2-氨基-6-(1,2-二羟基丙基)-4a-羟基-1,5,6,7-四氢蝶啶-4-酮 | 70110-58-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 蝶啶及其衍生物
• 中文名称: 2-氨基-6-(1,2-二羟基丙基)-4a-羟基-1,5,6,7-四氢蝶啶-4-酮
• 英文名称: 4a-hydroxy-biopterin
• 英文别名: 2-Amino-6-(1,2-dihydroxypropyl)-4a-hydroxy-1,5,6,7-tetrahydropteridin-4-one；2-amino-6-(1,2-dihydroxypropyl)-4a-hydroxy-3,5,6,7-tetrahydropteridin-4-one
• CAS: 70110-58-6
• 化学式: C₉H₁₅N₅O₄
• 分子量: 257.249
• InChiKey: KJKIEFUPAPPGBC-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.77
• 重原子数：
  18.0
• 可旋转键数：
  2.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  152.56
• 氢给体数：
  6.0
• 氢受体数：
  8.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  四氢生物喋呤 在 tyrosine hydroxylase 作用下， 生成 2-氨基-6-(1,2-二羟基丙基)-4a-羟基-1,5,6,7-四氢蝶啶-4-酮
  参考文献：
  名称：

  酪氨酸羟化酶一氧化氮复合物中氨基酸和四氢蝶呤结合的脉冲 EPR 研究：氧反应复合物形成过程中底物重排的证据

  摘要：

  酪氨酸羟化酶是在神经系统中发现的一种非血红素铁酶，可催化酪氨酸羟基化形成l -3,4-二羟基苯丙氨酸，这是儿茶酚胺神经递质生物合成的限速步骤。催化需要结合三种底物：酪氨酸、四氢生物蝶呤和分子氧。我们使用一氧化氮作为 O 2替代物，以S = 3 / 2 {FeNO} 7形式在催化位点处平衡 Fe(II)，适合 EPR 光谱。2然后使用 H 电子自旋回波包络调制来测量特定氘代底物酪氨酸和辅因子 6-甲基四氢蝶呤相对于 {FeNO} 7顺磁中心的磁轴的距离和方向。我们的结果表明，加入酪氨酸的触发以减少从{FeNO水平}的距离的酶的构象变化7中心与最接近的氘核上6,7- 2 H-6-methyltetrahydropterin从> 5.9埃至4.4±0.2的. 相反，向用 3,5- 2 H-酪氨酸处理的酶样品添加 6-甲基四氢蝶呤导致S = 3 / 2 , {FeNO} 7的磁轴重新定向以氘代底物

  DOI：

  10.1021/bi4010914

文献信息

• Pulsed EPR Study of Amino Acid and Tetrahydropterin Binding in a Tyrosine Hydroxylase Nitric Oxide Complex: Evidence for Substrate Rearrangements in the Formation of the Oxygen-Reactive Complex
  作者：Matthew D. Krzyaniak、Bekir E. Eser、Holly R. Ellis、Paul F. Fitzpatrick、John McCracken

  DOI：10.1021/bi4010914

  日期：2013.11.26

  tyrosine and cofactor 6-methyltetrahydropterin with respect to the magnetic axes of the FeNO}7 paramagnetic center. Our results show that the addition of tyrosine triggers a conformational change in the enzyme that reduces the distance from the FeNO}7 center to the closest deuteron on 6,7-2H-6-methyltetrahydropterin from >5.9 Å to 4.4 ± 0.2 Å. Conversely, the addition of 6-methyltetrahydropterin to enzyme

  酪氨酸羟化酶是在神经系统中发现的一种非血红素铁酶，可催化酪氨酸羟基化形成l -3,4-二羟基苯丙氨酸，这是儿茶酚胺神经递质生物合成的限速步骤。催化需要结合三种底物：酪氨酸、四氢生物蝶呤和分子氧。我们使用一氧化氮作为 O 2替代物，以S = 3 / 2 FeNO} 7形式在催化位点处平衡 Fe(II)，适合 EPR 光谱。2然后使用 H 电子自旋回波包络调制来测量特定氘代底物酪氨酸和辅因子 6-甲基四氢蝶呤相对于 FeNO} 7顺磁中心的磁轴的距离和方向。我们的结果表明，加入酪氨酸的触发以减少从FeNO水平}的距离的酶的构象变化7中心与最接近的氘核上6,7- 2 H-6-methyltetrahydropterin从> 5.9埃至4.4±0.2的. 相反，向用 3,5- 2 H-酪氨酸处理的酶样品添加 6-甲基四氢蝶呤导致S = 3 / 2 , FeNO} 7的磁轴重新定向以氘代底物