(Z)-1-[(2-吡啶基)磺酰基]-1-丙烯 | 1003925-33-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡啶及其衍生物
• 中文名称: (Z)-1-[(2-吡啶基)磺酰基]-1-丙烯
• 英文名称: (Z)-1-[(2-pyridyl)sulfonyl]-1-propene
• 英文别名: 2-[(Z)-prop-1-enyl]sulfonylpyridine
• CAS: 1003925-33-4
• 化学式: C₈H₉NO₂S
• 分子量: 183.231
• InChiKey: ONZAOLNCDAWVPX-UQCOIBPSSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.12
• 拓扑面积：
  55.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (Z)-1-[(2-吡啶基)磺酰基]-1-丙烯 、 4-氟苯硼酸 在 bis(ethylene)rhodium acetylacetonate 硫酰氯 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 水 为溶剂， 反应 12.0h， 生成 (R)-2-(4-fluorophenyl)-1-((2-pyridyl)sulfonyl)propane 、 (S)-2-(4-fluorophenyl)-1-((2-pyridyl)sulfonyl)propane
  参考文献：
  名称：

  Rh催化不对称加成硼酸至α，β-不饱和2-吡啶基砜的对映体选择性合成手性砜

  摘要：

  描述了将有机硼酸铑催化对映体选择性催化共轭加成至α，β-不饱和砜的一般有效方法。该方法的成功依赖于使用α，β-不饱和2-吡啶基砜作为关键的金属配位底物。典型的砜，例如乙烯基苯基砜在反应条件下是惰性的。在多种手性配体中，Chiraphos提供了最佳的不对称诱导。铑[Rh（acac）（C 2 H 4）2 ] / Chiraphos催化剂体系具有广泛的适用范围，适用于将芳基和烯基硼酸都添加到顺式和反式α，β-不饱和2-吡啶基砜。在大多数情况下，尤其是在添加芳基硼酸的情况下，反应可以干净且高对映选择性地进行，以高收率和对映选择性（70-92％ee）提供手性β-取代的2-吡啶基砜。通过对芳基-铑插入步骤的DFT理论计算已经研究了这种对映选择性的意义和大小。这些计算有力地支持了五元吡啶基-铑螯合物质的形成，这是插入到C中后最稳定的络合物。C键。这些高度对映体富集的手性砜是对映体选择性合成中非常有吸引力

  DOI：

  10.1021/jo7016197
• 作为产物：
  描述：

  (Z)-1-[(2-pyridyl)thio]-1-propene 在 sodium tungstate 、 双氧水 作用下， 以 水 、 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 3.0h， 以97%的产率得到(Z)-1-[(2-吡啶基)磺酰基]-1-丙烯
  参考文献：
  名称：

  Rh催化不对称加成硼酸至α，β-不饱和2-吡啶基砜的对映体选择性合成手性砜

  摘要：

  描述了将有机硼酸铑催化对映体选择性催化共轭加成至α，β-不饱和砜的一般有效方法。该方法的成功依赖于使用α，β-不饱和2-吡啶基砜作为关键的金属配位底物。典型的砜，例如乙烯基苯基砜在反应条件下是惰性的。在多种手性配体中，Chiraphos提供了最佳的不对称诱导。铑[Rh（acac）（C 2 H 4）2 ] / Chiraphos催化剂体系具有广泛的适用范围，适用于将芳基和烯基硼酸都添加到顺式和反式α，β-不饱和2-吡啶基砜。在大多数情况下，尤其是在添加芳基硼酸的情况下，反应可以干净且高对映选择性地进行，以高收率和对映选择性（70-92％ee）提供手性β-取代的2-吡啶基砜。通过对芳基-铑插入步骤的DFT理论计算已经研究了这种对映选择性的意义和大小。这些计算有力地支持了五元吡啶基-铑螯合物质的形成，这是插入到C中后最稳定的络合物。C键。这些高度对映体富集的手性砜是对映体选择性合成中非常有吸引力

  DOI：

  10.1021/jo7016197

文献信息

• Method for characterising polypeptides
  申请人：Xzillion GmbH & CO.KG

  公开号：EP1265072A1

  公开（公告）日：2002-12-11

  Provided is a method for characterising a polypeptide or a population of polypeptides, which method comprises the steps of: (a) Optionally reducing disulphide linkages in the polypeptides, if they are present, and capping free thiols in the polypeptides, if they are present; (b) contacting a sample comprising one or more polypeptides with a sequence specific cleavage reagent which cleaves one or more polypeptides on the C-terminal side of a lysine residue to produce peptide fragments; (c) optionally deactivating the cleavage reagent; (d) contacting the sample with a lysine reactive agent to cap ε-amino groups; (e) removing those peptides having capped ε-amino groups; and (f) recovering the C-terminal peptides

  提供了一种表征多肽或多肽种群的方法，该方法包括以下步骤： (a) 可选地还原多肽中的二硫键（如果存在），并封闭多肽中的游离巯基（如果存在）； (b) 用序列特异性切割试剂接触含有一个或多个多肽的样品，该试剂在赖氨酸残基的C-末端侧切割一个或多个多肽以产生肽片段； (c) 可选地去活化切割试剂； (d) 用赖氨酸反应试剂接触样品以封闭ε-氨基团； (e) 去除具有已封闭ε-氨基团的肽片段； (f) 回收C-末端肽片段。
• Characterising polypeptides
  申请人：Hamon Christian

  公开号：US20050042676A1

  公开（公告）日：2005-02-24

  Provided is a method for characterising a polypeptide or a population of polypeptides, which method comprises the steps of: (a) contacting a sample comprising one or more polypeptides with a lysine reactive agent to cap ε-amino groups; (b) optionally reacting the sample of polypeptides with an amine reactive reagent to block α-amino groups; (c) digesting the sample of polypeptides with a cleavage reagent to produce peptide fragments; (d) optionally deactivating the cleavage reagent; (e) removing those peptides having uncapped or unblocked amino groups; and (f) recovering the N-terminal peptides.

  提供了一种表征多肽或多肽群体的方法，该方法包括以下步骤：（a）将包含一个或多个多肽的样品与赖氨酸反应性试剂接触以盖住ε-氨基团；（b）可选择性地将多肽样品与胺反应性试剂反应以阻断α-氨基团；（c）用裂解试剂消化多肽样品以产生肽片段；（d）可选择性地去活化裂解试剂；（e）去除那些具有未盖住或未阻断氨基团的肽；（f）回收N-末端肽。
• METHOD FOR CHARACTERIZING POLYPEPTIDES
  申请人：Xzillion GmbH & CO.KG

  公开号：EP1397686A1

  公开（公告）日：2004-03-17
• CHARACTERISING POLYPEPTIDES
  申请人：Xzillion GmbH & CO.KG

  公开号：EP1397505A2

  公开（公告）日：2004-03-17
• Method for characterizing polypeptides
  申请人：Hamon Christian

  公开号：US20050095661A1

  公开（公告）日：2005-05-05

  Provided is a method for characterising a polypeptide, which method comprises the steps of; (a) optionnally reducing cysteine disulphide bridges in the polypeptide to form free thiols, and capping the free thiols; (b) cleaving the polypeptide with a sequence specific cleavage reagent to form peptide fragments; (c) optionally deactivating the cleavage reagent; (d) capping one or more ε-amino groups that are present with a lysine reactive agent; (e) analysing peptide fragments by mass spectrometry to form a mass fingerprint for the polypeptide; and (f) determining the identity of the polypeptide from the mass fingerprint.