4-[[2-(formylamino)acetyl]amino]benzoic acid | 857538-48-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 4-[[2-(formylamino)acetyl]amino]benzoic acid
• 英文别名: 4-[(N-formyl-glycyl)-amino]-benzoic acid；4-[(N-Formyl-glycyl)-amino]-benzoesaeure；4-[(2-Formamidoacetyl)amino]benzoic acid
• CAS: 857538-48-8
• 化学式: C₁₀H₁₀N₂O₄
• 分子量: 222.2
• InChiKey: QTGLGHXABANSBZ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  623.4±40.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.409±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.7
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.1
• 拓扑面积：
  95.5
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-[[2-(formylamino)acetyl]amino]benzoic acid 在 盐酸 、 氯仿 作用下， 生成 4-hippuroylamino-benzoic acid ethyl ester
  参考文献：
  名称：

  King et al., Journal of the Chemical Society, 1954, p. 1039,1042

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  N-formyl-glycine hydrazide 在 盐酸 、 sodium nitrite 作用下， 生成 4-[[2-(formylamino)acetyl]amino]benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  King et al., Journal of the Chemical Society, 1954, p. 1039,1042

  摘要：

  DOI：

文献信息

• To Be, or Not to Be, an Inhibitor: A Comparison of Azole Interactions with and Oxidation by a Cytochrome P450 Enzyme
  作者：Matthew N. Podgorski、Tom Coleman、Peter D. Giang、C. Ruth Wang、John B. Bruning、Paul V. Bernhardt、James J. De Voss、Stephen G. Bell

  DOI：10.1021/acs.inorgchem.1c02786

  日期：2022.1.10

  The cytochrome P450 (CYP) superfamily of heme monooxygenases is involved in a range of important chemical biotransformations across nature. Azole-containing molecules have been developed as drugs that bind to the heme center of these enzymes, inhibiting their function. The optical spectrum of CYP enzymes after the addition of these inhibitors is used to assess how the molecules bind. Here we use the

  血红素单加氧酶的细胞色素 P450 (CYP) 超家族参与自然界中一系列重要的化学生物转化。含唑分子已被开发为药物，可与这些酶的血红素中心结合，抑制其功能。添加这些抑制剂后 CYP 酶的光谱用于评估分子如何结合。在这里，我们使用来自沼泽红假单胞菌HaA2 的细菌 CYP199A4 酶来比较咪唑基和三唑基抑制剂如何与铁和亚铁血红素结合。 4-(咪唑-1-基)苯甲酸引起三价铁酶中 Soret 波长 (424 nm) 的红移，同时 δ 和 α 带强度分别增加和减少。 4-(1 H -1,2,4-三唑-1-基)苯甲酸以低 10 倍的亲和力与 CYP199A4 结合，并在 Soret 带中诱导较小的红移。具有这两种抑制剂的 CYP199A4 的晶体结构证实，光谱中的这些差异是由于咪唑基配体与三价铁的配位所致，但三唑基抑制剂与三价铁水配体相互作用，而不是取代。与 4-(1 H -1,2,4-三唑-1-基)苯甲酸结合的