3-O-Methylgallate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 3-O-Methylgallate
• 英文别名: 4-carboxy-2-hydroxy-6-methoxyphenolate
• 化学式: C8H7O5-
• 分子量: 183.14
• InChiKey: KWCCUYSXAYTNKA-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.4
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.12
• 拓扑面积：
  89.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (6S)-5,6,7,8-tetrahydrofolate(2-) 、 3-O-Methylgallate 生成 5-Methyltetrahydrofolate(2-) 、 3,4,5-trihydroxybenzoate
  参考文献：
  名称：

  A Tetrahydrofolate-Dependent O -Demethylase, LigM, Is Crucial for Catabolism of Vanillate and Syringate in Sphingomonas paucimobilis SYK-6

  摘要：

  摘要 香草酸和丁香酸会转化成原儿茶酸（PCA）和 3- O -甲基棓酸盐（3MGA）。 O -脱甲基酶的作用下 Sphingomonas paucimobilis SYK-6。PCA 通过 PCA 4,5 裂解途径进一步降解，而 3MGA 则通过多种途径降解，其中包括 PCA 4,5 二加氧酶（LigAB）、3MGA 3,4 二加氧酶（DesZ）和一种未知的 3MGA O -去甲基化酶和没食子酸酯二加氧酶的参与者。在这项研究中，我们分离了一个 4.7-kb 的 SmaI 片段，它赋予了 大肠杆菌 将香草酸转化为五氯苯甲醚所需的活性。该片段的核苷酸序列显示了一个长达 1,413 bp 的开放阅读框（LigM ligM 的氨基酸序列与四氢叶酸（H 4 叶酸）依赖的丁香酸 O -脱甲基酶基因（ desA ).基因 metF 和 基因 基因被认为参与了 H 4 叶酸介导的 C 1 代谢的基因位于 ligM .在 大肠杆菌 将香草酸盐和 3MGA 分别转化为 PCA 和没食子酸盐，其特异性活性相似，且仅在 H 4 然而，丁香酸不是 LigM 的底物。破坏 ligM 导致香草酸盐和丁香酸盐的生长明显迟缓，这表明 LigM 参与了这些底物的分解代谢。在 ligM 突变体转化香草酸盐的能力明显下降，并且完全丧失了 3MGA O -脱甲基酶活性。A ligM desA 双突变体完全丧失了转化香草酸的能力，从而表明 desA 也有助于香草酸的降解。所有这些结果都表明 ligM 编码香草酸/3MGA O -去甲基化酶，并分别在香草酸和 3MGA 的 O 去甲基化过程中发挥重要作用。

  DOI：

  10.1128/jb.187.6.2030-2037.2005
• 作为产物：
  描述：

  (6S)-5,6,7,8-tetrahydrofolate(2-) 、 4-Hydroxy-3,5-dimethoxybenzoate 生成 5-Methyltetrahydrofolate(2-) 、 3-O-Methylgallate
  参考文献：
  名称：

  A Novel Tetrahydrofolate-Dependent O -Demethylase Gene Is Essential for Growth of Sphingomonas paucimobilis SYK-6 with Syringate

  摘要：

  摘要 Sphingomonas paucimobilis SYK-6 将丁香酸降解为 3- O -甲基没食子酸（3MGA），最后通过原儿茶酸 4,5-二氧 化酶、3MGA 二氧 化酶和没食子酸二氧 化酶参与的多种途径转化为丙酮酸和草酰乙酸。在这里，我们分离了丁香酸 O -脱甲基酶基因 desA ），该基因可补充 Tn 5 突变体的生长缺陷。该基因 desA 基因位于 FerA 下游 929 bp，编码阿魏酰辅酶 A 合成酶，由 1,386 bp 的开放阅读框组成，编码分子质量为 50,721 Da 的多肽。推导出的 desA 与 gcvT 的氨基酸序列有 325 个氨基酸重叠，相同度为 26%。 gcvT 的 大肠杆菌 编码四氢叶酸（H 4 叶酸）依赖性氨甲基转移酶参与甘氨酸裂解。大肠杆菌的细胞提取物 大肠杆菌 携带 desA 的细胞提取物仅在 H 4 叶酸添加到反应混合物中时，才会将丁香酸转化为 3MGA。DesA 催化丁香酸的甲基转移到 H 4 叶酸，形成 5-甲基-H 4 叶酸。香草酸和 3MGA 也被用作 DesA 的底物，但它们的相对活性分别是丁香酸的 3% 和 0.4%。破坏 desA 的活性分别为对丁香酸盐活性的 3% 和 0.4%。 desA 对丁香酸盐的降解至关重要。在之前的一项研究中 ligH 基因（S. Nishikawa, T. Sonoki, T. Kasahara, T. Obi, S. Kubota, S. Kawai, N. Morohoshi, and Y. Katayama, Appl.Microbiol.64:836-842, 1998).破坏 ligH 的细胞提取物能够在 H 4 叶酸。ligH 的可能作用进行了讨论。 的可能作用进行了讨论。

  DOI：

  10.1128/jb.186.9.2757-2765.2004

文献信息

• Structure of aryl <i>O</i> -demethylase offers molecular insight into a catalytic tyrosine-dependent mechanism
  作者：Amanda C. Kohler、Matthew J. L. Mills、Paul D. Adams、Blake A. Simmons、Kenneth L. Sale

  DOI：10.1073/pnas.1619263114

  日期：2017.4.18

  Modern industrial and agricultural practices generate large quantities of aromatic pollutants; however, these waste products can be converted into fine chemicals, fuels, and plastics through biocatalytic pathways. The bacterial world can inform such utilization strategies as certain strains of soil and marine bacteria metabolize environmentally derived aromatics. Many of these metabolic pathways involve aryl intermediates that require demethylation to facilitate modification and ring opening for assimilation into the tricarboxylic acid (TCA) cycle. Aryl demethylases, which catalyze this reaction, are poorly understood, making their utilization in biotechnology difficult. We provide the structural and mechanistic characterization of a single-domain aryl demethylase, LigM, which employs a tyrosine-dependent mechanism. Insights from this work will inform synthetic biology approaches to convert underutilized aromatics into higher value compounds.

  现代工业和农业实践产生大量的芳香污染物；然而，这些废弃物可以通过生物催化途径转化为精细化学品、燃料和塑料。细菌世界可以指导这样的利用策略，因为某些土壤和海洋细菌菌株代谢环境衍生的芳香化合物。许多这些代谢途径涉及需要去甲基化的芳基中间体，以促进修饰和环开放，以便于被同化到三羧酸循环中。催化这种反应的芳基去甲基酶酶类的机制尚不清楚，这使得它们在生物技术中的利用变得困难。我们提供了一个单域芳基去甲基酶LigM的结构和机理特征。这项工作的见解将指导合成生物学方法，将未充分利用的芳香化合物转化为更高价值的化合物。

• The crystal structure of a new<i>O</i>‐demethylase from<i>Sphingobium</i>sp. strain<scp>SYK</scp>‐6
  作者：Ayaka Harada、Naofumi Kamimura、Koh Takeuchi、Hong Yang Yu、Eiji Masai、Toshiya Senda

  DOI：10.1111/febs.14085

  日期：2017.6

  divergently from T-protein. DATABASES All atomic coordinates of the crystal structures determined in this study have been deposited to PDB. LigM: 5X1I, LigM-VNL complex: 5X1J, LigM-3-O-methylgallate complex: 5X1K, LigM-H4 folate complex: 5X1IL, LigM-H4 folate-protocatechuate (PCA) complex (P21 21 2): 5X1M, LigM-H4 folate-PCA complex (P31 21): 5X1N.

  在细胞中，以各种方式利用具有C1单元的四氢叶酸（H4叶酸）衍生物，例如用于合成氨基酸和核酸。虽然通常在甘氨酸裂解系统中产生带有C1单元的H4叶酸衍生物，但还是鞘氨醇单胞菌（Sphingobium sp。）。SYK-6菌株可以利用木质素衍生的芳族化合物作为唯一的碳和能量来源，但缺少这种途径，可能是由于其独特的营养需求。在这种细菌中，木质素衍生的芳族化合物的分解代谢途径中的H4叶酸依赖性O-脱甲基酶似乎与C1代谢有关。LigM是O-脱甲基酶之一，催化从香草酸酯（VNL）到H4叶酸的C1单元转移。由于LigM的一级结构在甘氨酸裂解系统中与T蛋白相似，因此我们假设LigM已从T蛋白进化而来，获得其独特的生化和生物学功能。为了证明这一假设，必须对其催化反应进行基于结构的理解。在这里，我们确定了载脂蛋白形式和与底物和H4叶酸复合的LigM的晶体结构。这些晶体结构表明LigM的总体结构与T蛋白相似，但L