uridine 5'-diphosphate-N-acetyl-β-D-galactosamine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘧啶核苷酸
• 英文名称: uridine 5'-diphosphate-N-acetyl-β-D-galactosamine
• 英文别名: UDP-GalNAc；[(2S,3R,4R,5R,6R)-3-acetamido-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl] [[(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxopyrimidin-1-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl] hydrogen phosphate
• 化学式: C₁₇H₂₇N₃O₁₇P₂
• 分子量: 607.359
• InChiKey: LFTYTUAZOPRMMI-FZRPSTAJSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.6
• 重原子数：
  39
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.71
• 拓扑面积：
  300
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  17

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  lyso-GD3 (d18:1) 、 uridine 5'-diphosphate-N-acetyl-β-D-galactosamine 在 GM₂ synthetase manganese(II) sulfate 、 3-磺丙基十四烷基二甲基铵 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 72.0h， 以38%的产率得到lyso-GD2 (d18:1)
  参考文献：
  名称：

  Chemo-enzymatic synthesis of sialylated oligosaccharides

  摘要：

  描述了一种制备唾液酸寡糖的体外/无细胞过程。这些唾液酸寡糖包括神经节苷脂。这些寡糖与各种基团如鞘氨醇和鞘氨醇脂结合。还披露了包含鞘氨醇基团的新化合物。这些化合物包括唾液酸寡糖，其中包括神经节苷脂以及各种鞘氨醇和鞘氨醇脂。

  公开号：

  US20050032742A1

文献信息

• Uncovering the Catalytic Direction of Chondroitin AC Exolyase
  作者：Feng-Xin Yin、风新 尹、Feng-Shan Wang、凤山 王、Ju-Zheng Sheng、举正 生

  DOI：10.1074/jbc.c115.708396

  日期：2016.2

  structurally defined oligosaccharides were synthesized using a chemoenzymatic approach and subsequently cleaved using ChnAC. The degradation products resulting from this process were determined by mass spectrometry. The results revealed that ChnAC cleaved the β1,4-glycosidic linkages between glucuronic acid and glucosamine units when these bonds were located on the reducing end of the oligosaccharide. In contrast

  糖胺聚糖（GAGs）是在许多生物过程中起着至关重要的功能作用的多糖，并且属于这一类的化合物已经涉及多种疾病。软骨素AC裂解酶（ChnAC）（EC 4.2.2.5）催化各种GAG的降解，包括硫酸软骨素和透明质酸，从而在其非还原端含相应的二糖，其中含有Δ（4）-不饱和糖醛酸。ChnAC已从各种细菌中分离出来，并用作研究和评估GAG测序的酶促工具。尽管其底物特异性和其晶体结构已被高分辨率确定的事实，ChnAC催化寡糖裂解的方向仍然不清楚。在此处，我们已经使用模型底物和重组ChnAC蛋白确定了底物解聚的结构线索和ChnAC的切割方向。使用化学酶学方法合成了几种结构确定的寡糖，随后使用ChnAC进行了切割。通过质谱法确定由该过程产生的降解产物。结果表明，当这些键位于寡糖的还原端时，ChnAC裂解了葡萄糖醛酸和葡糖胺单元之间的β1,4-糖苷键。相反，在寡糖的还原端存在GlcNAc-α-1,4-GlcA
• Chondroitin sulfate N-acetylgalactosaminyltransferase-1 (CSGalNAcT-1) involved in chondroitin sulfate initiation: Impact of sulfation on activity and specificity
  作者：Sandrine Gulberti、Jean-Claude Jacquinet、Matthieu Chabel、Nick Ramalanjaona、Jacques Magdalou、Patrick Netter、Michael W H Coughtrie、Mohamed Ouzzine、Sylvie Fournel-Gigleux

  DOI：10.1093/glycob/cwr172

  日期：2012.4

  Glycosaminoglycan (GAG) assembly initiates through the formation of a linkage tetrasaccharide region serving as a primer for both chondroitin sulfate (CS) and heparan sulfate (HS) chain polymerization. A possible role for sulfation of the linkage structure and of the constitutive disaccharide unit of CS chains in the regulation of CS-GAG chain synthesis has been suggested. To investigate this, we determined

  糖胺聚糖（GAG）组装通过形成连接四糖区域而启动，该连接四糖区域用作硫酸软骨素（CS）和硫酸乙酰肝素（HS）链聚合的引物。已经提出了CS链的连接结构和组成性二糖单元的硫酸化在调节CS-GAG链合成中的可能作用。为了对此进行调查，我们确定了连接区域的半乳糖（Gal）残基或双糖单元的N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）的硫酸盐取代是否会影响硫酸软骨素N的活性和特异性-乙酰半乳糖胺基转移酶-1（CSGalNAcT-1），CS生物合成的关键糖基转移酶。我们合成了连接寡糖和CS组成单元的一系列硫酸化和未硫酸化类似物，并测试了这些分子作为重组人CSGalNAcT-1的潜在受体底物。我们在这里显示，Gal残基在C4或C6处的硫酸化显着影响CSGalNAcT-1的起始活性和催化效率。动力学分析表明，CSGalNAcT-1由于较低的K m表现出高3.6倍，1.6倍和2.2倍的酶促效率与未硫酸化的低聚糖相比，分别