3,5-二氟联苯-3-甲醛 | 656306-74-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 中文名称: 3,5-二氟联苯-3-甲醛
• 英文名称: 3',5'-Difluoro-biphenyl-3-carbaldehyde
• 英文别名: 3-(3,5-Difluorophenyl)benzaldehyde
• CAS: 656306-74-0
• 化学式: C₁₃H₈F₂O
• 分子量: 218.203
• InChiKey: DCCUWDBZWCZMFU-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.2
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  17.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  3-碘苯甲醛 、 3,5-二氟苯硼酸 在 四(三苯基膦)钯 、 sodium carbonate 作用下， 以 乙醇 、 甲苯 为溶剂， 反应 17.0h， 生成 3,5-二氟联苯-3-甲醛
  参考文献：
  名称：

  Diflunisal类似物稳定运甲状腺素蛋白的天然状态。有效抑制淀粉样蛋白生成。

  摘要：

  合成了FDA批准的非甾体抗炎药diflunisal的类似物，并将其评估为转甲状腺素蛋白（TTR）聚集（包括淀粉样蛋白原纤维形成）的抑制剂。对于26种化合物观察到高抑制活性。其中，八种在人血浆中对TTR表现出优异的结合选择性（结合化学计量比> 0.50，每个TTR四聚体理论上最多结合有2.0种抑制剂）。生物物理研究表明，这八种抑制剂可在168小时的时间内显着减慢四聚体的解离（淀粉样蛋白生成的速率决定步骤）。这似乎是通过基态稳定化来实现的，这提高了四聚体解离的动力学势垒。这八种抑制剂对WT TTR的动力学稳定作用进一步得到证实，淀粉样蛋白原纤维形成的速率随抑制剂浓度（pH 4.4）的增加而降低。TTR.18（2）和TTR.20（2）配合物的X射线共晶体结构揭示了18和20在TTR结合位点以相反的方向结合。将氟从18的间位移至20的邻位可逆转结合方向，使20的亲水性芳环在外部结合袋中取向，其中羧

  DOI：

  10.1021/jm030347n

文献信息

• METHODS FOR TREATING TRANSTHYRETIN AMYLOID DISEASES
  申请人：KELLY Jeffery W.

  公开号：US20120065237A1

  公开（公告）日：2012-03-15

  Kinetic stabilization of the native state of transthyretin is an effective mechanism for preventing protein misfolding. Because transthyretin misfolding plays an important role in transthyretin amyloid diseases, inhibiting such misfolding can be used as an effective treatment or prophylaxis for such diseases. Treatment methods are disclosed.

  动力学稳定化甲状腺素转运蛋白的天然状态是防止蛋白质错误折叠的有效机制。因为甲状腺素转运蛋白的错误折叠在甲状腺素转运蛋白淀粉样疾病中扮演重要角色，抑制这种错误折叠可以用作有效的治疗或预防这种疾病的方法。本文公开了治疗方法。
• Methods for treating transthyretin amyloid diseases
  申请人：Kelly W. Jeffery

  公开号：US20070078186A1

  公开（公告）日：2007-04-05

  Kinetic stabilization of the native state of transthyretin is an effective mechanism for preventing protein misfolding. Because transthyretin misfolding plays an important role in transthyretin amyloid diseases, inhibiting such misfolding can be used as an effective treatment or prophylaxis for such diseases. Treatment methods are disclosed.

  转甲状腺素原生态稳定化是预防蛋白质错构的有效机制，因为转甲状腺素的错构在转甲状腺素淀粉样病中扮演着重要角色，抑制此类错构可用作该类疾病的有效治疗或预防。披露了治疗方法。
• Compositions and method for stabilizing transthyretin and inhibiting transthyretin misfolding
  申请人：The Scripps Research Institute

  公开号：EP1988397A1

  公开（公告）日：2008-11-05

  Kinetic stabilization of the native state of transthyretin is an effective mechanism for preventing protein misfolding. Because transthyretin misfolding plays an important role in transthyretin amyloid diseases, inhibiting such misfolding can be used as an effective treatment or prophylaxis for such diseases. Treatment methods, screening methods, as well as specific transthyretin stabilizing compounds are disclosed.

  转甲状腺素原生态的动力学稳定是防止蛋白质错误折叠的有效机制。由于转甲状腺素错误折叠在转甲状腺素淀粉样变性疾病中起着重要作用，因此抑制这种错误折叠可作为治疗或预防此类疾病的有效方法。本文公开了治疗方法、筛选方法以及特异性转甲状腺素稳定化合物。
• COMPOSITIONS AND METHODS FOR STABILIZING TRANSTHYRETIN AND INHIBITING TRANSTHYRETIN MISFOLDING
  申请人：THE SCRIPPS RESEARCH INSTITUTE

  公开号：EP1587821B1

  公开（公告）日：2008-08-20
• Compositions and methods for stabilizing transthyretin and inhibiting transthyretin misfolding
  申请人：THE SCRIPPS RESEARCH INSTITUTE

  公开号：EP2325651B1

  公开（公告）日：2014-10-08