2-bromoacetyl-L-arginine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 2-bromoacetyl-L-arginine
• 英文别名: (2S)-2-[(2-bromoacetyl)amino]-5-(diaminomethylideneamino)pentanoic acid
• 化学式: C₈H₁₅BrN₄O₃
• 分子量: 295.136
• InChiKey: ITHXTSANOXLYDY-YFKPBYRVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.9
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.62
• 拓扑面积：
  131
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  tert-butyl N²-(2-bromoacetyl)-N^ω-((2,2,4,6,7-pentamethyl-2,3-dihydrobenzofuran-5-yl)sulfonyl)-L-argininate 在 三氟乙酸 作用下， 反应 0.75h， 以42%的产率得到2-bromoacetyl-L-arginine
  参考文献：
  名称：

  基于半胱氨​​酸的精酰化模拟物再现了 α-突触核蛋白的真实翻译后修饰的神经保护作用

  摘要：

  精氨酰化是一种正在研究的翻译后修饰 (PTM)，涉及将精氨酸转移到蛋白质中的天冬氨酸或谷氨酸侧链。该 PTM 的目标之一是 α-突触核蛋白 (αS)，一种参与调节突触小泡的神经元蛋白。 αS 的聚集与神经退行性疾病有关，特别是帕金森病，而精氨酰化已被发现可以防止这种病理过程。精酰化 αS 已通过涉及多部分天然化学连接 (NCL) 的半合成进行了研究，但这可能非常劳动密集型且产量低。在这里，我们提出了一种简便的方法，将精氨酰化修饰的模拟物引入感兴趣的蛋白质中，与荧光团等标签的正交安装兼容。我们合成溴乙酰精氨酸并将其与αS的重组、位点特异性半胱氨酸突变体反应。我们通过测试模拟精酰化 αS 的囊泡结合亲和力及其聚集动力学和单体掺入原纤维来验证模拟，并将这些结果与通过 NCL 产生的真正精氨酸化 αS 的结果进行比较。在培养的神经元中，我们比较了携带少量精氨酸 αS 的预形成原纤维的原纤维播种能力。我们发现，与真正的精氨酰化

  DOI：

  10.1021/jacs.2c02499

文献信息

• A single monomeric iron center in clavaminate synthase catalyzes three nonsuccessive oxidative transformations
  作者：Robert W Busby、Craig A Townsend

  DOI：10.1016/0968-0896(96)00088-0

  日期：1996.7

  The trifunctional oxygenase clavaminate synthase 2 (CS2) catalyses a hydroxylation reaction and two coupled oxidative reactions, a cyclization and a desaturation, in a nonsuccessive manner. A series of experiments was performed to elucidate the number of CS2 catalytic site(s) utilized in the three oxidative transformations. The stoichiometry of FeII required by CS2 was determined to be one ion per

  三功能加氧酶棒状合酶2（CS2）以不成功的方式催化羟化反应和两个偶联的氧化反应，即环化和去饱和。进行了一系列实验以阐明在三个氧化转化中使用的CS2催化位点的数目。确定CS2所需的FeII的化学计量为每个催化活性酶分子一个离子，用于环化/去饱和反应，并合成了以羟基化反应的底物为模型的亲和标记并使CS2有效失活。该过程的动力学表明浓度依赖性和底物保护与活性位点方向一致。此外，当将该亲和标记与CS2一起孵育时，该酶在羟基化活性测定和环化/去饱和活性测定中均显示出相同的一级活性随时间流逝的速率。这些结果支持这样的观点，即CS2催化的所有反应都在一个含有一个FeII的单一催化位点发生。
• Cysteine-Based Mimic of Arginylation Reproduces Neuroprotective Effects of the Authentic Post-Translational Modification on α-Synuclein
  作者：Buyan Pan、Marie Shimogawa、Jun Zhao、Elizabeth Rhoades、Anna Kashina、E. James Petersson

  DOI：10.1021/jacs.2c02499

  日期：2022.5.4

  arginylated αS. We find that, consistent with authentically arginylated αS, mimic-arginylated αS does not perturb the protein’s native function but alters aggregation kinetics and monomer incorporation. Both mimic and authentically modified αS suppress aggregation in neuronal cells. Our results provide further insight into the neuroprotective effects of αS arginylation, and our alternative strategy to generate

  精氨酰化是一种正在研究的翻译后修饰 (PTM)，涉及将精氨酸转移到蛋白质中的天冬氨酸或谷氨酸侧链。该 PTM 的目标之一是 α-突触核蛋白 (αS)，一种参与调节突触小泡的神经元蛋白。 αS 的聚集与神经退行性疾病有关，特别是帕金森病，而精氨酰化已被发现可以防止这种病理过程。精酰化 αS 已通过涉及多部分天然化学连接 (NCL) 的半合成进行了研究，但这可能非常劳动密集型且产量低。在这里，我们提出了一种简便的方法，将精氨酰化修饰的模拟物引入感兴趣的蛋白质中，与荧光团等标签的正交安装兼容。我们合成溴乙酰精氨酸并将其与αS的重组、位点特异性半胱氨酸突变体反应。我们通过测试模拟精酰化 αS 的囊泡结合亲和力及其聚集动力学和单体掺入原纤维来验证模拟，并将这些结果与通过 NCL 产生的真正精氨酸化 αS 的结果进行比较。在培养的神经元中，我们比较了携带少量精氨酸 αS 的预形成原纤维的原纤维播种能力。我们发现，与真正的精氨酰化