| 1593641-35-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 酚类
• CAS: 1593641-35-0
• 化学式: C₁₃H₁₂N₂O₇
• 分子量: 308.247
• InChiKey: VZUKOJFUNOQCFK-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.84
• 重原子数：
  22.0
• 可旋转键数：
  5.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.31
• 拓扑面积：
  127.05
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  、 rhodamine B piperazine amide 在 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 N-(6-(diethylamino)-9-(2-(4-(3-(4-hydroxy-3-nitrophenyl)propanoyl)piperazine-1-carbonyl)phenyl)-3H-xanthen-3-ylidene)-N-ethylethanaminium
  参考文献：
  名称：

  通过邻氨基苯酚和苯胺与铁氰化物的氧化偶联实现轻度生物共轭

  摘要：

  使用基于小分子的筛查，铁氰化物被鉴定为一种在蛋白质底物上偶联苯胺和邻氨基苯酚的温和而有效的氧化剂。该反应与硫醇和1,2-二醇兼容，可用于创建复杂的生物共轭物，用于生物技术和材料应用。

  DOI：

  10.1002/anie.201307386
• 作为产物：
  描述：

  3-(4-羟基-3-硝基苯基)-丙酸 在 N-羟基丁二酰亚胺 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.0h， 以94%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  N-Terminal Modification of Proteins with o-Aminophenols

  摘要：

  The synthetic modification of proteins plays an important role in chemical biology and biomaterials science. These fields provide a constant need for chemical tools that can introduce new functionality in specific locations on protein surfaces. In this work, an oxidative strategy is demonstrated for the efficient modification of N-terminal residues on peptides and N-terminal proline residues on proteins. The strategy uses o-aminophenols or o-catechols that are oxidized to active coupling species in situ using potassium ferricyanide. Peptide screening results have revealed that many N-terminal amino acids can participate in this reaction, and that proline residues are particularly reactive. When applied to protein substrates, the reaction shows a stronger requirement for the proline group. Key advantages of the reaction include its fast second-order kinetics and ability to achieve site-selective modification in a single step using low concentrations of reagent. Although free cysteines are also modified by the coupling reaction, they can be protected through disulfide formation and then liberated after N-terminal coupling is complete. This allows access to doubly functionalized bioconjugates that can be difficult to access using other methods.

  DOI：

  10.1021/ja500728c