N-(benzyloxycarbonyl)-α-methyl-D-phenylalanine | 97206-21-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 苯丙酸
• 英文名称: N-(benzyloxycarbonyl)-α-methyl-D-phenylalanine
• 英文别名: (R)-N-carbobenzyloxy (α-methyl)phenylalanine；(R)-2-(benzyloxycarbonylamino)-2-methyl-3-phenylpropanoic acid；(2R)-2-methyl-3-phenyl-2-(phenylmethoxycarbonylamino)propanoic acid
• CAS: 97206-21-8
• 化学式: C₁₈H₁₉NO₄
• 分子量: 313.353
• InChiKey: JLTSMVOYTAEDPJ-GOSISDBHSA-N

物化性质

• 沸点：
  513.4±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.224±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.2
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.22
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(benzyloxycarbonyl)-α-methyl-D-phenylalanine 在 sodium hydroxide 、 calcium chloride 正丁基锂 、 TPCK-treated bovine trypsin 、 达卡巴嗪 、 sodium chloride 、 4-羟乙基哌嗪乙磺酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 正己烷 、 水 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 3.08h， 生成 Z-D-(αMe)Phe-Met-NH2
  参考文献：
  名称：

  蛋白酶催化的肽合成，用于将α-氟代烷基氨基酸位点特异性结合到肽中。

  摘要：

  氟烷基类似物取代天然氨基酸代表了一种设计新的生物活性肽的方法，该肽具有更高的代谢稳定性以及确定的二级结构，并为光谱学研究提供了有力的标记。在这里，我们介绍了一种方法，该方法可将市售蛋白酶胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶催化将空间上需要的Cα-氟代烷基氨基酸并入肽的P（1）位置。Cα-氟代烷基氨基酸的4-胍基苯基酯作为底物模拟物与冷冻状态反应条件的结合为蛋白酶催化将这种非天然氨基酸位点特异性引入肽序列提供了最有效的策略。因此，一个di，tri，并在胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶的催化下合成了在P（1）位置含有α-甲基，α-二氟甲基和α-三氟甲基丙氨酸，亮氨酸和苯丙氨酸的四肽。胰蛋白酶被证明是更通用的蛋白酶。

  DOI：

  10.1021/jo020613p
• 作为产物：
  描述：

  N-苄氧羰基-D-苯丙氨酸 在 sodium hydroxide 、 K-hexamethyldisilazide 、 对甲苯磺酸 作用下， 以 甲醇 、 三氯乙烷 为溶剂， 反应 18.08h， 生成 N-(benzyloxycarbonyl)-α-methyl-D-phenylalanine
  参考文献：
  名称：

  无环氨基酸的对映体烷基化

  摘要：

  描述了用于无环氨基酸（丙氨酸和苯丙氨酸）的烷基化的立体有择方法，其进行构型保留。该方法包括a）将氨基酸转化为主要的2-芳基-3-羰基苄氧基恶唑烷酮（2和8），b）用CH 3 I或PhCH 2 Br烯醇化钾烷基化，c）碱水解并氢解为得到烷基化的氨基酸。

  DOI：

  10.1016/s0040-4039(01)81432-5

文献信息

• Role of Secondary Structure in the Asymmetric Acylation Reaction Catalyzed by Peptides Based on Chiral C^α-Tetrasubstituted α-Amino Acids
  作者：Fernando Formaggio、Alessandra Barazza、Andrea Bertocco、Claudio Toniolo、Quirinus B. Broxterman、Bernard Kaptein、Elena Brasola、Paolo Pengo、Lucia Pasquato、Paolo Scrimin

  DOI：10.1021/jo040107v

  日期：2004.5.1

  conformation. In this work, we have expanded the study of the Miller tetrapeptide by examining a set of analogues and shorter sequences (dipeptide amides), characterized by chiral Cα-tetrasubstituted α-amino acids of diverging bulkiness and optical configuration. Peptide synthesis in solution, conformational analysis by FT-IR absorption and 1H NMR techniques, and screening of catalytic activity as well have

  在最近的一系列论文中，Miller和他的同事们能够证明基于His（π-Me）的末端保护肽是不对称酰基转移反应的有效催化剂，可用于醇的动力学拆分。在一种支持结构的溶剂中，活性最高的化合物之一，即一个含Aib的四肽，被折叠成一个分子内双氢键结合的β-发夹基序，并带有II'型β-转角构象。在这项工作中，我们已经通过检查一组类似物和较短序列（二肽酰胺）的扩大了米勒四肽的研究，其特征在于，通过手性Ç α -tetrasubstitutedα氨基发散膨松性和光学配置的酸。溶液中的肽合成，通过FT-IR吸收和1进行构象分析还进行了1 H NMR技术和催化活性的筛选。我们的结果证实了β-发夹3D结构与肽的催化活性之间的密切关系。已经发现选择性比米勒化合物略高的四肽类似物。但是，末端保护的，工业上更具吸引力的二肽酰胺效果差。
• Process for preparation of alpha-alkyl amino acids
  申请人：Merck & Co., Inc.

  公开号：US04508921A1

  公开（公告）日：1985-04-02

  A process for preparing .alpha.-alkyl amino acids by enantioretentive .alpha.-alkylation of .alpha.-amino acids is described. The products are bioactive compounds including some useful as therapeutic agents.

  描述了一种通过对α-氨基酸进行对映体保留的α-烷基化制备α-烷基氨基酸的过程。其产物是生物活性化合物，包括一些可用作治疗剂的化合物。
• A 2,3-butanedione protected chiral glycine equivalent—a new building block for the stereoselective synthesis of enantiopure N-protected α-amino acids
  作者：Darren J. Dixon、Christopher I. Harding、Steven V. Ley、D. Matthew G. Tilbrook

  DOI：10.1039/b210673f

  日期：2003.2.7

  A new chiral glycine equivalent 7 has been synthesised from glycidol using a chiral memory protocol, and its use in the synthesis of N-Z protected alpha-amino acids was demonstrated in a series of diasteroselective lithium enolate alkylation reactions and subsequent acid hydrolyses.

  使用手性记忆方案从缩水甘油合成了新的手性甘氨酸当量7，并在一系列非对映选择性烯醇锂烷基化反应和随后的酸水解中证明了其在NZ保护的α-氨基酸合成中的应用。
• US4508921A
  申请人：——

  公开号：US4508921A

  公开（公告）日：1985-04-02
• Protease-Catalyzed Peptide Synthesis for the Site-Specific Incorporation of α-Fluoroalkyl Amino Acids into Peptides
  作者：Sven Thust、Beate Koksch

  DOI：10.1021/jo020613p

  日期：2003.3.1

  Substitution of native amino acids by fluoroalkyl analogues represents a new approach for the design of biologically active peptides with increased metabolic stability as well as defined secondary structure and provides a powerful label for spectroscopic investigations. Here, we introduce a methodology for the incorporation of sterically demanding C(alpha)-fluoroalkyl amino acids into the P(1) position

  氟烷基类似物取代天然氨基酸代表了一种设计新的生物活性肽的方法，该肽具有更高的代谢稳定性以及确定的二级结构，并为光谱学研究提供了有力的标记。在这里，我们介绍了一种方法，该方法可将市售蛋白酶胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶催化将空间上需要的Cα-氟代烷基氨基酸并入肽的P（1）位置。Cα-氟代烷基氨基酸的4-胍基苯基酯作为底物模拟物与冷冻状态反应条件的结合为蛋白酶催化将这种非天然氨基酸位点特异性引入肽序列提供了最有效的策略。因此，一个di，tri，并在胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶的催化下合成了在P（1）位置含有α-甲基，α-二氟甲基和α-三氟甲基丙氨酸，亮氨酸和苯丙氨酸的四肽。胰蛋白酶被证明是更通用的蛋白酶。