N2-L-tryptophylglycylglycyl-L-tyrosyl-L-seryl-Nw-ethyl-L-arginylglycylglycyl-L-tyrosylglycylglycyl-L-tryptophan | 1246528-72-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: N2-L-tryptophylglycylglycyl-L-tyrosyl-L-seryl-Nw-ethyl-L-arginylglycylglycyl-L-tyrosylglycylglycyl-L-tryptophan
• CAS: 1246528-72-2
• 化学式: C₆₃H₇₉N₁₇O₁₆
• 分子量: 1330.42
• InChiKey: IJABXPHSNNRCRP-SMMJQADESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.23
• 重原子数：
  96.0
• 可旋转键数：
  37.0
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.35
• 拓扑面积：
  523.6
• 氢给体数：
  21.0
• 氢受体数：
  17.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N2-L-tryptophylglycylglycyl-L-tyrosyl-L-seryl-Nw-ethyl-L-arginylglycylglycyl-L-tyrosylglycylglycyl-L-tryptophan 、 S-腺苷-L-蛋氨酸 在 recombinant human protein arginine N-methyltransferase 1 作用下， 反应 1.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  Ñ η蛋白精氨酸-取代精氨酰肽抑制剂Ñ -Methyltransferases

  摘要：

  蛋白质精氨酸N-甲基转移酶（PRMT）催化底物蛋白质内精氨酸残基的翻译后甲基化。它们在基因表达的表观遗传调控中的作用使它们成为药物发现的可行靶标。合成了含有一个单个精氨酸残基的肽，该肽在胍基氮（Nη）上被一个带有零至三个氟原子的乙基（R1-1，-2，-3和-4）取代，并测试了其甲基化和抑制活性与PRMT1，PRMT6和CARM1。只有非氟化R1-1肽通过PRMT1甲基化，这表明Ñ η取代精氨酸被其活性位点容纳。R1-1乙基取代的胍Nη通过质谱进一步确定“甲基化”为甲基化位点。尽管CARM1，R1-1，-2，-3和-4的弱抑制剂是PRMT1和PRMT6的有效抑制剂。这些肽是针对PRMT1比产物抑制剂的肽更有效，表明Ñ η取代精氨酰肽由纯产物抑制剂机构不工作。对于PRMT1，观察到随着氟原子数目的增加，效力增加的趋势，这可能是由于胍基偶极矩的相应变化所致。R1-1肽的乙基精氨酸部分的模型表明，

  DOI：

  10.1021/cb100161u