(S)-6-hydroxynicotinium(1+)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡啶及其衍生物
• 英文名称: (S)-6-hydroxynicotinium(1+)
• 英文别名: 5-[(2S)-1-methylpyrrolidin-1-ium-2-yl]-1H-pyridin-2-one
• 化学式: C10H15N2O+
• 分子量: 179.24
• InChiKey: ATRCOGLZUCICIV-VIFPVBQESA-O

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.1
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  33.5
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-6-hydroxynicotinium(1+) 、 氧气 生成 6-hydroxy-N-methylmyosmine(1+) 、 双氧水
  参考文献：
  名称：

  A Novel ( S )-6-Hydroxynicotine Oxidase Gene from Shinella sp. Strain HZN7

  摘要：

  摘要 尼古丁是烟草废弃物中一种重要的环境毒物。 Shinella 菌株 HZN7 可通过吡啶和吡咯烷途径的变体将尼古丁代谢为无毒化合物。然而，这种变异途径在基因或酶水平上的分解代谢机制尚不清楚。本研究通过转座子诱变产生了两个 6-羟基烟碱降解缺陷突变体 N7-M9 和 N7-W3。相应的突变基因被命名为 nctB 和 tnp2 进行了克隆和分析。其中 nctB 基因编码一种新的含黄素腺嘌呤二核苷酸的( S )-6-羟基烟碱氧化酶，它能将( S )-6-羟基烟碱转化为 6-羟基-N N -甲基肌氨酸，然后自发水解为 6-羟基假烟碱。对 nctB 基因的缺失和互补表明，这种酶对尼古丁或( S )-6-羟基烟碱降解所必需。纯化的 NctB 也能将 ( S )-烟碱转化为 N -甲基肌氨酸，后者自发水解为假烟碱。NctB 对 ( S )-6-羟基烟碱 ( K m = 0.019 mM、 k cat = 7.3 s -1 )和尼古丁 ( K m = 2.03 毫摩尔、 k cat = 0.396 s -1 ）表明 S )-6-羟基烟碱是首选底物 体内 .NctB 对 R 对映体的活性。菌株 HZN7 可以降解 ( R )-烟碱降解成( R )-6-羟基烟碱，而不会进一步降解。该 tnp2 基因编码一个假定的转座酶，删除该基因并没有取消尼古丁降解活性。这项研究加深了人们对尼古丁生物降解微生物多样性的了解。

  DOI：

  10.1128/aem.01312-14
• 作为产物：
  描述：

  3-[(2S)-1-methylpyrrolidin-2-yl]pyridin-1-ium 、 A 、 水 生成 (S)-6-hydroxynicotinium(1+) 、 AH₂
  参考文献：
  名称：

  BEHRMAN E.J.; STANIER R.Y., J Biol Chem, 1957, 0021-9258, 923-45

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Purification and Properties of l-6-Hydroxynicotine Oxidase
  作者：Vo DANG DAI、K. DECKER、H. SUND

  DOI：10.1111/j.1432-1033.1968.tb00177.x

  日期：1968.3

  l‐6‐Hydroxynicotine oxidase, an inducible enzyme of nicotine catabolism in Arthrobacter oxidans, was obtained as a homogeneous protein, as judged by electrophoresis and ultracentrifuge studies; it forms hexagonal crystals in ammonium sulfate solution. Its molecular weight was determined to be 93,000. It contains two moles of FAD per mole of enzyme. In the presence of guanidine hydrochloride, enzymatically inactive components of molecular weight 47,000 were formed which appear to represent the subunits of the protein. No evidence for a participation of metal ions in the electron transport of the enzyme was obtained. Although Hg2+ and p‐chloromercuriphenylsulfonate strongly affect activity, N‐ethylmaleimide and 5,5′‐dithiobis‐(2‐nitrobenzoate) do not inhibit the enzyme. The latter compound reacts with one thiol group only after exposure of the enzyme to 7.5 M urea.

  l-6-羟基烟碱氧化酶是烟碱分解过程中诱导产生的酶，存在于Arthrobacter oxidans中。通过电泳和超离心研究，证明该酶为纯的蛋白质；其在硫酸铵溶液中形成六方晶体。该酶的分子量为93,000。每摩尔酶含有2摩尔的FAD。在胍盐酸盐的存在下，形成分子量为47,000的无酶活性组分，这可能是蛋白质的亚基。未发现金属离子参与该酶的电子传递。虽然Hg²+和p-氯汞苯基磺酸对酶活性有显著影响，但N-乙基马来酰亚胺和5,5'-二硫羰基双(2-硝基苯甲酸酯)不会抑制该酶。后者仅在酶暴露于7.5 M尿素后与一个巯基反应。
• Gene structures and properties of enzymes of the plasmid-encoded nicotine catabolism of Arthrobacter nicotinovorans 1 1Edited by J. Karn
  作者：Susann Schenk、André Hoelz、Beate Krauβ、Karl Decker

  DOI：10.1006/jmbi.1998.2227

  日期：1998.12

  Arthrobacter nicotinovorans is a Gram-positive aerobic soil bacterium able to grow on nicotine as its sole source of carbon and nitrogen. The initial steps of nicotine catabolism are catalyzed by nicotine dehydrogenase, the l- and d-specific 6-hydroxynicotine oxidases, and ketone dehydrogenase. The genes encoding these enzymes reside on a 160 kb plasmid, pAO1. The cccDNA of this plasmid was isolated

  尼古丁节杆菌是一种革兰氏阳性需氧土壤细菌，能够以尼古丁为唯一碳和氮源生长。尼古丁分解代谢的初始步骤由尼古丁脱氢酶，1-和d-特异性6-羟基烟碱氧化酶和酮脱氢酶催化。编码这些酶的基因位于160 kb质粒pAO1上。以高纯度和合理的产率分离了该质粒的cccDNA。它用作构建质粒的λ噬菌体DNA文库的模板材料。鉴定，亚克隆和测序编码6-羟基-1-烟碱氧化酶和异三聚体酮脱氢酶亚基的基因。6-hlno基因被鉴定为1278 bp的开放阅读框；其监管要素也得到认可。apo-6-羟基-1-烟碱氧化酶（46,264.5 Da）的单体衍生一级结构与通过部分氨基酸测序获得的数据相符。6-羟基-1-烟碱氧化酶和6-羟基-d-烟碱氧化酶在大肠杆菌中表达，并以高纯度获得并结晶。发现酮脱氢酶（KDH）是具有分子量为89,021.71、26,778.65和17,638.88的亚基的异源三聚体。KDH-A和KDH-B的基因
• HOCHSTEIN L.I.; RITTENBERG S.C., J Biol Chem, 1959, 0021-9258, 156-60
  作者：HOCHSTEIN L.I.、RITTENBERG S.C.

  DOI：——

  日期：——
• The purification and properties of nicotine oxidase
  作者：L.I. Hochstein、B.P. Dalton

  DOI：10.1016/0005-2744(67)90113-1

  日期：1967.5
• Induction and purification of stereospecific nicotine oxidizing enzymes from Arthrobacter oxidans
  作者：K. Decker、H. Bleeg

  DOI：10.1016/s0926-6593(65)80155-2

  日期：1965.1