaction. 2,3-Dihydroxybenzoic acid decarboxylase (EC 4.1.1.46) which catalyzes this reaction was purified to homogeneity from anthranilate induced cultures of Aspergillus oryzae using affinity chromatography

  芳香酸的非氧化脱羧是一个鲜为人知的反应。2，3-二羟基苯甲酸在吲哚的真菌代谢中转化为邻苯二酚是这种反应的原型。使用亲和色谱法，从邻氨基苯甲酸诱导的米曲霉培养物中将催化该反应的2，3-二羟基苯甲酸脱羧酶（EC 4.1.1.46）纯化至均质。该酶的活性不需要NAD +，PLP，TPP或金属离子等辅助因子。没有光谱证据表明存在酶结合的辅因子。通过SDS-PAGE，沉降分析和N-末端分析的标准均一地判定该制剂的理化和动力学参数。该酶被组特异性修饰剂如焦碳酸二乙酯（DEPC）和N-乙基马来酰亚胺（NEM）灭活。DEPC灭活的动力学表明存在一类必需的组氨酸残基，其失活的二级速率常数为12.5 M-1 min-1。NEM修饰了一类半胱氨酸残基，其二级速率常数为33 M-1 min-1。底物类似物可保护酶免受DEPC和NEM的灭活，表明必需组氨酸和半胱氨酸的位置位于酶的活性位点。差异标记实验中放射性标记的NEM的掺入量为0
• Structure of the EntB Multidomain Nonribosomal Peptide Synthetase and Functional Analysis of Its Interaction with the EntE Adenylation Domain
  作者：Eric J. Drake、David A. Nicolai、Andrew M. Gulick

  DOI：10.1016/j.chembiol.2006.02.005

  日期：2006.4

  Nonribosomal peptide synthetases are modular proteins that operate in an assembly line fashion to bind, modify, and link amino acids. In theE. colienterobactin NRPS system, the EntE adenylation domain catalyzes the transfer of a molecule of 2,3-dihydroxybenzoic acid to the pantetheine cofactor of EntB. We present here the crystal structure of the EntB protein that contains an N-terminal isochorismate

  非核糖体肽合成酶是模块化蛋白质，以流水线方式运行以结合、修饰和连接氨基酸。在E。在大肠杆菌肠杆菌素 NRPS 系统中，EntE 腺苷酸化结构域催化 2,3-二羟基苯甲酸分子转移到 EntB 的泛酰巯基乙胺辅因子。我们在此展示了 EntB 蛋白的晶体结构，其中包含一个 N 端异分支酸裂解酶域，该域在 2,3-二羟基苯甲酸和 C 端载体蛋白域的合成中起作用。功能分析表明，EntB-EntE 相互作用令人惊讶地容忍 EntB 和 EntE 表面上的许多点突变。EntE 的突变研究支持我们之前的假设，即形成腺苷酸的酶家族成员采用两种不同的构象来催化两步反应。
• Induction of 3-Hydroxybenzoate 2-Hydroxylase in a <i>Pseudomonas testosteroni</i> Mutant
  作者：G. O. Daumy、A. S. McColl

  DOI：10.1128/jb.149.1.384-385.1982

  日期：1982.1

  Benzoate was established as the inducer of a unique 3-hydroxybenzoate 2-hydroxylase activity found in a Pseudomonas testosteroni mutant which is unable to grow on m-hydroxybenzoate as its sole source of carbon and energy.

  苯甲酸盐被确定为在假单胞菌睾丸激素突变体中发现的独特的3-羟基苯甲酸酯2-羟化酶活性的诱导剂，该突变体不能以间羟基苯甲酸酯作为唯一的碳和能量来源生长。