Boc-Phe-Maba-OMe | 122086-08-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Phe-Maba-OMe
• 英文别名: methyl 3-[[(2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-3-phenylpropanoyl]amino]benzoate
• CAS: 122086-08-2
• 化学式: C₂₂H₂₆N₂O₅
• 分子量: 398.459
• InChiKey: RAMQZXIGOXCBOK-SFHVURJKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.7
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.32
• 拓扑面积：
  93.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Phe-Maba-OMe 在 sodium hydroxide 、 盐酸 作用下， 以 甲醇 、 水 为溶剂， 反应 24.0h， 以90.67%的产率得到Boc-Phe-Aba-OH
  参考文献：
  名称：

  Salts Responsive Nanovesicles Through <I>π</I>-Stacking Induced Self-Assembly of Backbone Modified Tripeptides

  摘要：

  一组通式为 Boc-Xx-m-ABA-Yy-OMe 的骨架修饰肽（其中 m-ABA 为偏氨基苯甲酸，Xx 和 Yy 为天然氨基酸，如 Phe、Gly、Pro、Leu、Ile、Tyr 和 Trp 等）在甲醇-水溶液（体积比为 9:1）中可自组装成柔软的纳米囊泡结构。当浓度较高时，肽会产生较大的囊泡，这些囊泡是由较小的囊泡融合而成的。通过各种非共价相互作用，如芳香π堆积、氢键和疏水相互作用，促进了囊泡的形成。模型研究表明，由 m-ABA 介导的π堆积诱导的自组装对结构良好的囊泡的形成至关重要。多肽骨架中存在构象刚性 m-ABA，也有助于通过限制构象熵形成囊泡结构。在甲醇-水溶液中，当存在 KCl、CaCl2、N(n-Bu4)Br 和 (NH4)2SO4 等各种盐类时，囊泡结构会被破坏。荧光显微镜和紫外线研究表明，软纳米囊泡包裹着罗丹明 B 和吖啶橙等有机染料分子，这些分子可通过盐引起的囊泡破坏释放出来。

  DOI：

  10.1166/jnn.2011.4219
• 作为产物：
  描述：

  3-氨基苯甲酸甲酯 、 Boc-L-高苯丙氨酸 在 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 24.0h， 以88.89%的产率得到Boc-Phe-Maba-OMe
  参考文献：
  名称：

  Salts Responsive Nanovesicles Through <I>π</I>-Stacking Induced Self-Assembly of Backbone Modified Tripeptides

  摘要：

  一组通式为 Boc-Xx-m-ABA-Yy-OMe 的骨架修饰肽（其中 m-ABA 为偏氨基苯甲酸，Xx 和 Yy 为天然氨基酸，如 Phe、Gly、Pro、Leu、Ile、Tyr 和 Trp 等）在甲醇-水溶液（体积比为 9:1）中可自组装成柔软的纳米囊泡结构。当浓度较高时，肽会产生较大的囊泡，这些囊泡是由较小的囊泡融合而成的。通过各种非共价相互作用，如芳香π堆积、氢键和疏水相互作用，促进了囊泡的形成。模型研究表明，由 m-ABA 介导的π堆积诱导的自组装对结构良好的囊泡的形成至关重要。多肽骨架中存在构象刚性 m-ABA，也有助于通过限制构象熵形成囊泡结构。在甲醇-水溶液中，当存在 KCl、CaCl2、N(n-Bu4)Br 和 (NH4)2SO4 等各种盐类时，囊泡结构会被破坏。荧光显微镜和紫外线研究表明，软纳米囊泡包裹着罗丹明 B 和吖啶橙等有机染料分子，这些分子可通过盐引起的囊泡破坏释放出来。

  DOI：

  10.1166/jnn.2011.4219

文献信息

• Conformational Heterogeneity, Self-Assembly, and Gas Adsorption Studies of Isomeric Hybrid Peptides
  作者：Sibaprasad Maity、Poulami Jana、Suman Kumar Maity、Pankaj Kumar、Debasish Haldar

  DOI：10.1021/cg201268x

  日期：2012.1.4

  The folding and self-assembly propensities of three synthetic isomeric aliphatic aromatic backbone hybrid peptides are illustrated. Single crystal X-ray diffraction studies of three isomeric hybrid dipeptides Boc-Phe-x-aminobenzoic acid (x = o/m/p) reveal that the peptides adopt unconventional conformations which self-assemble to form diverse supramolecular architectures using hydrogen bonding interactions and other noncovalent interactions in the solid state. The N-2 sorption propensities of the isomeric hybrid peptides in the solid state significantly vary with folding and self-assembly nature. The peptides 1 and 2 exhibit type-III N-2 sorption isotherm, though peptide 1 adsorbs 2-fold higher N-2 than does peptide 2.