(S)-5-hydroxy-2-tetralol

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 四氢化萘
• 英文名称: (S)-5-hydroxy-2-tetralol
• 英文别名: (6S)-5,6,7,8-tetrahydronaphthalene-1,6-diol
• 化学式: C₁₀H₁₂O₂
• 分子量: 164.204
• InChiKey: RLPCSMSHLXZWNJ-QMMMGPOBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.24
• 重原子数：
  12.0
• 可旋转键数：
  0.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.4
• 拓扑面积：
  40.46
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  2.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  6-甲氧基-1-萘酚 在 sodium 、 对甲苯磺酸 作用下， 以 乙醇 、 水 为溶剂， 反应 2.5h， 生成 (S)-5-hydroxy-2-tetralol
  参考文献：
  名称：

  贝克酵母介导的芳香环取代的2-四氢萘酮的还原

  摘要：

  通过不发酵面包酵母以高收率将具有芳香环中的甲氧基或羟基的单-和2-取代的2-Telraloncs氢化成2-四醇。发现还原产物及其ee的普遍对映体取决于取代模式。在一种情况下，即5-甲氧基-2-四氢萘酮生物转化为相应的2-四氢萘酚，观察到ee≥98％。提出了一个简单的抽象模型，用于解释和预测2-四氢萘酮在酵母介导的羰基还原反应中的立体化学结果。

  DOI：

  10.1016/0040-4020(95)00715-k

文献信息

• Tetrahydroxynaphthalene Reductase: Catalytic Properties of an Enzyme Involved in Reductive Asymmetric Naphthol Dearomatization
  作者：Michael A. Schätzle、Stephan Flemming、Syed Masood Husain、Michael Richter、Stefan Günther、Michael Müller

  DOI：10.1002/anie.201107695

  日期：2012.3.12

  In reduced circumstances: Tetrahydroxynaphthalene reductase shows a broad substrate range including alternate phenolic compounds and cyclic ketones. Structural modeling reveals major enzyme–substrate interactions; C‐terminal truncation of the enzyme causes an altered substrate preference, in accordance with stabilization of the substrate by the C‐terminal carboxylate (see picture). This effect allows

  在减少的情况下：四羟基萘还原酶具有广泛的底物范围，包括其他酚类化合物和环状酮。结构建模揭示了主要的酶-底物相互作用；酶的C末端截短会导致底物偏好发生变化，这取决于C末端羧酸盐对底物的稳定作用（参见图片）。该作用允许鉴定同源酶。
• Enzymatic resolution of 5-hydroxy- and 8-hydroxy-2-tetralols using immobilized lipases
  作者：Paolo Bonomi、Paola Cairoli、Daniela Ubiali、Carlo F. Morelli、Marco Filice、Ines Nieto、Massimo Pregnolato、Paolo Manitto、Marco Terreni、Giovanna Speranza

  DOI：10.1016/j.tetasy.2009.02.011

  日期：2009.3

  (R)-2-Tetralol (R)-2a, (R)-5-hydroxy-2-tetralol (R)-2b and (R)-8-hydroxy-2-tetralol (R)-2c, which are key intermediates in the synthesis of pharmacologically active 2-aminotetralins 3, were prepared in moderate to very high enantiomeric excess (up to 99% ee) by enzymatic resolution of the corresponding racemic butyrates rac-1a, rac-1b and rac-1c, respectively, using lipases immobilized on octyl agarose. This methodology is an alternative to the microbial reduction of 2-tetralones. (c) 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.