Fmoc-4-amino-3,3-dimethyl-butyric acid | 1310680-27-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: Fmoc-4-amino-3,3-dimethyl-butyric acid
• 英文别名: 4-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-3,3-dimethylbutanoic acid
• CAS: 1310680-27-3
• 化学式: C₂₁H₂₃NO₄
• 分子量: 353.418
• InChiKey: UWRAFLVCVDLIMQ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  572.9±33.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.210±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.7
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  methyl 3,3-dimethyl-4-nitrobutanoate 在 lithium hydroxide monohydrate 、 palladium 10% on activated carbon 、 甲酸铵 、 碳酸氢钠 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 甲醇 、 乙醇 、 水 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 Fmoc-4-amino-3,3-dimethyl-butyric acid
  参考文献：
  名称：

  在αγ转角片段的（i + 2）位置γ氨基酸残基的差异双生取代对模板β-发夹肽构象的影响

  摘要：

  插入三个双二甲基取代的 γ 氨基酸残基 [γ 2,2 (4-氨基-2,2-二甲基丁酸)、γ 3,3 (4-氨基-3,3-二甲基丁酸) 和 γ 的影响4,4 (4-氨基-4,4-二甲基丁酸)] 在模型八肽序列 Leu-Phe-Val-Aib-Xxx-Leu中的两个残基 αγ C 12转角区段的 ( i + 2) 位置-Phe-Val（其中 Xxx = γ 氨基酸残基）已在本研究中进行了研究。溶液构象研究（NMR、CD 和 IR）和从头计算表明 γ 3,3和 γ 4,4残基很好地容纳在 β-发夹成核 αγ C 12 中与γ 2,2形成鲜明对比的是，γ 2,2不能形成紧密的C 12 β-发夹成核转角并促进良好记录的β-发夹。与γ 3,3和γ 4,4不同，γ 2,2 中C α碳处的成对置换导致不利的空间接触，使其无法适应αγ C 12发夹形核转角残留物。沿主链的不同碳原子处的双生替换以不同方式限制了三个

  DOI：

  10.1021/acs.joc.1c00351

文献信息

• Effect of Differential Geminal Substitution of γ Amino Acid Residues at the (<i>i</i> + 2) Position of αγ Turn Segments on the Conformation of Template β-Hairpin Peptides
  作者：Swapna Debnath、Suvankar Ghosh、Gopal Pandit、Priyadarshi Satpati、Sunanda Chatterjee

  DOI：10.1021/acs.joc.1c00351

  日期：2021.9.3

  γ4,4 residues. Geminal substitutions at different carbons along the backbone constrained backbone torsion angles for the three γ amino acid residues differently, generating diverse conformational preferences in them. Folded hairpins were energetically more stable (∼8 to 9 kcal/mol) than the unfolded peptides. Conformational preference of the peptides was independent of the N-terminal protecting group

  插入三个双二甲基取代的 γ 氨基酸残基 [γ 2,2 (4-氨基-2,2-二甲基丁酸)、γ 3,3 (4-氨基-3,3-二甲基丁酸) 和 γ 的影响4,4 (4-氨基-4,4-二甲基丁酸)] 在模型八肽序列 Leu-Phe-Val-Aib-Xxx-Leu中的两个残基 αγ C 12转角区段的 ( i + 2) 位置-Phe-Val（其中 Xxx = γ 氨基酸残基）已在本研究中进行了研究。溶液构象研究（NMR、CD 和 IR）和从头计算表明 γ 3,3和 γ 4,4残基很好地容纳在 β-发夹成核 αγ C 12 中与γ 2,2形成鲜明对比的是，γ 2,2不能形成紧密的C 12 β-发夹成核转角并促进良好记录的β-发夹。与γ 3,3和γ 4,4不同，γ 2,2 中C α碳处的成对置换导致不利的空间接触，使其无法适应αγ C 12发夹形核转角残留物。沿主链的不同碳原子处的双生替换以不同方式限制了三个