Boc-L-Ala-SNAC | 322650-20-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-L-Ala-SNAC
• 英文别名: S-(2-acetamidoethyl) (2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]propanethioate
• CAS: 322650-20-4
• 化学式: C₁₂H₂₂N₂O₄S
• 分子量: 290.384
• InChiKey: XDZIAOLWXXHWBC-QMMMGPOBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  110
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-L-Ala-SNAC 在 三氟乙酸 作用下， 以141 mg的产率得到
  参考文献：
  名称：

  Aquimarins，来自海绵衍生的 Aquimarina sp. 的具有氨基修饰的 C 末端的肽抗生素。细菌

  摘要：

  来自海洋的魔药：据报道，来自海绵衍生细菌的新肽抗生素，具有氯化作用和一个不寻常的氨基加帽的 C 末端。介绍了关于分离、结构解析、生物合成、全合成和构效关系的研究。

  DOI：

  10.1002/anie.202115802
• 作为产物：
  描述：

  N-叔丁氧羰基-L-丙氨酸 、 N-乙酰基半胱胺 在 benzotriazol-1-yloxyl-tris-(pyrrolidino)-phosphonium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成 Boc-L-Ala-SNAC
  参考文献：
  名称：

  由反式 AT 聚酮合酶形成模块化肟

  摘要：

  苯内酯烯酰胺，其中许多包含甲基化肟部分，由一系列生物体产生，并构成细胞毒性天然产物家族。在这里，我们确定了在通过模块化反式-AT聚酮合酶组装模型聚酮洛巴酰胺期间如何安装该封端肟基团，并通过X射线晶体学提供对负责的单加氧酶结构域的分子洞察。

  DOI：

  10.1002/anie.202304481

文献信息

• Aquimarins, Peptide Antibiotics with Amino‐Modified C‐Termini from a Sponge‐Derived <i>Aquimarina</i> sp. Bacterium
  作者：Cora L. Dieterich、Silke I. Probst、Reiko Ueoka、Ioana Sandu、Daniel Schäfle、Michael Dal Molin、Hannah A. Minas、Rodrigo Costa、Annette Oxenius、Peter Sander、Jörn Piel

  DOI：10.1002/anie.202115802

  日期：2022.2.14

  Potion from the ocean: New peptide antibiotics from a sponge-derived bacterium are reported, featuring chlorination and an unusual amino-capped C-terminus. Studies on isolation, structure elucidation, biosynthesis, total synthesis, and structure–activity relationships are presented.

  来自海洋的魔药：据报道，来自海绵衍生细菌的新肽抗生素，具有氯化作用和一个不寻常的氨基加帽的 C 末端。介绍了关于分离、结构解析、生物合成、全合成和构效关系的研究。
• Polyketide synthase thioesterases catalyze rapid hydrolysis of peptidyl thioesters
  作者：Meng Wang、Peter Opare、Christopher N. Boddy

  DOI：10.1016/j.bmcl.2009.01.040

  日期：2009.3

  Polyketide synthase (PKS) thioesterases (TEs) catalyze the macrocyclization of linear acyl chains into macrolactones. Herein we show that peptide based substrates are processed by PKS TEs with greater catalytic efficiency than more native like acyl substrates. This result strengths the link between PKS and non-ribosomal peptide synthetase systems and provides a new tool for studying PKS TEs. (C) 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• Unraveling Terminal C-Domain-Mediated Condensation in Fungal Biosynthesis of Imidazoindolone Metabolites
  作者：Stuart W. Haynes、Brian D. Ames、Xue Gao、Yi Tang、Christopher T. Walsh

  DOI：10.1021/bi2004922

  日期：2011.6.28

  The fungal peptidyl alkaloids of the tryptoquialanine and fumiquinazoline families are nonribosomally assembled by annulation of the indole side chain of fumiquinazoline F (FQF) with an alaninyl or aminoisobutyryl unit by monomodular NRPS enzymes containing adenylation, thiolation, and condensation (A-T-C) domains. The Af12060 and Af12050 enzyme pair from Aspergillus fumigatus thereby converts FQF to FQA, while the homologous TqaH and TqaB enzyme pair from Penicillium aethiopicum makes the 2'-epi diastereomer of FQA, differing only in the stereochemistry of one of the C-N bonds formed in the annulation with L-Ala. To evaluate the basis for this stereochemical control, we have mixed and matched the flavoprotein oxygenases Af12060 and TqaH with the A-T-C modular enzymes Af12050 and TqaB to show that the NRPS enzymes control the stereochemical outcome. The terminal 50 kDa condensation domains of Af12050 and TqaB are solely responsible for the stereochemical control as shown both by making chimeric (e.g., A-T-C* and A*-T*-C) forms of these rnonomodular NRPS enzymes and by expression, purification, and assay of the excised C-domains. The Af12050 and TqaB condensation domains are thus a paired set of diastereospecific annulation catalysts that act on the fumiquinazoline F scaffold.