N-(adamantan-1-ylcarbamothioyl)-4-fluorobenzamide

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N-(adamantan-1-ylcarbamothioyl)-4-fluorobenzamide
• 英文别名: N-(1-adamantylcarbamothioyl)-4-fluorobenzamide
• 化学式: C₁₈H₂₁FN₂OS
• 分子量: 332.442
• InChiKey: KVMDAFFAODZDLA-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.7
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.56
• 拓扑面积：
  73.2
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  对氟苯甲酰氯 以 丙酮 为溶剂， 反应 1.5h， 生成 N-(adamantan-1-ylcarbamothioyl)-4-fluorobenzamide
  参考文献：
  名称：

  探索金刚烷胺衍生物作为脲酶抑制剂：分子对接和构效关系 (SAR) 研究

  摘要：

  本文描述了一系列作为杰克豆脲酶抑制剂的新型金刚烷胺-硫脲偶联物 ( 3a – j ) 的设计和合成。测定合成的杂种的体外脲酶抑制。因此，具有7个碳烷基链的N- (adamantan-1-ylcarbamothioyl)octanamide ( 3j )表现出优异的活性，IC 50值为0.0085 ± 0.0011 µM，表明长烷基链在酶抑制中起重要作用。而具有 2-氯苯基取代的N -(adamantan-1- ylcarbamothioyl )-2-chlorobenzamide ( 3g ) 是属于芳基系列的下一个最有效的化合物，IC 50值为 0.0087 ± 0.001 µM。Lineweaver-Burk 图分析的动力学机制揭示了化合物3j的非竞争性抑制模式。此外，针对靶蛋白（PDBID 4H9M）的计算机分子对接表明，大多数合成的化合物与蛋白质表现出良好的结合亲和力。化合物3j与氨基酸残基

  DOI：

  10.3390/molecules26237150

文献信息

• Exploring Amantadine Derivatives as Urease Inhibitors: Molecular Docking and Structure–Activity Relationship (SAR) Studies
  作者：Atteeque Ahmed、Aamer Saeed、Omar M. Ali、Zeinhom M. El-Bahy、Pervaiz Ali Channar、Asma Khurshid、Arfa Tehzeeb、Zaman Ashraf、Hussain Raza、Anwar Ul-Hamid、Mubashir Hassan

  DOI：10.3390/molecules26237150

  日期：——

  non-competitive mode of inhibition for compound 3j. Moreover, in silico molecular docking against target protein (PDBID 4H9M) indicated that most of the synthesized compounds exhibit good binding affinity with protein. The compound 3j forms two hydrogen bonds with amino acid residue VAL391 having a binding distance of 1.858 Å and 2.240 Å. The interaction of 3j with amino acid residue located outside the catalytic

  本文描述了一系列作为杰克豆脲酶抑制剂的新型金刚烷胺-硫脲偶联物 ( 3a – j ) 的设计和合成。测定合成的杂种的体外脲酶抑制。因此，具有7个碳烷基链的N- (adamantan-1-ylcarbamothioyl)octanamide ( 3j )表现出优异的活性，IC 50值为0.0085 ± 0.0011 µM，表明长烷基链在酶抑制中起重要作用。而具有 2-氯苯基取代的N -(adamantan-1- ylcarbamothioyl )-2-chlorobenzamide ( 3g ) 是属于芳基系列的下一个最有效的化合物，IC 50值为 0.0087 ± 0.001 µM。Lineweaver-Burk 图分析的动力学机制揭示了化合物3j的非竞争性抑制模式。此外，针对靶蛋白（PDBID 4H9M）的计算机分子对接表明，大多数合成的化合物与蛋白质表现出良好的结合亲和力。化合物3j与氨基酸残基