fluorescein bis(valeryloxymethyl ether) | 1394821-41-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苯并吡喃
• 英文名称: fluorescein bis(valeryloxymethyl ether)
• CAS: 1394821-41-0
• 化学式: C₃₄H₃₆O₉
• 分子量: 588.654
• InChiKey: LVIVLORZXYLTMY-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  733.1±60.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.29±0.1 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  7.17
• 重原子数：
  43.0
• 可旋转键数：
  14.0
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  106.59
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  9.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  fluorescein bis(valeryloxymethyl ether) 在 wild-type esterase ybfF 作用下， 以 aq. phosphate buffer 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 0.12h， 生成
  参考文献：
  名称：

  荧光结构活性库可精确定位结构同源酯酶底物特异性的分子变异。

  摘要：

  细胞酯酶通过在各种底物上进行水解反应来催化许多重要的生物学功能。酯酶的滥交使底物偏好和生物学功能的分配变得复杂。为了识别控制酯酶底物识别的通用因素，我们设计了一个32位成员的荧光酯底物的结构-活性关系（SAR）库，并使用该库系统地查询酯酶对链长，分支模式和极性的偏好，以区分常见的酯酶底物。针对该文库筛选了两种结构同源的细菌酯酶，完善了它们先前广泛的重叠底物特异性。霍乱弧菌酯酶ybfF显示出对γ-位硫醚和醚的偏爱，而来自结核分枝杆菌的Rv0045c则偏爱带有或不带有硫醚的支链底物。我们确定这种底物分化部分受ybfF中单个底物选择性残基Tyr-119和Rv0045c中His-187的控制。这些残基的相互取代改变了每种酯酶的底物偏好。这项工作表明酯酶的选择性可基于过渡态稳定度进行调整，将硫醚确定为酯酶底物的未充分利用的官能团，并提供了区分结构同工酶的快速方法。该SAR库可能具有多方面的未来应用，

  DOI：

  10.1074/jbc.ra118.003972
• 作为产物：
  描述：

  、 己酸 在 caesium carbonate 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 fluorescein bis(valeryloxymethyl ether)
  参考文献：
  名称：

  荧光结构活性库可精确定位结构同源酯酶底物特异性的分子变异。

  摘要：

  细胞酯酶通过在各种底物上进行水解反应来催化许多重要的生物学功能。酯酶的滥交使底物偏好和生物学功能的分配变得复杂。为了识别控制酯酶底物识别的通用因素，我们设计了一个32位成员的荧光酯底物的结构-活性关系（SAR）库，并使用该库系统地查询酯酶对链长，分支模式和极性的偏好，以区分常见的酯酶底物。针对该文库筛选了两种结构同源的细菌酯酶，完善了它们先前广泛的重叠底物特异性。霍乱弧菌酯酶ybfF显示出对γ-位硫醚和醚的偏爱，而来自结核分枝杆菌的Rv0045c则偏爱带有或不带有硫醚的支链底物。我们确定这种底物分化部分受ybfF中单个底物选择性残基Tyr-119和Rv0045c中His-187的控制。这些残基的相互取代改变了每种酯酶的底物偏好。这项工作表明酯酶的选择性可基于过渡态稳定度进行调整，将硫醚确定为酯酶底物的未充分利用的官能团，并提供了区分结构同工酶的快速方法。该SAR库可能具有多方面的未来应用，

  DOI：

  10.1074/jbc.ra118.003972

文献信息

• The structural basis for the narrow substrate specificity of an acetyl esterase from Thermotoga maritima
  作者：Matthew K. Hedge、Alexandra M. Gehring、Chinessa T. Adkins、Leigh A. Weston、Luke D. Lavis、R. Jeremy Johnson

  DOI：10.1016/j.bbapap.2012.05.009

  日期：2012.9

  exhibit unusual substrate specificity. These proteins catalyze the cleavage of disparate acetate esters with high efficiency, but are unreactive to larger acyl groups. The structural basis for this distinct selectivity profile is unknown. Here, we investigate a thermostable acetyl esterase (TM0077) from Thermotoga maritima using evolutionary relationships, structural information, fluorescent kinetic measurements

  来自碳水化合物酯酶家族7的乙酰基酯酶表现出不同寻常的底物特异性。这些蛋白质可高效催化不同的乙酸酯的裂解，但对较大的酰基无反应性。这种独特的选择性分布的结构基础是未知的。在这里，我们使用进化关系，结构信息，荧光动力学测量和定点诱变研究了来自滨海嗜热菌的热稳定乙酰酯酶（TM0077）。我们使用了一系列的小分子酶底物，包括新型的荧光酯，测量了这一特异性的动力学和结构决定因素。这些实验确定了亲核丝氨酸周围的两个疏水可塑性残基（Pro228和Ile276），这些残基赋予TM0077对小的，直链酯。这些残基被丙氨酸取代后，TM0077具有更广泛的特异性，可以水解更长和更大的酯。我们的结果表明，乙酰酯酶的特异性已经通过进化来微调，以催化从各种底物中去除乙酸酯基团，但是可以通过聚焦氨基酸取代进行修饰，以产生能够裂解更大酯官能团的酶。