tert-butyl (4-(2-oxopyrrolidin-1-yl)phenyl)carbamate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡咯烷类
• 英文名称: tert-butyl (4-(2-oxopyrrolidin-1-yl)phenyl)carbamate
• 英文别名: tert-butyl N-[4-(2-oxopyrrolidin-1-yl)phenyl]carbamate
• 化学式: C₁₅H₂₀N₂O₃
• 分子量: 276.335
• InChiKey: MWYXGTKVNLNKFN-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.9
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  58.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyl (4-(2-oxopyrrolidin-1-yl)phenyl)carbamate 在 盐酸 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 水 为溶剂， 反应 3.0h， 以83%的产率得到1-(4-氨基苯基)-2-吡咯烷酮
  参考文献：
  名称：

  通过相互作用能研究高亲和力抑制剂和造血前列腺素D合酶复合物中的结晶水分子

  摘要：

  造血前列腺素D合酶（H-PGDS）是催化前列腺素D 2合成的两种酶之一，并且是过敏和炎症反应的潜在治疗靶标。为了揭示高亲和力配体与H-PGDS之间的关键分子相互作用，我们设计并合成了一种有效的新抑制剂（K D：0.14 nM），测定与人类H-PGDS形成复合物的晶体结构，并通过片段分子轨道计算方法定量分析配体与蛋白质的相互作用。在空腔中，鉴定出10个水分子，相互作用能计算表明它们与空腔中的表面氨基酸稳定结合。其中，从深内腔到腔外围的6个水分子通过形成氢键相互作用直接促进了配体的结合。Arg12，Gly13，Gln36，Asp96，Trp104，Lys112和必需的辅因子谷胱甘肽也与配体具有很强的相互作用。通过与邻近的保守水分子形成氢键网络，Leu199与配体之间的强排斥性相互作用被抵消了。

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2018.08.014
• 作为产物：
  描述：

  4-(2-氧代-1-吡咯烷)-苯甲酸 、 叔丁醇 在 叠氮磷酸二苯酯 、 三乙胺 作用下， 以 甲苯 为溶剂， 反应 16.5h， 以68%的产率得到tert-butyl (4-(2-oxopyrrolidin-1-yl)phenyl)carbamate
  参考文献：
  名称：

  通过相互作用能研究高亲和力抑制剂和造血前列腺素D合酶复合物中的结晶水分子

  摘要：

  造血前列腺素D合酶（H-PGDS）是催化前列腺素D 2合成的两种酶之一，并且是过敏和炎症反应的潜在治疗靶标。为了揭示高亲和力配体与H-PGDS之间的关键分子相互作用，我们设计并合成了一种有效的新抑制剂（K D：0.14 nM），测定与人类H-PGDS形成复合物的晶体结构，并通过片段分子轨道计算方法定量分析配体与蛋白质的相互作用。在空腔中，鉴定出10个水分子，相互作用能计算表明它们与空腔中的表面氨基酸稳定结合。其中，从深内腔到腔外围的6个水分子通过形成氢键相互作用直接促进了配体的结合。Arg12，Gly13，Gln36，Asp96，Trp104，Lys112和必需的辅因子谷胱甘肽也与配体具有很强的相互作用。通过与邻近的保守水分子形成氢键网络，Leu199与配体之间的强排斥性相互作用被抵消了。

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2018.08.014

文献信息

• Characterization of crystal water molecules in a high-affinity inhibitor and hematopoietic prostaglandin D synthase complex by interaction energy studies
  作者：Daisuke Takaya、Koji Inaka、Akifumi Omura、Kenji Takenuki、Masashi Kawanishi、Yukako Yabuki、Yukari Nakagawa、Keiko Tsuganezawa、Naoko Ogawa、Chiduru Watanabe、Teruki Honma、Kosuke Aritake、Yoshihiro Urade、Mikako Shirouzu、Akiko Tanaka

  DOI：10.1016/j.bmc.2018.08.014

  日期：2018.9

  synthase (H-PGDS) is one of the two enzymes that catalyze prostaglandin D2 synthesis and a potential therapeutic target of allergic and inflammatory responses. To reveal key molecular interactions between a high-affinity ligand and H-PGDS, we designed and synthesized a potent new inhibitor (KD: 0.14 nM), determined the crystal structure in complex with human H-PGDS, and quantitatively analyzed the ligand–protein

  造血前列腺素D合酶（H-PGDS）是催化前列腺素D 2合成的两种酶之一，并且是过敏和炎症反应的潜在治疗靶标。为了揭示高亲和力配体与H-PGDS之间的关键分子相互作用，我们设计并合成了一种有效的新抑制剂（K D：0.14 nM），测定与人类H-PGDS形成复合物的晶体结构，并通过片段分子轨道计算方法定量分析配体与蛋白质的相互作用。在空腔中，鉴定出10个水分子，相互作用能计算表明它们与空腔中的表面氨基酸稳定结合。其中，从深内腔到腔外围的6个水分子通过形成氢键相互作用直接促进了配体的结合。Arg12，Gly13，Gln36，Asp96，Trp104，Lys112和必需的辅因子谷胱甘肽也与配体具有很强的相互作用。通过与邻近的保守水分子形成氢键网络，Leu199与配体之间的强排斥性相互作用被抵消了。