Gly-Pro-Ile | 89187-15-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Gly-Pro-Ile
• 英文别名: (2S,3S)-2-[[(2S)-1-(2-aminoacetyl)pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-3-methylpentanoic acid
• CAS: 89187-15-5
• 化学式: C₁₃H₂₃N₃O₄
• 分子量: 285.343
• InChiKey: SSFWXSNOKDZNHY-QXEWZRGKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.8
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.77
• 拓扑面积：
  113
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  L-tyrosyl-L-prolyl-L-phenylalanyl-L-prolyl-glycyl-L-prolyl-L-isoleucine 反应 1.0h， 生成 H-Tyr-Pro-OH 、 苯并氨酰脯氨酸 、 Gly-Pro-Ile 、 Phe-Pro-Gly-Pro-Ile
  参考文献：
  名称：

  Catalytic Properties of X-Prolyl Dipeptidyl Aminopeptidase fromLactococcus lactissubsp.cremorisnTR

  摘要：

  在Lactococcus lactis subsp. cremoris nTR的内细胞膜组分上，鉴定出一种松散结合的X-脯氨酰二肽二肽基氨肽酶（X-PDAP；EC 3.4.14.5）。在细菌的后期对数生长阶段之前，X-PDAP的生物合成不断增加。X-PDAP可以水解Gly-Pro-pNA和Ala-Ala-pNA，前者的kcat/Km值约为后者的10倍。X-Pro和Pro-X的Ki比X-Ala更特异于X-PDAP。鉴定出一种以β-酪啡肽为模型的催化模式连续切割二肽的酶，并进一步表征了该酶的一些性质。

  DOI：

  10.1271/bbb.56.704

文献信息

• Catalytic Properties of X-Prolyl Dipeptidyl Aminopeptidase from<i>Lactococcus lactis</i>subsp.<i>cremoris</i>nTR
  作者：Tsong-Rong Yan、Shih-Ching Ho、Chia-Lung Hou

  DOI：10.1271/bbb.56.704

  日期：1992.1

  An X-prolyl dipeptidyl aminopeptidase (X-PDAP; EC 3.4.14.5) was identified to be loosely bound on the inner cell membrane fraction of Lactococcus lactis subsp. cremoris nTR. The biosynthesis of X-PDAP was continuously increased before the late-log growth phase of the bacteria. Both Gly-Pro-pNA and Ala-Ala-pNA were hydrolyzed by X-PDAP; the kcat/Km value of the former was about 10-fold that of the latter. The Ki of X-Pro and Pro-X were more specific to X-PDAP than those of X-Ala. The enzyme splitting a dipeptide sequentially from β-casomorphin as a model catalytic pattern was identified and some properties of the enzyme were further characterized.

  在Lactococcus lactis subsp. cremoris nTR的内细胞膜组分上，鉴定出一种松散结合的X-脯氨酰二肽二肽基氨肽酶（X-PDAP；EC 3.4.14.5）。在细菌的后期对数生长阶段之前，X-PDAP的生物合成不断增加。X-PDAP可以水解Gly-Pro-pNA和Ala-Ala-pNA，前者的kcat/Km值约为后者的10倍。X-Pro和Pro-X的Ki比X-Ala更特异于X-PDAP。鉴定出一种以β-酪啡肽为模型的催化模式连续切割二肽的酶，并进一步表征了该酶的一些性质。